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- PDB-7za1: GPC3-Unc5D octamer structure and role in cell migration -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7za1
タイトルGPC3-Unc5D octamer structure and role in cell migration
要素
  • Glypican-3
  • Netrin receptor UNC5D
キーワードSIGNALING PROTEIN / Complex / Cell migration / Glycan-Glycan Interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-dipeptidase inhibitor activity / mesonephric duct morphogenesis / regulation of protein localization to membrane / body morphogenesis / cell proliferation involved in kidney development / netrin receptor activity / regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / mesenchymal cell proliferation involved in ureteric bud development / Defective B3GALT6 causes EDSP2 and SEMDJL1 / Defective B4GALT7 causes EDS, progeroid type ...peptidyl-dipeptidase inhibitor activity / mesonephric duct morphogenesis / regulation of protein localization to membrane / body morphogenesis / cell proliferation involved in kidney development / netrin receptor activity / regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / mesenchymal cell proliferation involved in ureteric bud development / Defective B3GALT6 causes EDSP2 and SEMDJL1 / Defective B4GALT7 causes EDS, progeroid type / Defective B3GAT3 causes JDSSDHD / Defective EXT2 causes exostoses 2 / Defective EXT1 causes exostoses 1, TRPS2 and CHDS / cell proliferation involved in metanephros development / Glycosaminoglycan-protein linkage region biosynthesis / HS-GAG biosynthesis / cell migration involved in gastrulation / HS-GAG degradation / negative regulation of growth / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of BMP signaling pathway / coronary vasculature development / regulation of neuron migration / positive regulation of smoothened signaling pathway / embryonic hindlimb morphogenesis / regulation of canonical Wnt signaling pathway / pyramidal neuron differentiation / anterior/posterior axis specification / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / branching involved in ureteric bud morphogenesis / smoothened signaling pathway / bone mineralization / RSV-host interactions / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / positive regulation of endocytosis / anatomical structure morphogenesis / canonical Wnt signaling pathway / Retinoid metabolism and transport / side of membrane / lysosomal lumen / lung development / axon guidance / osteoclast differentiation / epithelial cell proliferation / positive regulation of D-glucose import / negative regulation of smoothened signaling pathway / response to bacterium / Post-translational protein phosphorylation / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / negative regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell migration / Attachment and Entry / endoplasmic reticulum lumen / apoptotic process / cell surface / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
UNC5D, Death domain / Glypican, conserved site / Glypicans signature. / UPA domain / Netrin receptor UNC5 / UPA domain / Glypican / Glypican / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain ...UNC5D, Death domain / Glypican, conserved site / Glypicans signature. / UPA domain / Netrin receptor UNC5 / UPA domain / Glypican / Glypican / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Death-like domain superfamily / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / Netrin receptor UNC5D / Glypican-3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Akkermans, O. / Delloye-Bourgeois, C. / Peregrina, C. / Carrasquero, M. / Kokolaki, M. / Berbeira-Santana, M. / Chavent, M. / Reynaud, F. / Ritu, R. / Agirre, J. ...Akkermans, O. / Delloye-Bourgeois, C. / Peregrina, C. / Carrasquero, M. / Kokolaki, M. / Berbeira-Santana, M. / Chavent, M. / Reynaud, F. / Ritu, R. / Agirre, J. / Aksu, M. / White, E. / Lowe, E. / Ben Amar, D. / Zaballa, S. / Huo, J. / Pakos, I. / McCubbin, P. / Comoletti, D. / Owens, R. / Robinson, C. / Castellani, V. / del Toro, D. / Seiradake, E.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号
Wellcome Trust202827/Z/16/Z 英国
引用
ジャーナル: Cell / : 2022
タイトル: GPC3-Unc5 receptor complex structure and role in cell migration.
著者: Akkermans, O. / Delloye-Bourgeois, C. / Peregrina, C. / Carrasquero-Ordaz, M. / Kokolaki, M. / Berbeira-Santana, M. / Chavent, M. / Reynaud, F. / Raj, R. / Agirre, J. / Aksu, M. / White, E.S. ...著者: Akkermans, O. / Delloye-Bourgeois, C. / Peregrina, C. / Carrasquero-Ordaz, M. / Kokolaki, M. / Berbeira-Santana, M. / Chavent, M. / Reynaud, F. / Raj, R. / Agirre, J. / Aksu, M. / White, E.S. / Lowe, E. / Ben Amar, D. / Zaballa, S. / Huo, J. / Pakos, I. / McCubbin, P.T.N. / Comoletti, D. / Owens, R.J. / Robinson, C.V. / Castellani, V. / Del Toro, D. / Seiradake, E.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr.
: 2012

タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Afonine, P.V.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / : 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2022年3月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Netrin receptor UNC5D
F: Netrin receptor UNC5D
G: Netrin receptor UNC5D
H: Netrin receptor UNC5D
A: Glypican-3
C: Glypican-3
D: Glypican-3
B: Glypican-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)341,72131
ポリマ-334,5678
非ポリマー7,15523
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry, Native mass spectrometry Molecular dynamics Mutational analysis
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.643, 157.584, 126.601
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.949, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 8分子 EFGHACDB

#1: タンパク質
Netrin receptor UNC5D / Protein unc-5 homolog D


分子量: 30257.984 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Unc5d / プラスミド: pHL-sec / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTi- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: F1LW30
#2: タンパク質
Glypican-3 / GTR2-2 / Intestinal protein OCI-5 / MXR7


分子量: 53383.656 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GPC3, OCI5 / プラスミド: pHL-sec / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTi- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P51654

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, 4種, 23分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖
alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#6: 糖
ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.76 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 20% ethylene glycol, 10% w/v PEG 8000, 0.1 M Tris/BICINE (pH 8.5) and 0.02 M of amino acids (L-Na-glutamate, alanine, glycine, lysine-HCl, and serine)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91587 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.1→123.4 Å / Num. obs: 22459 / % possible obs: 73 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 143.4 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rpim(I) all: 0.071 / Rrim(I) all: 0.13 / Net I/σ(I): 3.4
反射 シェル解像度: 4.1→4.55 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 900 / CC1/2: 0.738 / % possible all: 10.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
autoPROCデータ削減
xia2データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5FTT, hGPC3
解像度: 4.1→97.336 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.85 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.831 / SU B: 363.618 / SU ML: 2.062 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R Free: 1.915 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3648 899 4.886 %
Rwork0.3239 17500 -
all0.326 --
obs-18399 59.546 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 186.258 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.883 Å2-0 Å21.725 Å2
2--3.2 Å20 Å2
3----4.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.1→97.336 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19184 0 462 0 19646
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01320100
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01518879
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5721.67427248
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5561.60543546
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.23352384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.77622.5141058
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.034153496
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.08415132
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.22693
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0222295
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.024633
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2350.24260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.2140.218176
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.29607
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0790.211079
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2280.2263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0320.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.3450.219
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.3090.281
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1080.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.64311.7579608
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.64211.7579607
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.56217.62811968
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.56217.62811969
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.88212.04210492
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.88212.04210493
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.45717.95915280
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.45717.95915281
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it17.238220.41979345
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other17.238220.41879346
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.1-4.2070.507140.412196X-RAY DIFFRACTION9.3292
4.207-4.3220.48160.403212X-RAY DIFFRACTION10.2656
4.322-4.4470.39180.36248X-RAY DIFFRACTION12.3721
4.447-4.5830.407190.356344X-RAY DIFFRACTION17.3352
4.583-4.7340.339260.333458X-RAY DIFFRACTION23.7371
4.734-4.8990.399300.349629X-RAY DIFFRACTION33.4179
4.899-5.0840.44490.353853X-RAY DIFFRACTION47.5989
5.084-5.2910.378470.3551157X-RAY DIFFRACTION66.2631
5.291-5.5260.359750.3621394X-RAY DIFFRACTION83.8949
5.526-5.7950.415740.381549X-RAY DIFFRACTION96.78
5.795-6.1080.408610.3991526X-RAY DIFFRACTION99.6234
6.108-6.4780.455690.3681445X-RAY DIFFRACTION100
6.478-6.9230.392650.3931355X-RAY DIFFRACTION100
6.923-7.4760.445620.3391271X-RAY DIFFRACTION100
7.476-8.1870.368670.291141X-RAY DIFFRACTION99.8347
8.187-9.1480.28520.251060X-RAY DIFFRACTION99.9101
9.148-10.5540.279590.228922X-RAY DIFFRACTION99.5939
10.554-12.9020.268360.234785X-RAY DIFFRACTION98.5594
12.902-18.1470.308360.321607X-RAY DIFFRACTION98.318
18.147-97.3360.514240.479348X-RAY DIFFRACTION98.6737
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2056-0.1203-1.16750.81810.85377.9950.2066-0.0083-0.0190.07820.0032-0.0877-0.9274-0.2483-0.20980.60560.0835-0.03810.57930.04280.54641.338223.211633.5382
21.25980.00920.72713.38152.02387.5509-0.4593-0.5080.16580.75360.35340.4314-0.03680.28360.1060.48980.0194-0.17970.76220.00851.317727.907354.014929.4676
30.3091-0.2956-1.41911.3641.09338.1982-0.09810.0744-0.1502-0.0756-0.05690.09480.5724-0.42780.15490.455-0.1086-0.05480.5799-0.00450.70968.404743.1046-2.8895
40.7051-0.4789-1.25012.39472.29385.10290.04880.1791-0.0114-0.0638-0.051-0.110.0763-0.08130.00230.45110.0333-0.34070.64170.05731.01533.523115.191912.4502
57.30934.85470.01246.7378-1.41621.57870.4425-0.4130.09730.3859-0.36560.0236-0.6111-0.3127-0.07680.5280.3184-0.07460.2737-0.0880.1117-4.493457.30834.029
66.8872-3.54664.04565.3615-2.58975.08470.44410.4945-0.4727-0.8794-0.0920.3383-0.30340.4121-0.35210.481-0.2170.05450.2874-0.27560.654641.067942.3342-8.6196
75.84832.5109-1.06065.0303-0.19342.46080.3947-0.67230.55580.69170.09860.72330.51280.5357-0.49330.99510.2177-0.49120.9305-0.07370.843429.412327.702852.0764
87.3874-4.08193.4615.9036-3.02743.98690.15060.1275-0.1049-0.3714-0.3365-0.07320.6311-0.12760.1860.3398-0.07190.15030.1113-0.14810.33086.42578.5373-4.8414
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelectionAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLE51 - 301
2X-RAY DIFFRACTION1ALLE302
3X-RAY DIFFRACTION1ALLE303
4X-RAY DIFFRACTION1ALLE304
5X-RAY DIFFRACTION2ALLF51 - 301
6X-RAY DIFFRACTION2ALLF302
7X-RAY DIFFRACTION2ALLF304
8X-RAY DIFFRACTION2ALLF305
9X-RAY DIFFRACTION3ALLG51 - 301
10X-RAY DIFFRACTION3ALLG302
11X-RAY DIFFRACTION4ALLH51 - 301
12X-RAY DIFFRACTION4ALLH302
13X-RAY DIFFRACTION4ALLH303
14X-RAY DIFFRACTION4ALLH304
15X-RAY DIFFRACTION5ALLA62 - 477
16X-RAY DIFFRACTION5ALLA478
17X-RAY DIFFRACTION5ALLA479
18X-RAY DIFFRACTION5ALLA480
19X-RAY DIFFRACTION5ALLA481
20X-RAY DIFFRACTION5ALLA482
21X-RAY DIFFRACTION6ALLC62 - 477
22X-RAY DIFFRACTION6ALLC478
23X-RAY DIFFRACTION6ALLC479
24X-RAY DIFFRACTION6ALLC481
25X-RAY DIFFRACTION6ALLC482
26X-RAY DIFFRACTION7ALLD62 - 477
27X-RAY DIFFRACTION7ALLD478
28X-RAY DIFFRACTION7ALLD479
29X-RAY DIFFRACTION7ALLD480
30X-RAY DIFFRACTION7ALLD483
31X-RAY DIFFRACTION8ALLB62 - 477
32X-RAY DIFFRACTION8ALLB478
33X-RAY DIFFRACTION8ALLB479
34X-RAY DIFFRACTION8ALLB480
35X-RAY DIFFRACTION8ALLB481
36X-RAY DIFFRACTION8ALLB482

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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