[日本語] English
万見
- PDB-7z28: High-resolution crystal structure of ERAP1 with bound bestatin an... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z28
タイトルHigh-resolution crystal structure of ERAP1 with bound bestatin analogue inhibitor
要素Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
キーワードHYDROLASE / Erap1 / Aminopeptidase / Zinc / metallopeptidase / bestatin / bestatin analogue / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-1, type II receptor binding / interleukin-6 receptor binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / metalloexopeptidase activity / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / peptide catabolic process / regulation of innate immune response / fat cell differentiation / metalloaminopeptidase activity / membrane protein ectodomain proteolysis ...interleukin-1, type II receptor binding / interleukin-6 receptor binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / metalloexopeptidase activity / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / peptide catabolic process / regulation of innate immune response / fat cell differentiation / metalloaminopeptidase activity / membrane protein ectodomain proteolysis / aminopeptidase activity / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / response to bacterium / peptide binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / regulation of blood pressure / positive regulation of angiogenesis / angiogenesis / endopeptidase activity / adaptive immune response / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / ERAP1-like C-terminal domain / : / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy ...Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / ERAP1-like C-terminal domain / : / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-I88 / D-MALATE / TRIETHYLENE GLYCOL / Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Giastas, P. / Papakyriakou, A. / Stratikos, E. / Vourloumis, D.
資金援助 ギリシャ, 1件
組織認可番号国
Hellenic Foundation for Research and Innovation (HFRI) ギリシャ
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2022
タイトル: Discovery of Selective Nanomolar Inhibitors for Insulin-Regulated Aminopeptidase Based on alpha-Hydroxy-beta-amino Acid Derivatives of Bestatin.
著者: Vourloumis, D. / Mavridis, I. / Athanasoulis, A. / Temponeras, I. / Koumantou, D. / Giastas, P. / Mpakali, A. / Magrioti, V. / Leib, J. / van Endert, P. / Stratikos, E. / Papakyriakou, A.
履歴
登録2022年2月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,98525
ポリマ－98,4051
非ポリマー2,58024
水15,889882
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5350 Å2
ΔGint77 kcal/mol
Surface area31930 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)57.651, 113.174, 140.165
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1 / ARTS-1 / Adipocyte-derived leucine aminopeptidase / A-LAP / Aminopeptidase PILS / Puromycin- ...ARTS-1 / Adipocyte-derived leucine aminopeptidase / A-LAP / Aminopeptidase PILS / Puromycin-insensitive leucyl-specific aminopeptidase / PILS-AP / Type 1 tumor necrosis factor receptor shedding aminopeptidase regulator


分子量: 98405.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Bestatin analogue inhibitor / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERAP1, APPILS, ARTS1, KIAA0525, UNQ584/PRO1154
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: Q9NZ08, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ

-
糖 , 2種, 2分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 6種, 904分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-I88 / methyl (2~{S})-2-[[(2~{S})-2-[[(2~{S},3~{R})-3-azanyl-2,7-bis(oxidanyl)heptanoyl]amino]-4-methyl-pentanoyl]amino]-3-(4-hydroxyphenyl)propanoate


分子量: 467.556 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H37N3O7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-MLT / D-MALATE / (2R)-2-HYDROXYBUTANEDIOIC ACID / 2-HYDROXY-SUCCINIC ACID / D-りんご酸


分子量: 134.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O5
#8: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 882 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.06 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M SPG 7.0 25 % w/v PEG 1500

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→88.05 Å / Num. obs: 132999 / % possible obs: 99.61 % / Observed criterion σ(F): 1.33 / 冗長度: 12 % / CC1/2: 0.75 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 1.55→1.57 Å / Rmerge(I) obs: 0.654 / Num. unique obs: 4161 / CC1/2: 0.75

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6Q4R

6q4r


解像度: 1.55→88.05 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 18.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1822 6621 4.98 %
Rwork0.1649 126378 -
obs0.1658 132999 99.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 91.65 Å2 / Biso mean: 24.1324 Å2 / Biso min: 11.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.55→88.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6905 0 293 882 8080
Biso mean--39.71 33.11 -
残基数----859
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.55-1.570.34672190.319241614380100
1.57-1.590.34791970.291341814378100
1.59-1.610.28292180.271641754393100
1.61-1.630.29662080.256141854393100
1.63-1.650.27532150.252442254440100
1.65-1.670.23662000.233641664366100
1.67-1.690.22342050.212941904395100
1.69-1.720.23331970.201941874384100
1.72-1.750.23312330.193242044437100
1.75-1.770.24742250.195941184343100
1.77-1.80.23472090.194142184427100
1.8-1.840.2222220.194641804402100
1.84-1.870.22372280.186141994427100
1.87-1.910.18962070.173441924399100
1.91-1.950.20312120.160741974409100
1.95-20.18772300.155542124442100
2-2.050.18162010.157842394440100
2.05-2.10.20322170.15641704387100
2.1-2.170.18442190.15242084427100
2.17-2.240.17112290.149541934422100
2.24-2.320.172300.15364198442899
2.32-2.410.18542200.156142334453100
2.41-2.520.20622070.155642404447100
2.52-2.650.16752060.1642494455100
2.65-2.820.19162260.159542404466100
2.82-3.030.16862450.164142234468100
3.03-3.340.18532320.15324206443898
3.34-3.820.1412330.14254250448399
3.82-4.820.1472620.13044295455799
4.82-88.050.15342690.16974444471398
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5047-0.0223-0.17660.34030.07190.88380.03310.08010.0065-0.0359-0.0110.00190.0341-0.0652-0.02110.13290.00690.00630.13060.00880.1294589.202-310.3715577.2317
21.0266-0.3475-1.13770.33650.41081.66340.11530.00530.1569-0.0837-0.0226-0.0915-0.1429-0.0467-0.04470.1520.03390.01370.13930.020.1922571.5497-290.0289599.5721
30.7311-0.1754-0.23980.41610.15530.609-0.0426-0.0831-0.03240.04710.0464-0.03110.11780.076-0.00290.12680.0198-0.0080.12720.01540.1242592.1834-311.238610.7434
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 45 through 468 )A45 - 468
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 469 through 590 )A469 - 590
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 591 through 936 )A591 - 936

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る