[日本語] English
万見
- PDB-6q4r: High-resolution crystal structure of ERAP1 with bound phosphinic ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6q4r
タイトルHigh-resolution crystal structure of ERAP1 with bound phosphinic transition-state analogue inhibitor
要素Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1,Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
キーワードHYDROLASE / endoplasmic reticulum aminopeptidase 1 / ERAP1 / antigen presentation
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-1, type II receptor binding / interleukin-6 receptor binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / metalloexopeptidase activity / regulation of innate immune response / peptide catabolic process / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / fat cell differentiation / metalloaminopeptidase activity / membrane protein ectodomain proteolysis ...interleukin-1, type II receptor binding / interleukin-6 receptor binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / metalloexopeptidase activity / regulation of innate immune response / peptide catabolic process / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / fat cell differentiation / metalloaminopeptidase activity / membrane protein ectodomain proteolysis / aminopeptidase activity / peptide binding / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / response to bacterium / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / regulation of blood pressure / positive regulation of angiogenesis / angiogenesis / endopeptidase activity / adaptive immune response / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zincin-like fold - #20 / Immunoglobulin-like - #1910 / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / : / ERAP1-like C-terminal domain / Zincin-like fold / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase ...Zincin-like fold - #20 / Immunoglobulin-like - #1910 / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / : / ERAP1-like C-terminal domain / Zincin-like fold / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HJ5 / D-MALATE / Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Giastas, P. / Neu, M. / Rowland, P. / Stratikos, E.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2019
タイトル: High-Resolution Crystal Structure of Endoplasmic Reticulum Aminopeptidase 1 with Bound Phosphinic Transition-State Analogue Inhibitor.
著者: Giastas, P. / Neu, M. / Rowland, P. / Stratikos, E.
履歴
登録2018年12月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月29日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月24日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1,Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,76244
ポリマ－103,9621
非ポリマー4,80043
水14,664814
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10170 Å2
ΔGint96 kcal/mol
Surface area32520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.683, 116.669, 147.267
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1907-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1,Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1 / ARTS-1 / Adipocyte-derived leucine aminopeptidase / A-LAP / Aminopeptidase PILS / Puromycin- ...ARTS-1 / Adipocyte-derived leucine aminopeptidase / A-LAP / Aminopeptidase PILS / Puromycin-insensitive leucyl-specific aminopeptidase / PILS-AP / Type 1 tumor necrosis factor receptor shedding aminopeptidase regulator


分子量: 103961.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The exon 10 loop (25 amino acids long) has been replaced by the tripeptide GSG,The exon 10 loop (25 amino acids long) has been replaced by the tripeptide GSG,The exon 10 loop (25 amino acids ...詳細: The exon 10 loop (25 amino acids long) has been replaced by the tripeptide GSG,The exon 10 loop (25 amino acids long) has been replaced by the tripeptide GSG,The exon 10 loop (25 amino acids long) has been replaced by the tripeptide GSG,The exon 10 loop (25 amino acids long) has been replaced by the tripeptide GSG
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERAP1, APPILS, ARTS1, KIAA0525, UNQ584/PRO1154 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9NZ08, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ

-
糖 , 3種, 4分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 9種, 853分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-HJ5 / [(1~{R})-1-[[(2~{S})-2-[[(2~{S})-1-azaniumyl-1-oxidanylidene-3-phenyl-propan-2-yl]carbamoyl]pent-4-ynyl]-oxidanyl-phosphoryl]-3-phenyl-propyl]azanium


分子量: 457.502 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H32N3O4P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-B3P / 2-[3-(2-HYDROXY-1,1-DIHYDROXYMETHYL-ETHYLAMINO)-PROPYLAMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / 2,2′-(トリメチレンビスイミノ)ビス[2-(ヒドロキシメチル)プロパン-1,3-ジオ-ル]


分子量: 282.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H26N2O6 / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#9: 化合物 ChemComp-MLT / D-MALATE / (2R)-2-HYDROXYBUTANEDIOIC ACID / 2-HYDROXY-SUCCINIC ACID / D-りんご酸


分子量: 134.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O5
#10: 化合物 ChemComp-P6G / HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / ヘキサエチレングリコ-ル


分子量: 282.331 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H26O7 / コメント: 沈殿剤*YM
#11: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#12: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#13: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 814 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.45 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100 mM DL-malic acid, Bis-tris propane, pH 7.0, 25% PEG 1500

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→91.45 Å / Num. obs: 130971 / % possible obs: 99.49 % / 冗長度: 5.6 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.1172 / Rrim(I) all: 0.1295 / Net I/σ(I): 9.95
反射 シェル解像度: 1.6→1.657 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2yd0

2yd0


解像度: 1.6→91.449 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2133 6495 4.96 %
Rwork0.1804 --
obs0.1821 130934 99.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→91.449 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7005 0 216 814 8035
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0067601
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8510299
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2174608
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0521154
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051278
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.61820.33542100.32424047X-RAY DIFFRACTION99
1.6182-1.63720.33552180.31234095X-RAY DIFFRACTION99
1.6372-1.65720.36392020.30584083X-RAY DIFFRACTION98
1.6572-1.67820.3271940.29954094X-RAY DIFFRACTION100
1.6782-1.70030.33492300.29374066X-RAY DIFFRACTION98
1.7003-1.72350.35492120.30774121X-RAY DIFFRACTION100
1.7235-1.74820.34122150.2974089X-RAY DIFFRACTION98
1.7482-1.77430.34692100.28624076X-RAY DIFFRACTION99
1.7743-1.8020.24542170.26954112X-RAY DIFFRACTION99
1.802-1.83150.28832300.25824086X-RAY DIFFRACTION100
1.8315-1.86310.28462160.25754151X-RAY DIFFRACTION99
1.8631-1.8970.27682170.23664055X-RAY DIFFRACTION100
1.897-1.93350.27442400.23054114X-RAY DIFFRACTION99
1.9335-1.9730.24632020.22434146X-RAY DIFFRACTION100
1.973-2.01590.26952150.22414088X-RAY DIFFRACTION99
2.0159-2.06280.24082190.21714172X-RAY DIFFRACTION99
2.0628-2.11440.26752200.21754081X-RAY DIFFRACTION99
2.1144-2.17150.22912070.20294162X-RAY DIFFRACTION100
2.1715-2.23540.21432010.16734178X-RAY DIFFRACTION100
2.2354-2.30760.19942300.16024150X-RAY DIFFRACTION100
2.3076-2.39010.20282380.16014123X-RAY DIFFRACTION100
2.3901-2.48580.20652080.16174162X-RAY DIFFRACTION100
2.4858-2.59890.20952060.1594185X-RAY DIFFRACTION100
2.5989-2.73590.2052100.1584188X-RAY DIFFRACTION100
2.7359-2.90740.19242090.15754203X-RAY DIFFRACTION100
2.9074-3.13190.17132310.15554187X-RAY DIFFRACTION100
3.1319-3.4470.19382130.15074246X-RAY DIFFRACTION100
3.447-3.94580.16462260.13954219X-RAY DIFFRACTION100
3.9458-4.97130.15592090.13344294X-RAY DIFFRACTION100
4.9713-91.59860.19192400.17114466X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7331-0.29680.28260.6786-0.45021.03210.1420.1507-0.0155-0.2322-0.07960.01480.13290.0259-0.04410.22560.04930.00170.1593-0.00460.13-619.688377.3836444.9767
20.6692-0.29820.39460.445-0.1770.54620.0356-0.0143-0.0005-0.0344-0.0429-0.06650.01170.00150.0070.1330.0001-0.00960.15840.01450.1836-601.5766367.5593475.2995
30.45690.05810.04781.0179-0.13480.1811-0.0098-0.05390.06770.01550.03350.1232-0.0338-0.0468-0.02120.116100.01220.1706-0.00280.1524-627.3101386.7351475.5869
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 45 through 452 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 453 through 669 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 670 through 937 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る