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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7z18 | |||||||||
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タイトル | E. coli C-P lyase bound to a PhnK ABC dimer and ATP | |||||||||
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![]() | TRANSFERASE / protein complex / ABC / hydrolase / lyase / carbon phosphorus | |||||||||
機能・相同性 | ![]() alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase complex / carbon phosphorus lyase complex / organic phosphonate metabolic process / organic phosphonate transport / organic phosphonate catabolic process / peptide transport ...alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase complex / carbon phosphorus lyase complex / organic phosphonate metabolic process / organic phosphonate transport / organic phosphonate catabolic process / peptide transport / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / lyase activity / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.98 Å | |||||||||
![]() | Amstrup, S.K. / Sofos, N. / Karlsen, J.L. / Skjerning, R.B. / Boesen, T. / Enghild, J.J. / Hove-Jensen, B. / Brodersen, D.E. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural remodelling of the carbon-phosphorus lyase machinery by a dual ABC ATPase. 著者: Søren K Amstrup / Sui Ching Ong / Nicholas Sofos / Jesper L Karlsen / Ragnhild B Skjerning / Thomas Boesen / Jan J Enghild / Bjarne Hove-Jensen / Ditlev E Brodersen / ![]() 要旨: In Escherichia coli, the 14-cistron phn operon encoding carbon-phosphorus lyase allows for utilisation of phosphorus from a wide range of stable phosphonate compounds containing a C-P bond. As part ...In Escherichia coli, the 14-cistron phn operon encoding carbon-phosphorus lyase allows for utilisation of phosphorus from a wide range of stable phosphonate compounds containing a C-P bond. As part of a complex, multi-step pathway, the PhnJ subunit was shown to cleave the C-P bond via a radical mechanism, however, the details of the reaction could not immediately be reconciled with the crystal structure of a 220 kDa PhnGHIJ C-P lyase core complex, leaving a significant gap in our understanding of phosphonate breakdown in bacteria. Here, we show using single-particle cryogenic electron microscopy that PhnJ mediates binding of a double dimer of the ATP-binding cassette proteins, PhnK and PhnL, to the core complex. ATP hydrolysis induces drastic structural remodelling leading to opening of the core complex and reconfiguration of a metal-binding and putative active site located at the interface between the PhnI and PhnJ subunits. #1: ![]() タイトル: Structural remodelling of the carbon-phosphorus lyase machinery by a dual ABC ATPase 著者: Amstrup, S.K. / Sofos, N. / Karlsen, J.L. / Skjerning, R.B. / Boesen, T. / Enghild, J.J. / Hove-Jensen, B. / Brodersen, D.E. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 781.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 648.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 75.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 115 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 14444MC ![]() 7z15C ![]() 7z16C ![]() 7z17C ![]() 7z19C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit ... , 3種, 6分子 AEBFCG
#1: タンパク質 | 分子量: 16545.666 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: pBW120 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P16685, alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase #2: タンパク質 | 分子量: 21045.207 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: pBW120 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P16686, alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase #3: タンパク質 | 分子量: 38953.742 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: pBW120 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P16687, alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase |
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-タンパク質 , 2種, 4分子 DHIJ
#4: タンパク質 | 分子量: 31893.115 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: pBW120 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P16688, alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase #5: タンパク質 | 分子量: 31995.146 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: pBW120 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 5種, 12分子 ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/I9X.gif)
![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/I9X.gif)
![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#6: 化合物 | ChemComp-ZN / #7: 化合物 | #8: 化合物 | #9: 化合物 | #10: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: E. coli C-P lyase bound to a PhnK ABC dimer and ATP / タイプ: COMPLEX 詳細: Complex of Phn(GHIJK)2 proteins with ATP bound by PhnK Entity ID: #1-#5 / 由来: RECOMBINANT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.277 MDa / 実験値: YES | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 詳細: ATP up from a concentration from 0.25 to 1.5 and MgCl2 to a concentration of 6 mM was added 15 seconds before the sample was plunge frozen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: Sample was produced under ATP to ADP+Pi turnover conditions. Sample was monodisperse. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | 詳細: 10 mA for 90 seconds in a GloQube, Quorum / グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R0.6/1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 310 K / 詳細: Blotting for 6-9 seconds before plunging |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 135000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 1400 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE |
撮影 | 電子線照射量: 62 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6637 詳細: Images were collected in movie-mode with a total of 56 frames |
電子光学装置 | エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1155385 / 詳細: Deep picker from cryoSPARC used | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C2 (2回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 1.98 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 81605 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 31.1 / 空間: RECIPROCAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 4BX6 Accession code: 4BX6 / Source name: PDB / タイプ: experimental model |