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- PDB-7yyk: Crystal structure of the O-fucosylated form of TSRs1-3 from the h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yyk
タイトルCrystal structure of the O-fucosylated form of TSRs1-3 from the human thrombospondin 1
要素Thrombospondin-1
キーワードCELL ADHESION / O-fucosylation / PoFUT2 / thrombospondin 1 / TSRs
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / collagen V binding / negative regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of sprouting angiogenesis / chronic inflammatory response / negative regulation of endothelial cell chemotaxis / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins ...negative regulation of antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / collagen V binding / negative regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of sprouting angiogenesis / chronic inflammatory response / negative regulation of endothelial cell chemotaxis / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / negative regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of transforming growth factor beta1 production / engulfment of apoptotic cell / negative regulation of focal adhesion assembly / low-density lipoprotein particle binding / fibrinogen complex / peptide cross-linking / fibrinogen binding / Signaling by PDGF / positive regulation of chemotaxis / platelet alpha granule / negative regulation of interleukin-12 production / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of plasminogen activation / transforming growth factor beta binding / positive regulation of macrophage activation / positive regulation of fibroblast migration / sprouting angiogenesis / proteoglycan binding / negative regulation of endothelial cell migration / extracellular matrix structural constituent / Syndecan interactions / endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of cell-matrix adhesion / negative regulation of cGMP-mediated signaling / positive regulation of macrophage chemotaxis / response to testosterone / fibroblast growth factor binding / phosphatidylserine binding / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / behavioral response to pain / negative regulation of endothelial cell proliferation / response to magnesium ion / fibronectin binding / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / response to unfolded protein / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Integrin cell surface interactions / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / response to glucose / response to mechanical stimulus / positive regulation of phosphorylation / laminin binding / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / positive regulation of endothelial cell migration / response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of angiogenesis / extracellular matrix / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / platelet alpha granule lumen / sarcoplasmic reticulum / secretory granule / response to progesterone / positive regulation of translation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of MAP kinase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / cellular response to growth factor stimulus / response to calcium ion / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of tumor necrosis factor production / integrin binding / cell migration / Platelet degranulation / cellular response to tumor necrosis factor / heparin binding / cellular response to heat / protease binding / collagen-containing extracellular matrix / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / response to hypoxia / cell adhesion / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / inflammatory response / immune response / negative regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / cell surface
類似検索 - 分子機能
Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. / Thrombospondin, type 3-like repeat / Thrombospondin type 3 repeat / TSP type-3 repeat / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. ...Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. / Thrombospondin, type 3-like repeat / Thrombospondin type 3 repeat / TSP type-3 repeat / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. / EGF domain / EGF domain / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-L-fucopyranose / Thrombospondin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Berardinelli, S.J. / Eletsky, A. / Valero-Gonzalez, J. / Ito, A. / Manjunath, R. / Hurtado-Guerrero, R. / Prestegard, J.R. / Woods, R.J. / Haltiwanger, R.S.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and Competitiveness スペイン
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: O-fucosylation stabilizes the TSR3 motif in thrombospondin-1 by interacting with nearby amino acids and protecting a disulfide bond.
著者: Berardinelli, S.J. / Eletsky, A. / Valero-Gonzalez, J. / Ito, A. / Manjunath, R. / Hurtado-Guerrero, R. / Prestegard, J.H. / Woods, R.J. / Haltiwanger, R.S.
履歴
登録2022年2月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年7月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombospondin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9544
ポリマ－18,5641
非ポリマー3903
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Monomeric by gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area520 Å2
ΔGint6 kcal/mol
Surface area8670 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)66.153, 85.197, 62.121
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Thrombospondin-1 / Glycoprotein G


分子量: 18563.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: THBS1, TSP, TSP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07996
#2: 糖 ChemComp-FUC / alpha-L-fucopyranose / alpha-L-fucose / 6-deoxy-alpha-L-galactopyranose / L-fucose / fucose / α-L-フコピラノ-ス


タイプ: L-saccharide, alpha linking / 分子量: 164.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
LFucpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-L-fucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-L-FucpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
FucSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.83 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 8000, zinc acetate, buffer MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年5月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. obs: 5645 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 8.3 % / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.197 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / Rmerge(I) obs: 0.859 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 813 / CC1/2: 0.871

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LSL

1lsl


解像度: 2.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.914 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.853 / SU B: 30.421 / SU ML: 0.313 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.458 / ESU R Free: 0.339 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31663 162 2.9 %RANDOM
Rwork0.24908 ---
obs0.25103 5466 99.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 70.644 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.9 Å20 Å2-0 Å2
2---2.58 Å20 Å2
3---3.47 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数850 0 24 22 896
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.013913
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.014803
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7381.6841243
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3161.6261873
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.915115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.13522.72744
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.02615139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.727156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2119
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.021033
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0120.02203
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.2245.448457
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.2275.44456
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.2858.14570
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.288.148571
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9015.693454
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.8985.695455
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.5798.399672
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.50764.4751034
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.50464.4931035
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.668 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 11 -
Rwork0.36 396 -
obs--99.27 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -1.3272 Å / Origin y: 18.9855 Å / Origin z: 14.3263 Å
111213212223313233
T0.0508 Å20.0671 Å2-0.0333 Å2-0.0893 Å2-0.0318 Å2--0.4231 Å2
L3.0191 °2-3.1692 °20.8601 °2-3.3582 °2-0.9685 °2--0.4406 °2
S-0.1052 Å °-0.1455 Å °-0.1045 Å °0.0868 Å °0.1244 Å °0.1436 Å °-0.0188 Å °-0.0327 Å °-0.0192 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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