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万見
- PDB-7yo9: Crystal structure of fusion protein of human TP53INP2 LIR and hum... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yo9
タイトルCrystal structure of fusion protein of human TP53INP2 LIR and human GABARAP
要素Tumor protein p53-inducible nuclear protein 2,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Autophagy
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein localization / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of Rac protein signal transduction / tissue homeostasis / GABA receptor binding / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / microtubule associated complex / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane ...negative regulation of protein localization / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of Rac protein signal transduction / tissue homeostasis / GABA receptor binding / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / microtubule associated complex / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Macroautophagy / beta-tubulin binding / autophagosome membrane / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / axoneme / autophagosome assembly / autophagosome maturation / smooth endoplasmic reticulum / protein targeting / mitophagy / sperm midpiece / autophagosome / ubiquitin binding / GABA-ergic synapse / PML body / microtubule cytoskeleton organization / osteoblast differentiation / intracellular protein localization / protein transport / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / actin cytoskeleton / ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule binding / cytoplasmic vesicle / chemical synaptic transmission / microtubule / lysosome / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tumour protein p53-inducible nuclear protein / DOR family / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / PHOSPHATE ION / Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein / Tumor protein p53-inducible nuclear protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Yamasaki, A. / Noda, N.N.
資金援助 日本, 4件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18H03989 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19H05707 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)17K18339 日本
Japan Science and TechnologyJPMJCR20E3 日本
引用ジャーナル: Autophagy / 年: 2023
タイトル: Development of new tools to study membrane-anchored mammalian Atg8 proteins.
著者: Park, S.W. / Jeon, P. / Yamasaki, A. / Lee, H.E. / Choi, H. / Mun, J.Y. / Jun, Y.W. / Park, J.H. / Lee, S.H. / Lee, S.K. / Lee, Y.K. / Song, H.K. / Lazarou, M. / Cho, D.H. / Komatsu, M. / ...著者: Park, S.W. / Jeon, P. / Yamasaki, A. / Lee, H.E. / Choi, H. / Mun, J.Y. / Jun, Y.W. / Park, J.H. / Lee, S.H. / Lee, S.K. / Lee, Y.K. / Song, H.K. / Lazarou, M. / Cho, D.H. / Komatsu, M. / Noda, N.N. / Jang, D.J. / Lee, J.A.
履歴
登録2022年8月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor protein p53-inducible nuclear protein 2,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6083
ポリマ－15,4531
非ポリマー1552
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.390, 46.390, 75.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41
Space group name HallP4w
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z+1/4
#3: y,-x,z+3/4
#4: -x,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Tumor protein p53-inducible nuclear protein 2,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein / Diabetes and obesity-regulated gene / p53-inducible protein U / PIG-U / GABA(A) receptor-associated ...Diabetes and obesity-regulated gene / p53-inducible protein U / PIG-U / GABA(A) receptor-associated protein / MM46


分子量: 15452.565 Da / 分子数: 1
断片: Tumor protein p53-inducible nuclear protein 2(1-15), Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein(16-131)
変異: F18S,V19T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: TP53INP2, C20orf110, DOR, PINH, GABARAP, FLC3B, HT004
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IXH6, UniProt: O95166
#2: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: alkaloid*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 10% 2-propanol, 0.1 M sodium phosphate/citric acid pH 4.2, 0.2 M lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→46.392 Å / Num. obs: 31600 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.554 % / Biso Wilson estimate: 43.736 Å2 / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rrim(I) all: 0.106 / Χ2: 0.994 / Net I/σ(I): 7.66
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.75-1.863.5520.8041.1450510.7420.94897.9
1.86-1.983.6120.3962.4747890.8890.46799.9
1.98-2.143.5870.1944.8544820.9620.229100
2.14-2.353.5010.1247.4541370.9770.14799.8
2.35-2.623.1980.0969.537180.9830.11599.4
2.62-3.033.4790.08612.4932580.9830.10299.9
3.03-3.73.830.08615.0427940.9830.1100
3.7-5.223.790.08316.0621720.9830.09799.9
5.22-46.3923.6430.08715.8311990.9850.10299.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHENIX1.19.2精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX1.19.2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GNU

1gnu


解像度: 1.75→46.39 Å / SU ML: 0.2862 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 29.911
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2159 1565 4.97 %
Rwork0.1938 29954 -
obs0.195 31519 99.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 46.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→46.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1074 0 9 77 1160
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00651120
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.79351516
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0537157
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0059197
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3046419
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.810.35191380.38312636X-RAY DIFFRACTION95.82
1.81-1.870.3361440.31232750X-RAY DIFFRACTION99.72
1.87-1.950.32671410.30172702X-RAY DIFFRACTION99.89
1.95-2.040.34541440.26772773X-RAY DIFFRACTION99.86
2.04-2.140.28291420.23122699X-RAY DIFFRACTION99.96
2.14-2.280.24121450.22752725X-RAY DIFFRACTION99.86
2.28-2.450.25191410.21752749X-RAY DIFFRACTION99.62
2.45-2.70.27221420.22232740X-RAY DIFFRACTION99.65
2.7-3.090.22121420.2112711X-RAY DIFFRACTION99.96
3.09-3.890.19721440.17742746X-RAY DIFFRACTION100
3.89-46.390.15661420.14622723X-RAY DIFFRACTION99.79
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.539392007081.11498571667-1.733947255532.024312604320.04982005070724.63243721570.296617104998-0.2354258496120.213054111020.562304028230.0441679778316-0.9062393826520.7286496386580.917914036568-0.3502064727210.7574367169040.0587583389738-0.1102514561860.612204944971-0.1592903123830.64070437091617.1697131662-10.50563811430.460760809386
22.494749309812.54308990872.695261334934.461153918265.70788190767.45725531135-0.319412752833-0.100230450099-0.007799407372460.1069497782760.370223984888-0.4972417340.1310584715440.119524825605-0.1721016938770.4790024313290.1229568347850.01757105667030.366978125838-0.04889982766820.5439275652417.7976943606-4.334891901352.16284403042
39.65157138698-5.95351617758-5.376196371174.456041268484.714019320959.22397196755-0.66996656118-0.243530056249-0.8065432272421.92398385842-0.1251592433310.8529014874810.861601654928-0.1460717041870.5754987157580.602395180277-0.01097989363630.1149084514290.3125398779810.08002036765440.56875859324910.1065481201-2.8954399166412.5689346157
48.618329361892.135037976180.6602352868188.21622960871-0.30246862395.096640747420.0640616347513-0.05501367675910.175623212873-0.0129518557137-0.2478562158280.371685297645-0.128785039820.04329999355750.1652558596050.2652311178770.0776940495246-0.003886866512780.254916862883-0.01479505084530.15855073466713.56833989514.25127678787.82655725882
51.72694596862-1.491088659840.6310489739746.04460230473-3.371328480962.07855649296-0.002743297813140.111742408812-0.069433552776-0.552578332923-0.0232010724693-0.32129738976-0.1542462095470.56261871971-0.08374595003460.4524251953640.0288618201039-0.008770776953510.3694504123590.01873579939960.2323080858419.672129221722.77050037170.600520965037
66.327938567343.04793264922-3.442486181777.98719058187-4.578348577076.48233886104-0.5335494792950.730829387169-0.164371111514-0.9254130240890.4100987211880.7190146023170.334014863202-0.6600704694580.0691159520150.440463092610.0259710409176-0.1802915922610.472645809928-0.1095465186350.4478526402466.520957872210.3375756179-1.6177673054
71.116680818422.27387199455-0.04232585585679.78352958938-2.771729213752.71851609453-0.06221172601710.238275783104-0.312044014735-0.757882739604-0.255898081742-0.157219473780.2681082115320.2261898770650.3212318623270.363481554590.0486482908593-0.004899599201180.280589403359-0.03144443534310.3160765936615.35439437156.798681023270.344507447108
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 1 through 7 )1 - 71 - 7
22chain 'A' and (resid 8 through 25 )8 - 258 - 25
33chain 'A' and (resid 26 through 39 )26 - 3926 - 39
44chain 'A' and (resid 40 through 82 )40 - 8240 - 82
55chain 'A' and (resid 83 through 94 )83 - 9483 - 94
66chain 'A' and (resid 95 through 113 )95 - 11395 - 113
77chain 'A' and (resid 114 through 131 )114 - 131114 - 131

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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