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- PDB-7yk9: Neutron Structure of PcyA I86D Mutant Complexed with Biliverdin a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yk9
タイトルNeutron Structure of PcyA I86D Mutant Complexed with Biliverdin at Room Temperature
要素Phycocyanobilin:ferredoxin oxidoreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / phycocyanobilin / biliverdin / neutron / joint-refinement / room temperature / pigment / substrate / inactive / absorption spectrum / hydrogen atom / proton / mutant
機能・相同性phycocyanobilin:ferredoxin oxidoreductase / phycocyanobilin:ferredoxin oxidoreductase activity / Phycocyanobilin:ferredoxin oxidoreductase / Ferredoxin-dependent bilin reductase / Ferredoxin-dependent bilin reductase / phytochromobilin biosynthetic process / cobalt ion binding / Chem-BLR / Phycocyanobilin:ferredoxin oxidoreductase
機能・相同性情報
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
手法X線回折 / 中性子回折 / シンクロトロン / NUCLEAR REACTOR / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Unno, M. / Igarashi, K.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)16K07261 日本
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Neutron crystallography and quantum chemical analysis of bilin reductase PcyA mutants reveal substrate and catalytic residue protonation states.
著者: Joutsuka, T. / Nanasawa, R. / Igarashi, K. / Horie, K. / Sugishima, M. / Hagiwara, Y. / Wada, K. / Fukuyama, K. / Yano, N. / Mori, S. / Ostermann, A. / Kusaka, K. / Unno, M.
履歴
登録2022年7月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phycocyanobilin:ferredoxin oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7432
ポリマ－28,1581
非ポリマー5851
水2,864159
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area11370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.325, 97.415, 43.134
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-552-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Phycocyanobilin:ferredoxin oxidoreductase


分子量: 28158.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
株: PCC 6803 / 遺伝子: pcyA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q55891, phycocyanobilin:ferredoxin oxidoreductase
#2: 化合物 ChemComp-BLR / 3-[5-[(Z)-(4-ethenyl-3-methyl-5-oxidanylidene-pyrrol-2-ylidene)methyl]-2-[[5-[(Z)-(3-ethenyl-4-methyl-5-oxidanylidene-pyrrol-2-ylidene)methyl]-3-(3-hydroxy-3-oxopropyl)-4-methyl-1H-pyrrol-2-yl]methyl]-4-methyl-1H-pyrrol-3-yl]propanoic acid / Bilirubin IX alpha


分子量: 584.662 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H36N4O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験
手法使用した結晶の数
X線回折1
中性子回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: ammonium sulfate, sodium chloride, sodium cacodylate

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
13001N
23001N
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPhoton Factory BL-17A10.98
NUCLEAR REACTORFRM II BIODIFF23.1
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS PILATUS3 S 2M1PIXEL2017年12月5日
BIODIFF2IMAGE PLATE2017年8月30日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMneutron2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.981
23.11
反射

Biso Wilson estimate: 26.18 Å2 / Entry-ID: 7YK9

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)CC1/2Diffraction-IDNet I/σ(I)
1.9-50244731004.90.988118.714
2-551773484.21.90.967526.532
反射 シェル
解像度 (Å)Num. unique obsCC1/2Diffraction-ID
1.9-1.9312060.7971
2-2.0511540.7622

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC位相決定
精密化

SU ML: 0.1786 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 構造決定の手法: 分子置換 / 位相誤差: 17.1496 / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 開始モデル: 5B4H

5b4h

/ 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

解像度 (Å)Refine-IDBiso mean (Å2)Rfactor RfreeRfactor RworkRfactor obsNum. reflection RfreeNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection Rfree (%)% reflection obs (%)Diffraction-IDσ(F)
1.9-36.91X-RAY DIFFRACTION19.210.17410.13780.1408199922428244278.1899.7411.35
2-29.55NEUTRON DIFFRACTION0.20290.17061764884.12
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→36.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1934 0 43 159 2136
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0162227
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.45593068
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0729326
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0129491
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d28.8209899
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.950.29131370.22631537X-RAY DIFFRACTION96.65
1.95-20.2511390.18661552X-RAY DIFFRACTION100
2-2.060.22061410.1721591X-RAY DIFFRACTION100
2.06-2.120.21831400.16411569X-RAY DIFFRACTION100
2.12-2.20.19881410.1611578X-RAY DIFFRACTION100
2.2-2.290.21041430.15691601X-RAY DIFFRACTION99.94
2.29-2.390.17271410.14331589X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.520.19721420.14231587X-RAY DIFFRACTION99.94
2.52-2.670.18871420.14561595X-RAY DIFFRACTION100
2.67-2.880.18351450.14721626X-RAY DIFFRACTION99.94
2.88-3.170.19031420.1431588X-RAY DIFFRACTION99.94
3.17-3.630.16961460.12481631X-RAY DIFFRACTION100
3.63-4.570.12881450.09911634X-RAY DIFFRACTION100
4.57-36.910.14481550.13341750X-RAY DIFFRACTION99.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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