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万見
- PDB-7ybu: Human propionyl-coenzyme A carboxylase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ybu
タイトルHuman propionyl-coenzyme A carboxylase
要素
  • Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial
  • Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN (細胞質基質) / Cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / PCC / Mitochondria (ミトコンドリア)
機能・相同性
機能・相同性情報


short-chain fatty acid catabolic process / branched-chain amino acid metabolic process / Propionyl-CoA catabolism / プロピオニルCoAカルボキシラーゼ / propionyl-CoA carboxylase activity / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency / Biotin transport and metabolism / biotin binding / catalytic complex / fatty acid metabolic process ...short-chain fatty acid catabolic process / branched-chain amino acid metabolic process / Propionyl-CoA catabolism / プロピオニルCoAカルボキシラーゼ / propionyl-CoA carboxylase activity / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency / Biotin transport and metabolism / biotin binding / catalytic complex / fatty acid metabolic process / ミトコンドリアマトリックス / enzyme binding / ミトコンドリア / ATP binding / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Propionyl-coenzyme A carboxylase, BT domain / Propionyl-coenzyme A carboxylase BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / アセチルCoAカルボキシラーゼ / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. ...Propionyl-coenzyme A carboxylase, BT domain / Propionyl-coenzyme A carboxylase BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / アセチルCoAカルボキシラーゼ / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BTI / Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial / Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Su, J.Y. / Liu, D.S.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31861143048 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human propionyl-coenzyme A carboxylase
著者: Su, J.Y. / Liu, D.S.
履歴
登録2022年6月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial
B: Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial
C: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
D: Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial
E: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
F: Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial
G: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
H: Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial
I: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
J: Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial
K: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
P: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)832,04818
ポリマ－830,67812
非ポリマー1,3706
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial / PCCase subunit alpha / Propanoyl-CoA:carbon dioxide ligase subunit alpha


分子量: 80161.922 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P05165, プロピオニルCoAカルボキシラーゼ
#2: タンパク質
Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial / PCCase subunit beta / Propanoyl-CoA:carbon dioxide ligase subunit beta


分子量: 58284.488 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P05166, プロピオニルCoAカルボキシラーゼ
#3: 化合物
ChemComp-BTI / 5-(HEXAHYDRO-2-OXO-1H-THIENO[3,4-D]IMIDAZOL-6-YL)PENTANAL


分子量: 228.311 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N2O2S
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human propionyl-coenzyme A carboxylase heterododecomer
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1300 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 99377 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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