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万見
- PDB-7y4o: Rat Semaphorin 6D extracellular region -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7y4o
タイトルRat Semaphorin 6D extracellular region
要素Semaphorin 6D
キーワードSIGNALING PROTEIN / Receptor ligand
機能・相同性
機能・相同性情報


Other semaphorin interactions / semaphorin receptor binding / T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / negative regulation of smooth muscle cell migration / ventricular system development / chemorepellent activity / neural crest cell migration / positive regulation of smooth muscle cell migration / smooth muscle cell migration / semaphorin-plexin signaling pathway ...Other semaphorin interactions / semaphorin receptor binding / T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / negative regulation of smooth muscle cell migration / ventricular system development / chemorepellent activity / neural crest cell migration / positive regulation of smooth muscle cell migration / smooth muscle cell migration / semaphorin-plexin signaling pathway / axon guidance / positive regulation of cell migration / receptor ligand activity / Golgi apparatus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Semaphorin / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain / semaphorin domain / Sema domain / Sema domain superfamily / Sema domain profile. / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Tanaka, T. / Neyazaki, M. / Nogi, T.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP17K19206 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP23121520 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP25121729 日本
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2022
タイトル: Hybrid in vitro/in silico analysis of low-affinity protein-protein interactions that regulate signal transduction by Sema6D.
著者: Tanaka, T. / Ekimoto, T. / Nagatomo, M. / Neyazaki, M. / Shimoji, E. / Yamane, T. / Kanagawa, S. / Oi, R. / Mihara, E. / Takagi, J. / Akashi, S. / Ikeguchi, M. / Nogi, T.
履歴
登録2022年6月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Semaphorin 6D
B: Semaphorin 6D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,4884
ポリマ－125,0452
非ポリマー4422
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3230 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area45910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)213.147, 213.147, 191.416
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number80
Space group name H-MI41
Space group name HallI4bw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x,z+3/4
#3: y+1/2,-x,z+3/4
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: -y+1,x+1/2,z+5/4
#7: y+1,-x+1/2,z+5/4
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Semaphorin 6D


分子量: 62522.633 Da / 分子数: 2 / 断片: ectodomain fragment / 変異: S332G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Sema6d / 細胞株 (発現宿主): CHO-lec 3.2.8.1
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: A0A0G2JZC4
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 8.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 85.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 12%(wt./vol.) PEG3350, 100 mM CaCl2, 400 mM sodium formate and 100 mM sodium acetate buffer (pH 4.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→47.66 Å / Num. obs: 169234 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.1 % / CC1/2: 0.985 / Rmerge(I) obs: 0.151 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 3→3.06 Å / Rmerge(I) obs: 0.693 / Num. unique obs: 4516 / CC1/2: 0.71

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
PHENIX1.13_2998+SVN精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3AFC

3afc


解像度: 3→47.66 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.06 / 位相誤差: 30.8989 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2443 8626 5.26 %
Rwork0.2241 155292 -
obs0.2631 163918 97.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 63.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→47.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8515 0 28 0 8543
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00238767
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.549111889
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04431285
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00341539
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.89275285
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.050.3684290.37267912X-RAY DIFFRACTION93.7
3.05-3.110.42324330.36717831X-RAY DIFFRACTION93.62
3.11-3.170.36824140.35187954X-RAY DIFFRACTION93.97
3.17-3.230.32753320.33038046X-RAY DIFFRACTION94.9
3.23-3.30.38733760.32967969X-RAY DIFFRACTION94.3
3.3-3.380.38134240.3127887X-RAY DIFFRACTION93.54
3.38-3.460.32854530.30417732X-RAY DIFFRACTION92.78
3.46-3.560.31893660.29997942X-RAY DIFFRACTION93.68
3.56-3.660.30963900.30117829X-RAY DIFFRACTION93.01
3.66-3.780.29983820.29157809X-RAY DIFFRACTION92.62
3.78-3.910.28733710.28297750X-RAY DIFFRACTION92.31
3.91-4.070.30344660.26887669X-RAY DIFFRACTION90.41
4.07-4.260.30634150.26777623X-RAY DIFFRACTION90.37
4.26-4.480.28654550.24337559X-RAY DIFFRACTION89.88
4.48-4.760.234420.23117561X-RAY DIFFRACTION89.72
4.76-5.130.25744640.22377600X-RAY DIFFRACTION90.22
5.13-5.640.23493840.21827715X-RAY DIFFRACTION91.44
5.64-6.460.22924680.22097646X-RAY DIFFRACTION91.06
6.46-8.130.25744270.21837784X-RAY DIFFRACTION91.71
8.13-44.490.27994580.23917745X-RAY DIFFRACTION92.01

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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