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- PDB-7y0f: Crystal structure of TMPRSS2 in complex with UK-371804 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7y0f
タイトルCrystal structure of TMPRSS2 in complex with UK-371804
要素(Transmembrane protease serine 2 catalytic ...) x 2
キーワードHYDROLASE / Inhibitor / Complex / Host / Antiviral / ANTIVIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


transmembrane protease serine 2 / protein autoprocessing / Attachment and Entry / serine-type peptidase activity / viral translation / Induction of Cell-Cell Fusion / Attachment and Entry / positive regulation of viral entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / proteolysis ...transmembrane protease serine 2 / protein autoprocessing / Attachment and Entry / serine-type peptidase activity / viral translation / Induction of Cell-Cell Fusion / Attachment and Entry / positive regulation of viral entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Scavenger receptor cysteine-rich domain / SRCR domain / SRCR domain profile. / SRCR-like domain / SRCR-like domain superfamily / Scavenger receptor Cys-rich / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A ...Scavenger receptor cysteine-rich domain / SRCR domain / SRCR domain profile. / SRCR-like domain / SRCR-like domain superfamily / Scavenger receptor Cys-rich / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-I9V / Transmembrane protease serine 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Wang, H. / Duan, Y. / Liu, X. / Sun, L. / Yang, H.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)92169109 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structure-based discovery of dual pathway inhibitors for SARS-CoV-2 entry.
著者: Wang, H. / Yang, Q. / Liu, X. / Xu, Z. / Shao, M. / Li, D. / Duan, Y. / Tang, J. / Yu, X. / Zhang, Y. / Hao, A. / Wang, Y. / Chen, J. / Zhu, C. / Guddat, L. / Chen, H. / Zhang, L. / Chen, X. ...著者: Wang, H. / Yang, Q. / Liu, X. / Xu, Z. / Shao, M. / Li, D. / Duan, Y. / Tang, J. / Yu, X. / Zhang, Y. / Hao, A. / Wang, Y. / Chen, J. / Zhu, C. / Guddat, L. / Chen, H. / Zhang, L. / Chen, X. / Jiang, B. / Sun, L. / Rao, Z. / Yang, H.
履歴
登録2022年6月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transmembrane protease serine 2 catalytic chain
C: Transmembrane protease serine 2 catalytic chain
B: Transmembrane protease serine 2 catalytic chain
D: Transmembrane protease serine 2 catalytic chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,11710
ポリマ－87,8234
非ポリマー1,2946
水1,65792
1
A: Transmembrane protease serine 2 catalytic chain
C: Transmembrane protease serine 2 catalytic chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5595
ポリマ－43,9112
非ポリマー6473
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2870 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area15850 Å2
手法PISA
2
B: Transmembrane protease serine 2 catalytic chain
D: Transmembrane protease serine 2 catalytic chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5595
ポリマ－43,9112
非ポリマー6473
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2830 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area15100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.045, 91.208, 90.696
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.44, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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Transmembrane protease serine 2 catalytic ... , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Transmembrane protease serine 2 catalytic chain


分子量: 16054.661 Da / 分子数: 2
変異: Residues 250-255 (SSRQSR) in the database have been replaced with DDDDK.
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TMPRSS2, PRSS10
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O15393
#2: タンパク質 Transmembrane protease serine 2 catalytic chain


分子量: 27856.742 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TMPRSS2, PRSS10
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O15393

-
糖 , 1種, 2分子

#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 96分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-I9V / 2-[(1-carbamimidamido-4-chloranyl-isoquinolin-7-yl)sulfonylamino]-2-methyl-propanoic acid / UK-371804


分子量: 385.826 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H16ClN5O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
配列の詳細Chains A and C, as well as B and D, were manipulated as one single peptide, but auto-cleaved at ...Chains A and C, as well as B and D, were manipulated as one single peptide, but auto-cleaved at residue 256 during zymogen activation.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.75 % / 解説: Plate
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M acetic acid/sodium acetate, pH 5.0, 16% w/v PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.979175 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年1月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979175 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→47.25 Å / Num. obs: 23484 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.42 % / CC1/2: 0.985 / Rmerge(I) obs: 0.161 / Rrim(I) all: 0.191 / Net I/σ(I): 8.48
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) allDiffraction-ID
2.6-2.760.88237150.6381.0441
2.76-2.950.62335250.7760.7361
2.95-3.180.35932930.9030.4251
3.18-3.480.22630650.9480.2681
3.48-3.890.13227580.9810.1561
3.89-4.490.0824670.9920.0961
4.49-5.490.07120880.9930.0851
5.49-7.710.07216310.9920.0861
7.71-47.250.0389420.9970.0461

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDS2020-12-02データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDS2020-12-02データ削減
PHENIX1.18.2_3874位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Model predicted by Alphafold

解像度: 2.6→47.25 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2374 2010 8.56 %
Rwork0.217 --
obs0.2188 23468 98.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→47.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5552 0 80 92 5724
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0135780
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4017890
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4762003
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.097846
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091010
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.670.35881330.34711487X-RAY DIFFRACTION95
2.67-2.740.33741510.31381505X-RAY DIFFRACTION99
2.74-2.820.2971470.29611531X-RAY DIFFRACTION99
2.82-2.910.31181370.27911492X-RAY DIFFRACTION98
2.91-3.010.27941390.26171551X-RAY DIFFRACTION98
3.01-3.130.27341410.24411520X-RAY DIFFRACTION99
3.13-3.280.25581520.2391509X-RAY DIFFRACTION99
3.28-3.450.2361340.22361563X-RAY DIFFRACTION99
3.45-3.660.21761450.19291542X-RAY DIFFRACTION99
3.66-3.950.21161470.19111541X-RAY DIFFRACTION99
3.95-4.340.21141470.16951535X-RAY DIFFRACTION99
4.34-4.970.19561470.17931546X-RAY DIFFRACTION100
4.97-6.260.21561450.20851559X-RAY DIFFRACTION100
6.27-47.250.2061450.19281577X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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