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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7xt6 | ||||||
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タイトル | Structure of a membrane protein M3 | ||||||
要素 |
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キーワード | IMMUNE SYSTEM / membrane protein / immune | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 IgM B cell receptor complex / B cell receptor complex / CD22 mediated BCR regulation / B cell activation / B cell proliferation / multivesicular body / B cell differentiation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / B cell receptor signaling pathway / transmembrane signaling receptor activity ...IgM B cell receptor complex / B cell receptor complex / CD22 mediated BCR regulation / B cell activation / B cell proliferation / multivesicular body / B cell differentiation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / B cell receptor signaling pathway / transmembrane signaling receptor activity / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / immune response / membrane raft / external side of plasma membrane / signal transduction / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.63 Å | ||||||
データ登録者 | Ma, X. / Zhu, Y. / Chen, Y. / Huang, Z. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2022 タイトル: Cryo-EM structures of two human B cell receptor isotypes. 著者: Xinyu Ma / Yuwei Zhu / De Dong / Yan Chen / Shubo Wang / Dehui Yang / Zhuo Ma / Anqi Zhang / Fan Zhang / Changyou Guo / Zhiwei Huang / 要旨: The B cell receptor (BCR) complex plays a critical role in B cell development and immune responses. The assembly mechanisms underlying the BCR complex remain unknown. We determined the cryo-electron ...The B cell receptor (BCR) complex plays a critical role in B cell development and immune responses. The assembly mechanisms underlying the BCR complex remain unknown. We determined the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of human IgG-BCR and IgM-BCR, which consist of membrane-bound immunoglobulin molecules (mIg) and Igα/β subunits at a 1:1 stoichiometry. Assembly of both BCR complexes involves their extracellular domains, membrane-proximal connection peptides, and transmembrane (TM) helices. The TM helices of mIgG and mIgM share a conserved set of hydrophobic and polar interactions with Igα/β TM helices. By contrast, the IgG-Cγ3 and IgM-Cμ4 domains interact with extracellular Ig-like domains of Igα/β through head-to-tail and side-by-side modes, respectively. This work reveals the structural basis for BCR assembly and provides insights into BCR triggering. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7xt6.cif.gz | 185.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7xt6.ent.gz | 151.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7xt6.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7xt6_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7xt6_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7xt6_validation.xml.gz | 43.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7xt6_validation.cif.gz | 62 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xt/7xt6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xt/7xt6 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 33440MC 7wsoC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-B-cell antigen receptor complex-associated protein ... , 2種, 2分子 AC
#1: タンパク質 | 分子量: 15504.718 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD79A, IGA, MB1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P11912 |
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#3: タンパク質 | 分子量: 16143.744 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD79B, B29, IGB / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P40259 |
-タンパク質 , 1種, 2分子 BD
#2: タンパク質 | 分子量: 40286.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGHM / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01871-2 |
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-糖 , 3種, 14分子
#4: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
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#5: 多糖 | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
#6: 糖 | ChemComp-NAG / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: protein M / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: NITROGEN |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 3.63 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 272710 / 対称性のタイプ: POINT |