+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7xrz | ||||||
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Title | Crystal structure of BRIL and SRP2070_Fab complex | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / BRIL / antibody / complex | ||||||
Function / homology | Cytochrome b562 / Cytochrome b562 / Cytochrome c/b562 / electron transport chain / periplasmic space / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding / Soluble cytochrome b562 Function and homology information | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) Mus musculus (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Suzuki, M. / Miyagi, H. / Yasunaga, M. / Asada, H. / Iwata, S. / Saito, J. | ||||||
Funding support | 1items
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Citation | Journal: Acta Crystallogr D Struct Biol / Year: 2023 Title: Structural insight into an anti-BRIL Fab as a G-protein-coupled receptor crystallization chaperone. Authors: Miyagi, H. / Suzuki, M. / Yasunaga, M. / Asada, H. / Iwata, S. / Saito, J.I. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7xrz.cif.gz | 444.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7xrz.ent.gz | 366.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7xrz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xr/7xrz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xr/7xrz | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 1f58S 1m6tS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Antibody | Mass: 23681.053 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Mus musculus (house mouse) #2: Antibody | Mass: 23896.709 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Mus musculus (house mouse) #3: Protein | Mass: 11771.204 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: M29W,H124I,R128L Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Gene: cybC / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P0ABE7 #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.23 Å3/Da / Density % sol: 44.88 % |
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Crystal grow | Temperature: 277.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 / Details: PEG 6000, Tris-HCl |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 1.00004 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 25, 2018 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.00004 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.1→48.64 Å / Num. obs: 57858 / % possible obs: 94.9 % / Redundancy: 2.3 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.08 / Net I/σ(I): 10.8 / Num. measured all: 134803 / Scaling rejects: 35 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1M6T, 1F58 Resolution: 2.1→42.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.323 / ESU R Free: 0.237 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 162.47 Å2 / Biso mean: 53.416 Å2 / Biso min: 19.2 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.1→42.74 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.1→2.154 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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