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- PDB-7xq8: Structure of human B-cell antigen receptor of the IgM isotype -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xq8
タイトルStructure of human B-cell antigen receptor of the IgM isotype
要素
  • B-cell antigen receptor complex-associated protein alpha chain
  • B-cell antigen receptor complex-associated protein beta chain
  • Chimera of Heavy chain of VRC01 antibody Fab and Isoform 2 of Immunoglobulin heavy constant mu
  • Light chain of Fab fragments of the VRC01 antibody,Immunoglobulin kappa constant
キーワードSIGNALING PROTEIN / immunology / B cell signalling / adaptive immunity / antibody
機能・相同性
機能・相同性情報


IgM B cell receptor complex / IgD immunoglobulin complex / B cell receptor complex / IgA immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / CD22 mediated BCR regulation / IgG immunoglobulin complex / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Classical antibody-mediated complement activation ...IgM B cell receptor complex / IgD immunoglobulin complex / B cell receptor complex / IgA immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / CD22 mediated BCR regulation / IgG immunoglobulin complex / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / B cell proliferation / B cell activation / FCGR activation / immunoglobulin mediated immune response / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Role of phospholipids in phagocytosis / Scavenging of heme from plasma / antigen binding / multivesicular body / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / B cell differentiation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Regulation of Complement cascade / Cell surface interactions at the vascular wall / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / B cell receptor signaling pathway / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / FCERI mediated NF-kB activation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / transmembrane signaling receptor activity / blood microparticle / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / immune response / membrane raft / external side of plasma membrane / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
B-cell antigen receptor complex-associated protein alpha/beta chain / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM / ITAM motif mammalian type profile. / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain ...B-cell antigen receptor complex-associated protein alpha/beta chain / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM / ITAM motif mammalian type profile. / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / : / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin kappa constant / Isoform 2 of Immunoglobulin heavy constant mu / B-cell antigen receptor complex-associated protein alpha chain / B-cell antigen receptor complex-associated protein beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Chen, M.Y. / Su, Q. / Shi, Y.G.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31930059 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81970633 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)U1904146 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81920108015 中国
引用ジャーナル: Science / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structure of the human IgM B cell receptor.
著者: Qiang Su / Mengying Chen / Yan Shi / Xiaofeng Zhang / Gaoxingyu Huang / Bangdong Huang / Dongwei Liu / Zhangsuo Liu / Yigong Shi /
要旨: The B cell receptor (BCR) initiates immune responses through antigen recognition. We report a 3.3-angstrom cryo-electron microscopy structure of human immunoglobulin M (IgM)-BCR in the resting state. ...The B cell receptor (BCR) initiates immune responses through antigen recognition. We report a 3.3-angstrom cryo-electron microscopy structure of human immunoglobulin M (IgM)-BCR in the resting state. IgM-BCR comprises two heavy chains, two light chains, and the Igα/Igβ heterodimer. The ectodomains of the heavy chains closely stack against those of Igα/Igβ, with one heavy chain locked between Igα and Igβ in the juxtamembrane region. Extracellular interactions may determine isotype specificity of the BCR. The transmembrane helices of IgM-BCR form a four-helix bundle that appears to be conserved among all BCR isotypes. This structure contains 14 glycosylation sites on the IgM-BCR ectodomains and reveals three potential surface binding sites. Our work reveals the organizational principles of the BCR and may facilitate the design of antibody-based therapeutics.
履歴
登録2022年5月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Chimera of Heavy chain of VRC01 antibody Fab and Isoform 2 of Immunoglobulin heavy constant mu
L: Light chain of Fab fragments of the VRC01 antibody,Immunoglobulin kappa constant
v: Chimera of Heavy chain of VRC01 antibody Fab and Isoform 2 of Immunoglobulin heavy constant mu
R: Light chain of Fab fragments of the VRC01 antibody,Immunoglobulin kappa constant
A: B-cell antigen receptor complex-associated protein alpha chain
B: B-cell antigen receptor complex-associated protein beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)250,89620
ポリマ－247,7996
非ポリマー3,09714
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: 抗体 Chimera of Heavy chain of VRC01 antibody Fab and Isoform 2 of Immunoglobulin heavy constant mu / Ig mu chain C region / Ig mu chain C region BOT / Ig mu chain C region GAL / Ig mu chain C region OU


分子量: 67895.641 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Specific N-terminal secretion signal peptide (1-19) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGHM / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01871-2
#2: 抗体 Light chain of Fab fragments of the VRC01 antibody,Immunoglobulin kappa constant


分子量: 27350.191 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N terminal specific signal peptide (1-19), Flag tag (20-40)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01834
#3: タンパク質 B-cell antigen receptor complex-associated protein alpha chain / Ig-alpha / MB-1 membrane glycoprotein / Membrane-bound immunoglobulin-associated protein / Surface ...Ig-alpha / MB-1 membrane glycoprotein / Membrane-bound immunoglobulin-associated protein / Surface IgM-associated protein


分子量: 28144.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C terminal twin-strep tag / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD79A / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P11912
#4: タンパク質 B-cell antigen receptor complex-associated protein beta chain / B-cell-specific glycoprotein B29 / Ig-beta / Immunoglobulin-associated B29 protein


分子量: 29163.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C terminal twin-strep tag / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD79B / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P40259
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1structure of human B-cell antigen receptor of the IgM isotypeCOMPLEX#1-#40RECOMBINANT
2Heavy chainCOMPLEX#11RECOMBINANT
3Light chainCOMPLEX#21RECOMBINANT
4human B-cell antigen receptorCOMPLEX#3-#41RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Homo sapiens (ヒト)9606
31Homo sapiens (ヒト)9606
42Homo sapiens (ヒト)9606
52Homo sapiens (ヒト)9606
63Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID細胞
11Homo sapiens (ヒト)9606HEK293F
21Homo sapiens (ヒト)9606HEK293F
32Homo sapiens (ヒト)9606HEK293F
42Homo sapiens (ヒト)9606HEK293F
53Homo sapiens (ヒト)9606HEK293F
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 697919 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00412656
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.59917353
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.3732038
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0482134
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0052318

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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