+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7xkq | |||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | F1 domain of FoF1-ATPase with the down form of epsilon subunit from Bacillus PS3 | |||||||||||||||
![]() | (ATP synthase ...) x 4 | |||||||||||||||
![]() | MOTOR PROTEIN / ATP synthase F1 ATPase FoF1 | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||||||||
![]() | Nakano, A. / Kishikawa, J. / Nakanishi, A. / Mitsuoka, K. / Yokoyama, K. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]()
| |||||||||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis of unisite catalysis of bacterial FF-ATPase. 著者: Atsuki Nakano / Jun-Ichi Kishikawa / Atsuko Nakanishi / Kaoru Mitsuoka / Ken Yokoyama / ![]() 要旨: Adenosine triphosphate (ATP) synthases (FF-ATPases) are crucial for all aerobic organisms. F, a water-soluble domain, can catalyze both the synthesis and hydrolysis of ATP with the rotation of the ...Adenosine triphosphate (ATP) synthases (FF-ATPases) are crucial for all aerobic organisms. F, a water-soluble domain, can catalyze both the synthesis and hydrolysis of ATP with the rotation of the central rotor inside a cylinder made of in three different conformations (referred to as , , and ). In this study, we determined multiple cryo-electron microscopy structures of bacterial FF exposed to different reaction conditions. The structures of nucleotide-depleted FF indicate that the ε subunit directly forces to adopt a closed form independent of the nucleotide binding to . The structure of FF under conditions that permit only a single catalytic subunit per enzyme to bind ATP is referred to as unisite catalysis and reveals that ATP hydrolysis unexpectedly occurs on instead of , where ATP hydrolysis proceeds in the steady-state catalysis of FF. This indicates that the unisite catalysis of bacterial FF significantly differs from the kinetics of steady-state turnover with continuous rotation of the shaft. | |||||||||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 549.7 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 454.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 33264MC ![]() 7xkhC ![]() 7xkoC ![]() 7xkpC ![]() 7xkrC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
-ATP synthase ... , 4種, 8分子 ABCDEFGH
#1: タンパク質 | 分子量: 54848.598 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A0M3VGF9, H+-transporting two-sector ATPase #2: タンパク質 | 分子量: 53424.625 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A0M4U1P9, H+-transporting two-sector ATPase #3: タンパク質 | | 分子量: 31859.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #4: タンパク質 | | 分子量: 14585.905 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
---|
-非ポリマー , 3種, 13分子 ![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
#5: 化合物 | ChemComp-ATP / #6: 化合物 | ChemComp-MG / #7: 化合物 | ChemComp-ADP / | |
---|
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: FoF1 from Bacillus sp. PS3 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT |
---|---|
分子量 | 値: 0.53 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 0.0291 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9625 |
-
解析
ソフトウェア | 名称: UCSF ChimeraX / バージョン: 1.3/v9 / 分類: モデル構築 / URL: https://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ / Os: Windows / タイプ: package | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
EMソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1020321 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 39991 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 6N2Y Accession code: 6N2Y / Source name: PDB / タイプ: experimental model |