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- EMDB-33267: epsilon-inhibited FoF1-ATPase from Bacillus PS3 at saturated ATP-... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33267
タイトルepsilon-inhibited FoF1-ATPase from Bacillus PS3 at saturated ATP-gamma-S condition, state2
マップデータ
試料
  • 複合体: FoF1 from Bacillus sp. PS3
キーワードATP synthase F1 ATPase FoF1 / MOTOR PROTEIN (モータータンパク質)
生物種Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Nakano A / Kishikawa J / Nakanishi A / Mitsuoka K / Yokoyama K
資金援助 日本, 4件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20H03231 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20K06514 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17am0101001 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20J00162 日本
引用ジャーナル: PNAS Nexus / 年: 2022
タイトル: Structural basis of unisite catalysis of bacterial FF-ATPase.
著者: Atsuki Nakano / Jun-Ichi Kishikawa / Atsuko Nakanishi / Kaoru Mitsuoka / Ken Yokoyama /
要旨: Adenosine triphosphate (ATP) synthases (FF-ATPases) are crucial for all aerobic organisms. F, a water-soluble domain, can catalyze both the synthesis and hydrolysis of ATP with the rotation of the ...Adenosine triphosphate (ATP) synthases (FF-ATPases) are crucial for all aerobic organisms. F, a water-soluble domain, can catalyze both the synthesis and hydrolysis of ATP with the rotation of the central rotor inside a cylinder made of in three different conformations (referred to as , , and ). In this study, we determined multiple cryo-electron microscopy structures of bacterial FF exposed to different reaction conditions. The structures of nucleotide-depleted FF indicate that the ε subunit directly forces to adopt a closed form independent of the nucleotide binding to . The structure of FF under conditions that permit only a single catalytic subunit per enzyme to bind ATP is referred to as unisite catalysis and reveals that ATP hydrolysis unexpectedly occurs on instead of , where ATP hydrolysis proceeds in the steady-state catalysis of FF. This indicates that the unisite catalysis of bacterial FF significantly differs from the kinetics of steady-state turnover with continuous rotation of the shaft.
履歴
登録2022年4月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月21日-
マップ公開2022年9月21日-
更新2023年10月11日-
現状2023年10月11日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33267.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33267.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.88 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0116
最小 - 最大-0.014771453 - 0.056237534
平均 (標準偏差)0.0001216756 (±0.002101513)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 316.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_33267_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_33267_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33267_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33267_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : FoF1 from Bacillus sp. PS3

全体名称: FoF1 from Bacillus sp. PS3
要素
  • 複合体: FoF1 from Bacillus sp. PS3

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超分子 #1: FoF1 from Bacillus sp. PS3

超分子名称: FoF1 from Bacillus sp. PS3 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 530 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: MOLYBDENUM / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 0.0291 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 17261 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1020321
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: This study
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 246883
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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