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万見
- PDB-7xkp: F1 domain of epsilon C-terminal domain deleted FoF1 from Bacillus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xkp
タイトルF1 domain of epsilon C-terminal domain deleted FoF1 from Bacillus PS3,state1,unisite condition
要素
  • ATP synthase gamma chain
  • ATP synthase subunit alpha
  • ATP synthase subunit beta
キーワードMOTOR PROTEIN / ATP synthase F1 ATPase FoF1
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit ...ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Nakano, A. / Kishikawa, J. / Nakanishi, A. / Mitsuoka, K. / Yokoyama, K.
資金援助 日本, 4件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20H03231 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20K06514 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17am0101001 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20J00162 日本
引用ジャーナル: PNAS Nexus / 年: 2022
タイトル: Structural basis of unisite catalysis of bacterial FF-ATPase.
著者: Atsuki Nakano / Jun-Ichi Kishikawa / Atsuko Nakanishi / Kaoru Mitsuoka / Ken Yokoyama /
要旨: Adenosine triphosphate (ATP) synthases (FF-ATPases) are crucial for all aerobic organisms. F, a water-soluble domain, can catalyze both the synthesis and hydrolysis of ATP with the rotation of the ...Adenosine triphosphate (ATP) synthases (FF-ATPases) are crucial for all aerobic organisms. F, a water-soluble domain, can catalyze both the synthesis and hydrolysis of ATP with the rotation of the central rotor inside a cylinder made of in three different conformations (referred to as , , and ). In this study, we determined multiple cryo-electron microscopy structures of bacterial FF exposed to different reaction conditions. The structures of nucleotide-depleted FF indicate that the ε subunit directly forces to adopt a closed form independent of the nucleotide binding to . The structure of FF under conditions that permit only a single catalytic subunit per enzyme to bind ATP is referred to as unisite catalysis and reveals that ATP hydrolysis unexpectedly occurs on instead of , where ATP hydrolysis proceeds in the steady-state catalysis of FF. This indicates that the unisite catalysis of bacterial FF significantly differs from the kinetics of steady-state turnover with continuous rotation of the shaft.
履歴
登録2022年4月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit alpha
B: ATP synthase subunit alpha
C: ATP synthase subunit alpha
D: ATP synthase subunit beta
E: ATP synthase subunit beta
F: ATP synthase subunit beta
G: ATP synthase gamma chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)357,1319
ポリマ－356,6797
非ポリマー4522
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ATP synthase subunit alpha / ATP synthase F1 sector subunit alpha / F-ATPase subunit alpha


分子量: 54848.598 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. PS3 (バクテリア) / 遺伝子: uncA, atpA / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0M3VGF9, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質 ATP synthase subunit beta / ATP synthase F1 sector subunit beta / F-ATPase subunit beta


分子量: 53424.625 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. PS3 (バクテリア) / 遺伝子: uncD, atpD / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0M4U1P9, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP synthase gamma chain / ATP synthase F1 sector gamma subunit / F-ATPase gamma subunit


分子量: 31859.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. PS3 (バクテリア) / 遺伝子: uncG, atpG / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0M4TPJ7
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: FoF1 from Bacillus PS3 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.53 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: MOLYBDENUM / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 0.001956 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7329

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解析

ソフトウェア名称: UCSF ChimeraX / バージョン: 1.3/v9 / 分類: モデル構築 / URL: https://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ / Os: Windows / タイプ: package
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Topaz粒子像選択
2SerialEM画像取得
4RELION4CTF補正
7UCSF ChimeraXモデルフィッティング
9cryoSPARC3.2初期オイラー角割当
10RELION4最終オイラー角割当
11RELION4分類
12RELION4３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 499788
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 73935 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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