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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 7x5g | ||||||
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| Title | Nrf2 (A510Y)-MafG heterodimer bound with CsMBE2 | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION / Transcription factor / CNC-bZIP / Stress response | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationpositive regulation of glutathione biosynthetic process / aflatoxin catabolic process / negative regulation of hematopoietic stem cell differentiation / integrated stress response signaling / Regulation of HMOX1 expression and activity / negative regulation of cellular response to hypoxia / NFE2L2 regulating TCA cycle genes / positive regulation of ERAD pathway / PERK-mediated unfolded protein response / regulation of removal of superoxide radicals ...positive regulation of glutathione biosynthetic process / aflatoxin catabolic process / negative regulation of hematopoietic stem cell differentiation / integrated stress response signaling / Regulation of HMOX1 expression and activity / negative regulation of cellular response to hypoxia / NFE2L2 regulating TCA cycle genes / positive regulation of ERAD pathway / PERK-mediated unfolded protein response / regulation of removal of superoxide radicals / regulation of cellular response to oxidative stress / cellular response to laminar fluid shear stress / regulation of epidermal cell differentiation / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / mediator complex / cellular response to fluid shear stress / cellular response to methionine / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / NFE2L2 regulating MDR associated enzymes / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Regulation of NFE2L2 gene expression / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / negative regulation of ferroptosis / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / regulation of innate immune response / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / adult behavior / cellular response to angiotensin / regulation of embryonic development / positive regulation of blood coagulation / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / cellular response to glucose starvation / cell redox homeostasis / reactive oxygen species metabolic process / cellular response to copper ion / response to ischemia / transcription coregulator binding / positive regulation of D-glucose import / molecular condensate scaffold activity / Heme signaling / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / protein-DNA complex / positive regulation of neuron projection development / RNA polymerase II transcription regulator complex / cellular response to xenobiotic stimulus / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of angiogenesis / sequence-specific double-stranded DNA binding / cellular response to tumor necrosis factor / KEAP1-NFE2L2 pathway / regulation of cell population proliferation / Neddylation / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / response to oxidative stress / cellular response to oxidative stress / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / cellular response to hypoxia / sequence-specific DNA binding / in utero embryonic development / Potential therapeutics for SARS / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / protein ubiquitination / ciliary basal body / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / inflammatory response / protein domain specific binding / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human)synthetic construct (others) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.3 Å | ||||||
Authors | Sengoku, T. / Shiina, M. / Suzuki, K. / Hamada, K. / Sato, K. / Uchiyama, A. / Okada, C. / Baba, S. / Ohta, T. / Motohashi, H. ...Sengoku, T. / Shiina, M. / Suzuki, K. / Hamada, K. / Sato, K. / Uchiyama, A. / Okada, C. / Baba, S. / Ohta, T. / Motohashi, H. / Yamamoto, M. / Ogata, K. | ||||||
| Funding support | Japan, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2022Title: Structural basis of transcription regulation by CNC family transcription factor, Nrf2. Authors: Sengoku, T. / Shiina, M. / Suzuki, K. / Hamada, K. / Sato, K. / Uchiyama, A. / Kobayashi, S. / Oguni, A. / Itaya, H. / Kasahara, K. / Moriwaki, H. / Watanabe, C. / Honma, T. / Okada, C. / ...Authors: Sengoku, T. / Shiina, M. / Suzuki, K. / Hamada, K. / Sato, K. / Uchiyama, A. / Kobayashi, S. / Oguni, A. / Itaya, H. / Kasahara, K. / Moriwaki, H. / Watanabe, C. / Honma, T. / Okada, C. / Baba, S. / Ohta, T. / Motohashi, H. / Yamamoto, M. / Ogata, K. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 7x5g.cif.gz | 302.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb7x5g.ent.gz | 200.3 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 7x5g.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 7x5g_validation.pdf.gz | 483 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 7x5g_full_validation.pdf.gz | 490.2 KB | Display | |
| Data in XML | 7x5g_validation.xml.gz | 19.1 KB | Display | |
| Data in CIF | 7x5g_validation.cif.gz | 26.2 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x5/7x5g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x5/7x5g | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 7x5eC ![]() 7x5fC ![]() 3a5tS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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| Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS ensembles :
NCS oper:
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Components
-Protein , 2 types, 4 molecules AEBF
| #1: Protein | Mass: 12071.857 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: MAFG / Production host: ![]() #2: Protein | Mass: 13347.570 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: NFE2L2, NRF2 / Production host: ![]() |
|---|
-DNA chain , 2 types, 4 molecules CGDH
| #3: DNA chain | Mass: 4905.176 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #4: DNA chain | Mass: 4892.194 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
|---|
-Non-polymers , 2 types, 109 molecules 


| #5: Chemical | ChemComp-PG4 / |
|---|---|
| #6: Water | ChemComp-HOH / |
-Details
| Has ligand of interest | N |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 4.3 Å3/Da / Density % sol: 71.36 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion Details: 50 mM Tris-HCl (pH 7.5), 100 mM KCl, 10% polyethylene glycol monomethyl ether 550, 2% (v/v) glycerol |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Photon Factory / Beamline: BL-5A / Wavelength: 1 Å |
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jun 3, 2015 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.3→50 Å / Num. obs: 50434 / % possible obs: 98.3 % / Redundancy: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 53.26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Net I/σ(I): 34.2 |
| Reflection shell | Resolution: 2.3→2.34 Å / Redundancy: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 2456 / % possible all: 96.5 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 3A5T Resolution: 2.3→33.89 Å / SU ML: 0.3151 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 29.271 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 80.32 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→33.89 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
|
Movie
Controller
About Yorodumi




Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
Japan, 1items
Citation


PDBj










































