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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7x1z | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Structure of the phosphorylation-site double mutant S431E/T432E of the KaiC circadian clock protein | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Circadian clock oscillator protein KaiC | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | CIRCADIAN CLOCK PROTEIN / MUTANT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() regulation of phosphorelay signal transduction system / negative regulation of circadian rhythm / entrainment of circadian clock / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / circadian rhythm / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / regulation of DNA-templated transcription ...regulation of phosphorelay signal transduction system / negative regulation of circadian rhythm / entrainment of circadian clock / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / circadian rhythm / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Han, X. / Zhang, D.L. / Hong, L. / Yu, D.Q. / Wu, Z.L. / Yang, T. / Rust, M.J. / Tu, Y.H. / Ouyang, Q. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Determining subunit-subunit interaction from statistics of cryo-EM images: observation of nearest-neighbor coupling in a circadian clock protein complex 著者: Han, X. / Zhang, D. / Hong, L. / Yu, D. / Wu, Z. / Yang, T. / Rust, M. / Tu, Y. / Ouyang, Q. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 502.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 417.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 89.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 131.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 32953MC ![]() 7x1yC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 54347.668 Da / 分子数: 6 / 変異: S431E, T432E / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: PCC 7942 / 遺伝子: kaiC / 発現宿主: ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-ATP / #3: 化合物 | ChemComp-MG / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | Has protein modification | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: KaiC hexamer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() 株: PCC 7942 |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 5000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 400 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 181326 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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