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- PDB-7wwq: Crystal structure of human Ufd1-Npl4 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7wwq
タイトルCrystal structure of human Ufd1-Npl4 complex
要素
  • Nuclear protein localization protein 4 homolog
  • Ubiquitin recognition factor in ER-associated degradation protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / p97 / Ufd1 / Npl4 / edoplasmid reticulum-associated degradation / ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


UFD1-NPL4 complex / negative regulation of RIG-I signaling pathway / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / cellular response to misfolded protein / retrograde protein transport, ER to cytosol / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / negative regulation of type I interferon production / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / Golgi organization ...UFD1-NPL4 complex / negative regulation of RIG-I signaling pathway / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / cellular response to misfolded protein / retrograde protein transport, ER to cytosol / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / negative regulation of type I interferon production / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / Golgi organization / polyubiquitin modification-dependent protein binding / ERAD pathway / ubiquitin binding / skeletal system development / Translesion Synthesis by POLH / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / ATPase binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nuclear pore localisation protein Npl4, ubiquitin-like domain / Nuclear pore localisation protein NPL4 / Ubiquitin fusion degradation protein Ufd1-like / Ufd1-like, Nn domain / Ubiquitin fusion degradation protein UFD1 / NPL4, zinc-binding putative / NPL4 family, putative zinc binding region / Nuclear pore localisation protein NPL4, C-terminal / Nuclear protein localization protein 4 / NPL4 family ...Nuclear pore localisation protein Npl4, ubiquitin-like domain / Nuclear pore localisation protein NPL4 / Ubiquitin fusion degradation protein Ufd1-like / Ufd1-like, Nn domain / Ubiquitin fusion degradation protein UFD1 / NPL4, zinc-binding putative / NPL4 family, putative zinc binding region / Nuclear pore localisation protein NPL4, C-terminal / Nuclear protein localization protein 4 / NPL4 family / Zinc finger domain / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / MPN domain / MPN domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear protein localization protein 4 homolog / Ubiquitin recognition factor in ER-associated degradation protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.72 Å
データ登録者Nguyen, T.Q. / Le, L.T.M. / Kim, D.H. / Ko, K.S. / Lee, H.T. / Nguyen, Y.T.K. / Kim, H.S. / Han, B.W. / Kang, W. / Yang, J.K.
資金援助 韓国, 4件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2014R1A2A2A01006834 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2017R1D1A1B03035446 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2019R1F1A106326813 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2021R1A6A1A10044154 韓国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2022
タイトル: Structural basis for the interaction between human Npl4 and Npl4-binding motif of human Ufd1.
著者: Nguyen, T.Q. / My Le, L.T. / Kim, D.H. / Ko, K.S. / Lee, H.T. / Kim Nguyen, Y.T. / Kim, H.S. / Han, B.W. / Kang, W. / Yang, J.K.
履歴
登録2022年2月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年11月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear protein localization protein 4 homolog
B: Ubiquitin recognition factor in ER-associated degradation protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7562
ポリマ－54,7562
非ポリマー00
水91951
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, heterodimer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2110 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area20220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.958, 165.424, 192.877
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Space group name HallF22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x,y+1/2,z+1/2
#6: x,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x,y+1/2,-z+1/2
#8: -x,-y+1/2,z+1/2
#9: x+1/2,y,z+1/2
#10: x+1/2,-y,-z+1/2
#11: -x+1/2,y,-z+1/2
#12: -x+1/2,-y,z+1/2
#13: x+1/2,y+1/2,z
#14: x+1/2,-y+1/2,-z
#15: -x+1/2,y+1/2,-z
#16: -x+1/2,-y+1/2,z

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要素

#1: タンパク質 Nuclear protein localization protein 4 homolog / Protein NPL4


分子量: 52799.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NPLOC4, KIAA1499, NPL4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TAT6
#2: タンパク質・ペプチド Ubiquitin recognition factor in ER-associated degradation protein 1 / Ubiquitin fusion degradation protein 1 / UB fusion protein 1


分子量: 1956.311 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UFD1, UFD1L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92890
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.92 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl (pH8.5), 5 % (v/v) glycerol, and 1.3 M magnesium sulfate hydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30.24 Å / Num. obs: 32527 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 16.5 % / Biso Wilson estimate: 51.58 Å2 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 40.3
反射 シェル解像度: 2.722→2.819 Å / Mean I/σ(I) obs: 6.5 / Num. unique obs: 2966 / Rsym value: 0.486

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000データ削減
Cootモデル構築
PHASER位相決定
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.72→30.24 Å / SU ML: 0.3296 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.5169
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2769 1703 5.24 %
Rwork0.2407 30819 -
obs0.2426 32522 99.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 71.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.72→30.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3222 0 0 51 3273
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00863294
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.12534466
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0587494
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0087581
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.2791433
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.72-2.80.32811170.28042300X-RAY DIFFRACTION89.32
2.8-2.890.3041330.26532572X-RAY DIFFRACTION99.93
2.89-30.29581310.26362569X-RAY DIFFRACTION99.96
3-3.120.30721370.26142579X-RAY DIFFRACTION100
3.12-3.260.26941470.23732568X-RAY DIFFRACTION100
3.26-3.430.2691400.23682581X-RAY DIFFRACTION100
3.43-3.640.28991540.24192565X-RAY DIFFRACTION100
3.64-3.920.30211410.23552567X-RAY DIFFRACTION100
3.92-4.320.27871790.22292562X-RAY DIFFRACTION100
4.32-4.940.24671540.21122598X-RAY DIFFRACTION100
4.94-6.210.26191280.24272647X-RAY DIFFRACTION100
6.22-30.240.26971420.2572711X-RAY DIFFRACTION99.93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.042171173311.592993981370.2350374469672.91570159420.6813749939722.01851724326-0.4870851518130.430802162321-0.495976851858-1.186353996970.403492411491-0.1150036692131.10502829615-0.133258185769-0.03265185022531.22311827712-0.2537917464420.02133891948390.491349617309-0.1172836420120.452926966558109.0933412177.5004951175324.9679745815
21.57414034088-0.429253423095-0.02227422196963.82172094296-0.0905604326022.14523348559-0.2436612718490.2065733448-0.220339406566-1.343831284020.2737300948860.9574278046520.896805024732-0.4191719081690.02765074249290.841323106521-0.421843424422-0.3592348612020.4627943768380.008966027989080.57985949213598.673735052115.036690083827.5114383994
32.581839904270.714061242718-0.5579154090433.94982181790.2663740334962.47275197784-0.08369896534540.1925841722940.417166905966-0.6160253258780.237171840613-0.7684762801930.2341992101380.372936081801-0.1273913015310.418030467516-0.06176740665360.1474223442560.486651988011-0.03579535509130.484166065519126.98670389732.604083292732.9100317949
41.18663485673-0.1343270397190.04378287522190.762538822482-1.431093854912.704124819960.04171338518940.08041026614120.1556500195210.1194764681760.043278193643-0.145823089226-0.2558797820650.766453236712-0.05901075265171.24128964728-0.277643175324-0.9229933200251.28483332948-0.401924154582.0503450853781.020238915422.013832451526.8245665722
51.39496243874-0.2808252748670.2184551284482.651943000460.3438043283954.21471701103-0.0820643329126-0.3272709368610.153170964955-0.167268004974-0.5515200240940.8015058992340.00451658536499-0.7530259780740.2304369282060.725323485354-0.337943071806-0.3565992646790.7051992203760.1329938673010.93238370743290.911714160124.348209169331.4579955625
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 107 through 274 )AA107 - 2741 - 106
22chain 'A' and (resid 275 through 466 )AA275 - 466107 - 292
33chain 'A' and (resid 467 through 560 )AA467 - 560293 - 386
44chain 'B' and (resid 258 through 262 )BC258 - 2621 - 5
55chain 'B' and (resid 263 through 273 )BC263 - 2736 - 16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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