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- PDB-7wwp: Crystal structure of human Npl4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7wwp
タイトルCrystal structure of human Npl4
要素Nuclear protein localization protein 4 homolog
キーワードPROTEIN BINDING / p97 / Ufd1 / Npl4 / edoplasmid reticulum-associated degradation / ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


UFD1-NPL4 complex / negative regulation of RIG-I signaling pathway / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / retrograde protein transport, ER to cytosol / negative regulation of type I interferon production / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / Golgi organization / ERAD pathway ...UFD1-NPL4 complex / negative regulation of RIG-I signaling pathway / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / retrograde protein transport, ER to cytosol / negative regulation of type I interferon production / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / Golgi organization / ERAD pathway / ubiquitin binding / Translesion Synthesis by POLH / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / ATPase binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nuclear pore localisation protein Npl4, ubiquitin-like domain / Nuclear pore localisation protein NPL4 / NPL4, zinc-binding putative / NPL4 family, putative zinc binding region / Nuclear pore localisation protein NPL4, C-terminal / Nuclear protein localization protein 4 / NPL4 family / Zinc finger domain / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily ...Nuclear pore localisation protein Npl4, ubiquitin-like domain / Nuclear pore localisation protein NPL4 / NPL4, zinc-binding putative / NPL4 family, putative zinc binding region / Nuclear pore localisation protein NPL4, C-terminal / Nuclear protein localization protein 4 / NPL4 family / Zinc finger domain / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / MPN domain / MPN domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear protein localization protein 4 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Nguyen, T.Q. / Le, L.T.M. / Kim, D.H. / Ko, K.S. / Lee, H.T. / Nguyen, Y.T.K. / Kim, H.S. / Han, B.W. / Kang, W. / Yang, J.K.
資金援助 韓国, 4件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2014R1A2A2A01006834 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2017R1D1A1B03035446 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2019R1F1A106326813 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2021R1A6A1A10044154 韓国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2022
タイトル: Structural basis for the interaction between human Npl4 and Npl4-binding motif of human Ufd1.
著者: Nguyen, T.Q. / My Le, L.T. / Kim, D.H. / Ko, K.S. / Lee, H.T. / Kim Nguyen, Y.T. / Kim, H.S. / Han, B.W. / Kang, W. / Yang, J.K.
履歴
登録2022年2月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年11月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear protein localization protein 4 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6602
ポリマ－53,5941
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)136.325, 136.325, 126.875
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
Space group name HallP642(x,y,z+1/6)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+2/3
#3: y,-x+y,z+1/3
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+1/3
#11: -x+y,y,-z
#12: x,x-y,-z+2/3

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要素

#1: タンパク質 Nuclear protein localization protein 4 homolog / Protein NPL4


分子量: 53594.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NPLOC4, NPL4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TAT6
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.26 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M HEPES (pH6.5), 16 % (w/v) PEG 3350, and 5 % (v/v) MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 11C / 波長: 0.97942 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.99→50 Å / Num. obs: 14503 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 27.4 % / Biso Wilson estimate: 69.86 Å2 / Rsym value: 0.108 / Net I/σ(I): 22.5
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 708 / Rsym value: 1.124

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7WWQ

7wwq


解像度: 2.99→46.44 Å / SU ML: 0.4006 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.819
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2905 736 5.09 %
Rwork0.2309 13716 -
obs0.2339 14452 99.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 67.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.99→46.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3357 0 1 0 3358
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00883439
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.05794672
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0556513
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0092612
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.9843455
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.99-3.230.33111360.30042675X-RAY DIFFRACTION99.26
3.23-3.550.31881490.23572689X-RAY DIFFRACTION99.86
3.55-4.060.32281560.22652728X-RAY DIFFRACTION100
4.06-5.120.23121480.20482720X-RAY DIFFRACTION99
5.12-46.440.29851470.23412904X-RAY DIFFRACTION98.71
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.747088998390.442686647646-0.4067909257291.75391184753-0.1704184207792.4105879483-0.01406564673-0.616393616301-0.23483095080.5712322557090.0290314509422-0.01286913178720.2743186268780.109797777525-0.06902555679160.5511713116810.1036009794240.004879308571550.4686008792120.0990646615030.41757335813232.308015709533.13926866933.56054236019
22.023944578361.90051435944-0.7179091890242.17845959116-1.435565545751.66278173811-0.0988848288510.151915991516-0.218970582348-0.03844353896460.02930719490230.06018677416240.249643945094-0.2858431869770.0639171814370.3881906583940.05511824719110.004221027660840.332679476883-0.01966486270820.40155473138520.931438155635.4739038561-11.91410775
33.27093922361.02011631736-0.6344178044161.81220227409-0.8583740917621.612892796850.1677031580070.06193465805520.181980503841-0.163834650804-0.214066522543-0.227970156128-0.01957510649710.2557138089070.06527499900390.4378098639410.1505888434560.02163436934080.279595304417-0.02012537989340.42880671249141.030184708643.6258576887-19.5392038195
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 105 through 274 )105 - 2741 - 134
22chain 'A' and (resid 275 through 427 )275 - 427135 - 284
33chain 'A' and (resid 428 through 563 )428 - 563285 - 420

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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