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- PDB-7wr6: Crystal structure of ADP-riboxanated caspase-4 in complex with Af1521 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7wr6
タイトルCrystal structure of ADP-riboxanated caspase-4 in complex with Af1521
要素
  • ADP-ribose glycohydrolase AF_1521
  • Caspase-4
キーワードHYDROLASE / ADP-riboxanation
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-4 / non-canonical inflammasome complex / peptidyl-glutamate ADP-deribosylation / ADP-ribosylglutamate hydrolase activity / positive regulation of interleukin-18-mediated signaling pathway / non-canonical inflammasome complex assembly / NLRP1 inflammasome complex / CARD domain binding / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 ...caspase-4 / non-canonical inflammasome complex / peptidyl-glutamate ADP-deribosylation / ADP-ribosylglutamate hydrolase activity / positive regulation of interleukin-18-mediated signaling pathway / non-canonical inflammasome complex assembly / NLRP1 inflammasome complex / CARD domain binding / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / pyroptotic inflammatory response / protein autoprocessing / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / Pyroptosis / intrinsic apoptotic signaling pathway / protein maturation / lipopolysaccharide binding / NOD1/2 Signaling Pathway / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of neuron apoptotic process / regulation of inflammatory response / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / innate immune response / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / mitochondrion / proteolysis / extracellular region / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Caspase recruitment domain / Rossmann fold - #1460 / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site ...Caspase recruitment domain / Rossmann fold - #1460 / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain / Macro domain-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5ZY / ADP-ribose glycohydrolase AF_1521 / Caspase-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Hou, Y.J. / Zeng, H. / Shao, F. / Ding, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Chinese Academy of Sciences 中国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2023
タイトル: Structural mechanisms of calmodulin activation of Shigella effector OspC3 to ADP-riboxanate caspase-4/11 and block pyroptosis.
著者: Hou, Y. / Zeng, H. / Li, Z. / Feng, N. / Meng, F. / Xu, Y. / Li, L. / Shao, F. / Ding, J.
履歴
登録2022年1月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年3月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-4
B: ADP-ribose glycohydrolase AF_1521
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4843
ポリマ－53,8012
非ポリマー6821
水3,405189
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area20120 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)42.143, 59.920, 187.820
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Caspase-4 / CASP-4 / ICE and Ced-3 homolog 2 / ICH-2 / ICE(rel)-II / Mih1 / Protease TX


分子量: 32095.428 Da / 分子数: 1 / 変異: C258A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP4, ICH2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P49662, caspase-4
#2: タンパク質 ADP-ribose glycohydrolase AF_1521 / [Protein ADP-ribosylaspartate] hydrolase AF_1521 / [Protein ADP-ribosylglutamate] hydrolase AF_1521


分子量: 21706.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / 株: ATCC 49558 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126 / VC-16 / 遺伝子: AF_1521 / プラスミド: pGEX-6p-2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O28751, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素
#3: 化合物 ChemComp-5ZY / [[(3~{a}~{S},5~{R},6~{R},6~{a}~{R})-2-azanylidene-3-[(4~{R})-4-azanyl-5-oxidanylidene-pentyl]-6-oxidanyl-3~{a},5,6,6~{a}-tetrahydrofuro[2,3-d][1,3]oxazol-5-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] [(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methyl hydrogen phosphate


分子量: 682.472 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H32N8O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: 27% PEG 3350, 0.05M CAPSO pH 9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→38.45 Å / Num. obs: 34358 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 12.88 % / Biso Wilson estimate: 34.31 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rrim(I) all: 0.064 / Net I/σ(I): 24.49
反射 シェル解像度: 1.96→2.01 Å / Rmerge(I) obs: 0.662 / Mean I/σ(I) obs: 3.92 / Num. unique obs: 2364 / CC1/2: 0.936 / Rrim(I) all: 0.69 / % possible all: 92

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BFQ, 7WR0

2bfq

7wr0


解像度: 1.96→38.45 Å / SU ML: 0.2302 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.7199
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2283 1999 5.83 %
Rwork0.1962 32296 -
obs0.198 34295 97.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 43.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→38.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3531 0 0 189 3720
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00253610
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.51394876
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0432541
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0034621
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.611355
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.96-2.010.25171320.25772147X-RAY DIFFRACTION91.6
2.01-2.070.30031400.24382275X-RAY DIFFRACTION99.02
2.07-2.130.2951390.23322238X-RAY DIFFRACTION96.31
2.13-2.190.28571410.22292267X-RAY DIFFRACTION98.33
2.19-2.270.25551410.22572280X-RAY DIFFRACTION98.14
2.27-2.360.25241410.2282285X-RAY DIFFRACTION97
2.36-2.470.2941430.20752284X-RAY DIFFRACTION98.22
2.47-2.60.24651420.21742321X-RAY DIFFRACTION99.23
2.6-2.760.2471430.20472298X-RAY DIFFRACTION98.43
2.77-2.980.25811440.21192326X-RAY DIFFRACTION98.25
2.98-3.280.24971440.20962311X-RAY DIFFRACTION98.2
3.28-3.750.20821460.18672360X-RAY DIFFRACTION98.86
3.75-4.730.18561490.16752408X-RAY DIFFRACTION99.11
4.73-38.450.20221540.17722496X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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