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- PDB-7wr3: Crystal structure of MBP-fused OspC3 in complex with calmodulin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7wr3
タイトルCrystal structure of MBP-fused OspC3 in complex with calmodulin
要素
  • Calmodulin-1
  • MBP-fused OspC3
キーワードTRANSFERASE / ADP-riboxanase / Effector
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host signal transduction pathway / symbiont-mediated suppression of host calcium-mediated signal transduction / Lyases; Carbon-nitrogen lyases; Other carbon-nitrogen lyases / ADP-riboxanase activity / symbiont-mediated suppression of host programmed cell death / symbiont-mediated perturbation of host programmed cell death / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events ...symbiont-mediated suppression of host signal transduction pathway / symbiont-mediated suppression of host calcium-mediated signal transduction / Lyases; Carbon-nitrogen lyases; Other carbon-nitrogen lyases / ADP-riboxanase activity / symbiont-mediated suppression of host programmed cell death / symbiont-mediated perturbation of host programmed cell death / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / detection of maltose stimulus / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / maltose transport complex / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / carbohydrate transport / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / detection of calcium ion / maltodextrin transmembrane transport / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / substantia nigra development / calcium channel complex / calyx of Held / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / sarcomere / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / cell chemotaxis / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / Stimuli-sensing channels / cellular response to type II interferon / long-term synaptic potentiation / response to calcium ion / RAS processing / spindle pole / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants
類似検索 - 分子機能
Arginine ADP-riboxanase OspC1-3 / Shigella flexneri OspC protein / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / EF-hand / : / Bacterial extracellular solute-binding protein / Recoverin; domain 1 ...Arginine ADP-riboxanase OspC1-3 / Shigella flexneri OspC protein / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / EF-hand / : / Bacterial extracellular solute-binding protein / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Calmodulin-1 / Arginine ADP-riboxanase OspC3
類似検索 - 構成要素
生物種Bolitoglossa (両生類)
Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Hou, Y.J. / Zeng, H. / Shao, F. / Ding, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Chinese Academy of Sciences 中国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2023
タイトル: Structural mechanisms of calmodulin activation of Shigella effector OspC3 to ADP-riboxanate caspase-4/11 and block pyroptosis.
著者: Hou, Y. / Zeng, H. / Li, Z. / Feng, N. / Meng, F. / Xu, Y. / Li, L. / Shao, F. / Ding, J.
履歴
登録2022年1月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年3月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MBP-fused OspC3
B: MBP-fused OspC3
C: Calmodulin-1
D: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)217,03212
ポリマ－215,7194
非ポリマー1,3138
水24,0861337
1
A: MBP-fused OspC3
C: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,5166
ポリマ－107,8602
非ポリマー6574
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5540 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area41350 Å2
手法PISA
2
B: MBP-fused OspC3
D: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,5166
ポリマ－107,8602
非ポリマー6574
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5870 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area41370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.846, 201.866, 101.515
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.105, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 MBP-fused OspC3 / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP


分子量: 90608.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bolitoglossa (両生類), (組換発現) Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
遺伝子: malE, ospC3 / プラスミド: pGEX-6P-2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: R4X5L7
#2: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 17250.984 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0DP23

-
糖 , 1種, 2分子

#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 3種, 1343分子

#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-NCA / NICOTINAMIDE / ニコチンアミド


分子量: 122.125 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6N2O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 薬剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1337 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20% PEG3350, 0.1 M Tris pH 8.2-8.4, 0.2 M Lithium Sulfate, 0.7% 1-Butanol
PH範囲: 8.2 - 8.4

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→49.99 Å / Num. obs: 187465 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6.86 % / Biso Wilson estimate: 29.61 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rrim(I) all: 0.096 / Net I/σ(I): 12.49
反射 シェル解像度: 1.87→1.92 Å / Rmerge(I) obs: 0.865 / Mean I/σ(I) obs: 2.29 / Num. unique obs: 13706 / CC1/2: 0.736 / Rrim(I) all: 0.939 / % possible all: 98.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7WR2, 5WQ6

7wr2

5wq6


解像度: 1.87→49.99 Å / SU ML: 0.2321 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.8264
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2284 1989 1.06 %
Rwork0.196 185456 -
obs0.1963 187445 99.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 40.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→49.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14804 0 84 1337 16225
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005515191
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.741620513
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0482237
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052669
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.25695597
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.87-1.920.34711330.286312958X-RAY DIFFRACTION97.5
1.92-1.970.27921410.244113200X-RAY DIFFRACTION98.87
1.97-2.030.26891480.223113263X-RAY DIFFRACTION98.78
2.03-2.10.23511430.212813028X-RAY DIFFRACTION98.12
2.1-2.170.26651370.205113234X-RAY DIFFRACTION99.24
2.17-2.260.22621550.196513273X-RAY DIFFRACTION99.38
2.26-2.360.23781250.193413297X-RAY DIFFRACTION99.44
2.36-2.480.24951570.191813174X-RAY DIFFRACTION99.26
2.49-2.640.23661380.197813208X-RAY DIFFRACTION99.25
2.64-2.840.22981460.196613367X-RAY DIFFRACTION99.73
2.84-3.130.26341360.200913349X-RAY DIFFRACTION99.85
3.13-3.580.2131440.188613284X-RAY DIFFRACTION99.5
3.58-4.510.17321420.17313419X-RAY DIFFRACTION99.95
4.51-49.990.2381440.19813402X-RAY DIFFRACTION99.37

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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