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- PDB-7w36: Crystal structure of human Atg5 complexed with a stapled peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7w36
タイトルCrystal structure of human Atg5 complexed with a stapled peptide
要素
  • Autophagy protein 5
  • Stapled ATG16L1-derived peptide
キーワードLIGASE / Autophagy / Inhibitor / Complex / Stapled peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


otolith development / regulation of autophagosome maturation / positive regulation of viral translation / regulation of cytokine production involved in immune response / C-terminal protein lipidation / Atg8-family ligase activity / response to fluoride / Atg12-Atg5-Atg16 complex / antigen processing and presentation of endogenous antigen / positive regulation of mucus secretion ...otolith development / regulation of autophagosome maturation / positive regulation of viral translation / regulation of cytokine production involved in immune response / C-terminal protein lipidation / Atg8-family ligase activity / response to fluoride / Atg12-Atg5-Atg16 complex / antigen processing and presentation of endogenous antigen / positive regulation of mucus secretion / negative regulation of dendrite extension / vacuole-isolation membrane contact site / phagophore / ubiquitin-like protein transferase activity / positive regulation of stress granule assembly / cellular response to nitrosative stress / negative regulation of defense response to virus / negative regulation of autophagic cell death / microautophagy / ventricular cardiac muscle cell development / regulation of cilium assembly / aggrephagy / mucus secretion / transferase complex / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / response to fungus / dendrite arborization / xenophagy / corpus callosum development / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / negative thymic T cell selection / piecemeal microautophagy of the nucleus / negative stranded viral RNA replication / endolysosome membrane / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / cellular response to nitrogen starvation / regulation of reactive oxygen species metabolic process / axonal transport / chaperone-mediated autophagy / negative regulation of phagocytosis / Receptor Mediated Mitophagy / Macroautophagy / negative regulation of type I interferon production / response to iron(II) ion / heart contraction / autophagosome membrane / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / blood vessel remodeling / axoneme / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / autophagosome assembly / mitophagy / cardiac muscle cell apoptotic process / protein-membrane adaptor activity / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of autophagy / post-translational protein modification / autophagosome / negative regulation of innate immune response / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / hippocampus development / macroautophagy / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / vasodilation / Schaffer collateral - CA1 synapse / autophagy / phagocytic vesicle membrane / protein transport / chromatin organization / GTPase binding / sperm midpiece / defense response to virus / postsynapse / protein ubiquitination / response to xenobiotic stimulus / innate immune response / axon / glutamatergic synapse / protein-containing complex / membrane / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Autophagy-related protein 5 / Autophagy protein Atg5, helix rich domain / Autophagy protein Atg5, UblA domain / : / : / : / Autophagy protein ATG5, UblB domain / Autophagy protein ATG5, alpha-helical bundle region / Autophagy protein ATG5, UblA domain / Autophagy-related protein 16 ...Autophagy-related protein 5 / Autophagy protein Atg5, helix rich domain / Autophagy protein Atg5, UblA domain / : / : / : / Autophagy protein ATG5, UblB domain / Autophagy protein ATG5, alpha-helical bundle region / Autophagy protein ATG5, UblA domain / Autophagy-related protein 16 / Autophagy-related protein 16 domain / Autophagy protein 16 (ATG16) / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Autophagy-related protein 16-1 / Autophagy protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Kurata, I. / Matoba, K. / Noda, N.N.
資金援助2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19H05707
Japan Science and TechnologyJPMJCR20E3
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2022
タイトル: Targeting the ATG5-ATG16L1 Protein-Protein Interaction with a Hydrocarbon-Stapled Peptide Derived from ATG16L1 for Autophagy Inhibition.
著者: Cui, J. / Ogasawara, Y. / Kurata, I. / Matoba, K. / Fujioka, Y. / Noda, N.N. / Shibasaki, M. / Watanabe, T.
履歴
登録2021年11月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.32023年11月29日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Autophagy protein 5
B: Stapled ATG16L1-derived peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3142
ポリマ－35,3142
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1930 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area14080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.794, 73.083, 102.127
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Autophagy protein 5 / APG5-like / Apoptosis-specific protein


分子量: 32489.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATG5, APG5L, ASP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H1Y0
#2: タンパク質・ペプチド Stapled ATG16L1-derived peptide / APG16-like 1


分子量: 2825.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q676U5
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 3350, 0.2M MgCl2, 0.1M Tris-HCl pH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.87→40.249 Å / Num. obs: 14426 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.6 % / Rrim(I) all: 0.14 / Net I/σ(I): 7.33
反射 シェル解像度: 2.87→3.03 Å / Num. unique obs: 2288 / CC1/2: 0.638

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4TQ1

4tq1


解像度: 3→40.249 Å / SU ML: 0.49 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2866 1274 10.09 %
Rwork0.2452 --
obs0.2494 12621 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→40.249 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2352 0 0 0 2352
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042421
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7923278
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3011448
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043343
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005417
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0002-3.12030.4051390.41821263X-RAY DIFFRACTION100
3.1203-3.26220.40861390.31241255X-RAY DIFFRACTION100
3.2622-3.43410.3561450.31411253X-RAY DIFFRACTION100
3.4341-3.64910.31061410.27361275X-RAY DIFFRACTION100
3.6491-3.93070.29851460.25371263X-RAY DIFFRACTION100
3.9307-4.32580.30091390.22161264X-RAY DIFFRACTION100
4.3258-4.95080.21671340.19931265X-RAY DIFFRACTION99
4.9508-6.23380.27221440.23541246X-RAY DIFFRACTION100
6.2338-40.2490.27371470.23141263X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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