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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7w1m | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human cohesin-CTCF-DNA complex | ||||||||||||
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![]() | DNA BINDING PROTEIN/DNA / Cohesin / NIPBL / CTCF / DNA / chromosome folding / topologically associating domain / chromatin loops / DNA loop extrusion / sister chromatid cohesion / complex / ATPase / HEAT repeat protein / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() eye morphogenesis / external genitalia morphogenesis / gallbladder development / SMC loading complex / Scc2-Scc4 cohesin loading complex / ear morphogenesis / mitotic cohesin loading / response to DNA damage checkpoint signaling / regulation of hair cycle / negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition ...eye morphogenesis / external genitalia morphogenesis / gallbladder development / SMC loading complex / Scc2-Scc4 cohesin loading complex / ear morphogenesis / mitotic cohesin loading / response to DNA damage checkpoint signaling / regulation of hair cycle / negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / chromatin insulator sequence binding / positive regulation of sister chromatid cohesion / meiotic cohesin complex / Cohesin Loading onto Chromatin / maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / forelimb morphogenesis / cohesin loader activity / embryonic viscerocranium morphogenesis / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / mitotic cohesin complex / cohesin complex / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / uterus morphogenesis / regulation of centromeric sister chromatid cohesion / establishment of protein localization to chromatin / negative regulation of glial cell apoptotic process / regulation of developmental growth / genomic imprinting / embryonic digestive tract morphogenesis / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / cellular response to X-ray / integrator complex / lateral element / positive regulation of neuron migration / mediator complex binding / chromo shadow domain binding / protein localization to chromosome, centromeric region / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / positive regulation of multicellular organism growth / metanephros development / chromatin looping / positive regulation of ossification / digestive tract development / reciprocal meiotic recombination / embryonic forelimb morphogenesis / lncRNA binding / sister chromatid cohesion / face morphogenesis / negative regulation of interleukin-1 beta production / microtubule motor activity / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / mitotic sister chromatid cohesion / stem cell population maintenance / dynein complex binding / beta-tubulin binding / fat cell differentiation / mitotic spindle pole / outflow tract morphogenesis / regulation of DNA replication / mitotic sister chromatid segregation / somatic stem cell population maintenance / positive regulation of interleukin-10 production / regulation of embryonic development / negative regulation of tumor necrosis factor production / chromosome, centromeric region / mitotic spindle assembly / developmental growth / localization / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / epigenetic regulation of gene expression / heart morphogenesis / condensed chromosome / protein localization to chromatin / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Meiotic synapsis / meiotic cell cycle / condensed nuclear chromosome / male germ cell nucleus / transcription coregulator binding / chromosome segregation / promoter-specific chromatin binding / sensory perception of sound / response to radiation / protein localization / brain development / cognition / kinetochore / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / nuclear matrix / histone deacetylase binding / spindle pole / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Separation of Sister Chromatids / transcription corepressor activity / double-strand break repair / chromosome / mitotic cell cycle / midbody / double-stranded DNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.5 Å | ||||||||||||
![]() | Shi, Z.B. / Bai, X.C. / Yu, H. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: CTCF and R-loops are boundaries of cohesin-mediated DNA looping. 著者: Hongshan Zhang / Zhubing Shi / Edward J Banigan / Yoori Kim / Hongtao Yu / Xiao-Chen Bai / Ilya J Finkelstein / ![]() ![]() 要旨: Cohesin and CCCTC-binding factor (CTCF) are key regulatory proteins of three-dimensional (3D) genome organization. Cohesin extrudes DNA loops that are anchored by CTCF in a polar orientation. Here, ...Cohesin and CCCTC-binding factor (CTCF) are key regulatory proteins of three-dimensional (3D) genome organization. Cohesin extrudes DNA loops that are anchored by CTCF in a polar orientation. Here, we present direct evidence that CTCF binding polarity controls cohesin-mediated DNA looping. Using single-molecule imaging, we demonstrate that a critical N-terminal motif of CTCF blocks cohesin translocation and DNA looping. The cryo-EM structure of the cohesin-CTCF complex reveals that this CTCF motif ahead of zinc fingers can only reach its binding site on the STAG1 cohesin subunit when the N terminus of CTCF faces cohesin. Remarkably, a C-terminally oriented CTCF accelerates DNA compaction by cohesin. DNA-bound Cas9 and Cas12a ribonucleoproteins are also polar cohesin barriers, indicating that stalling may be intrinsic to cohesin itself. Finally, we show that RNA-DNA hybrids (R-loops) block cohesin-mediated DNA compaction in vitro and are enriched with cohesin subunits in vivo, likely forming TAD boundaries. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 837.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 631.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 967.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 107.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 167.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 32252MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Structural maintenance of chromosomes protein ... , 2種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 143485.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 141771.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
-タンパク質 , 4種, 4分子 CDEH
#3: タンパク質 | 分子量: 71556.102 Da / 分子数: 1 / Mutation: R172A, D279A, R450A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#4: タンパク質 | 分子量: 144616.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 167830.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 82928.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
-DNA鎖 , 2種, 2分子 FG
#6: DNA鎖 | 分子量: 36202.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
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#7: DNA鎖 | 分子量: 36605.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
-非ポリマー , 3種, 15分子 ![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/BEF.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/BEF.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
#9: 化合物 | #10: 化合物 | #11: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 |
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解析
ソフトウェア |
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 2185704 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 6.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 42704 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 236.05 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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