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- PDB-7w02: Cryo-EM structure of ATP-bound ABCA3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7w02
タイトルCryo-EM structure of ATP-bound ABCA3
要素Phospholipid-transporting ATPase ABCA3
キーワードTRANSLOCASE / ABC transporter / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein homooligomerization / lamellar body membrane / Defective ABCA3 causes SMDP3 / Defective ABCA3 causes SMDP3 / regulation of phosphatidylcholine metabolic process / alveolar lamellar body membrane / phosphatidylcholine transfer activity / lamellar body / positive regulation of phospholipid transport / alveolar lamellar body ...positive regulation of protein homooligomerization / lamellar body membrane / Defective ABCA3 causes SMDP3 / Defective ABCA3 causes SMDP3 / regulation of phosphatidylcholine metabolic process / alveolar lamellar body membrane / phosphatidylcholine transfer activity / lamellar body / positive regulation of phospholipid transport / alveolar lamellar body / xenobiotic export from cell / organelle assembly / phosphatidylcholine flippase activity / ABC transporters in lipid homeostasis / phosphatidylglycerol metabolic process / regulation of lipid biosynthetic process / phosphatidylcholine metabolic process / positive regulation of phospholipid efflux / lipid transporter activity / Surfactant metabolism / xenobiotic transmembrane transport / phospholipid transport / phospholipid homeostasis / multivesicular body membrane / P-type phospholipid transporter / ABC-type xenobiotic transporter / surfactant homeostasis / ABC-type xenobiotic transporter activity / xenobiotic transport / lipid transport / positive regulation of cholesterol efflux / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / response to glucocorticoid / cytoplasmic vesicle membrane / lung development / late endosome / response to xenobiotic stimulus / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / ATP hydrolysis activity / extracellular space / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ABC transporter A / : / ABCA1-like, C-terminal R1 regulatory domain / ABC-2 family transporter protein / ABC-2 type transporter / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. ...ABC transporter A / : / ABCA1-like, C-terminal R1 regulatory domain / ABC-2 family transporter protein / ABC-2 type transporter / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Phospholipid-transporting ATPase ABCA3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Xie, T. / Zhang, Z.K. / Yue, J. / Gong, X.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structures of the human surfactant lipid transporter ABCA3.
著者: Tian Xie / Zike Zhang / Jian Yue / Qi Fang / Xin Gong /
要旨: The adenosine 5'-triphosphate (ATP)-binding cassette (ABC) transporter ABCA3 plays a critical role in pulmonary surfactant biogenesis. Mutations in human ABCA3 have been recognized as the most ...The adenosine 5'-triphosphate (ATP)-binding cassette (ABC) transporter ABCA3 plays a critical role in pulmonary surfactant biogenesis. Mutations in human ABCA3 have been recognized as the most frequent causes of inherited surfactant dysfunction disorders. Despite two decades of research, in vitro biochemical and structural studies of ABCA3 are still lacking. Here, we report the cryo-EM structures of human ABCA3 in two distinct conformations, both at resolution of 3.3 Å. In the absence of ATP, ABCA3 adopts a "lateral-opening" conformation with the lateral surfaces of transmembrane domains (TMDs) exposed to the membrane and features two positively charged cavities within the TMDs as potential substrate binding sites. ATP binding induces pronounced conformational changes, resulting in the collapse of the potential substrate binding cavities. Our results help to rationalize the disease-causing mutations in human ABCA3 and suggest a conserved "lateral access and extrusion" mechanism for both lipid export and import mediated by ABCA transporters.
履歴
登録2021年11月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年4月20日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年4月20日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年4月20日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年4月20日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年4月20日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22025年6月25日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospholipid-transporting ATPase ABCA3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)198,0177
ポリマ－196,5121
非ポリマー1,5056
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area2350 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area67630 Å2

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要素

#1: タンパク質 Phospholipid-transporting ATPase ABCA3 / ABC-C transporter / ATP-binding cassette sub-family A member 3 / ATP-binding cassette transporter 3 ...ABC-C transporter / ATP-binding cassette sub-family A member 3 / ATP-binding cassette transporter 3 / ATP-binding cassette 3 / Xenobiotic-transporting ATPase ABCA3


分子量: 196511.688 Da / 分子数: 1 / 変異: E690Q, E1540Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABCA3, ABC3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q99758, P-type phospholipid transporter, ABC-type xenobiotic transporter
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ABCA3 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.1_3865: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 80575 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00612771
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.80617361
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d25.8062033
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0491987
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042160

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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