+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7vsf | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | crystal structure of BRD2-BD1 in complex with purine derivative | ||||||
![]() | Bromodomain-containing protein 2 | ||||||
![]() | TRANSCRIPTION/INHIBITOR / BET family / BET inhibitor / Bromodomain Inhibitor / BRD2-BD1 inhibitor / TRANSCRIPTION-INHIBITOR COMPLEX | ||||||
Function / homology | ![]() acetylation-dependent protein binding / chromatin looping / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / RUNX3 regulates p14-ARF / protein localization to chromatin / lysine-acetylated histone binding / neural tube closure / nucleosome assembly / spermatogenesis / nuclear speck ...acetylation-dependent protein binding / chromatin looping / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / RUNX3 regulates p14-ARF / protein localization to chromatin / lysine-acetylated histone binding / neural tube closure / nucleosome assembly / spermatogenesis / nuclear speck / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Padmanabhan, B. / Arole, A. / Deshmukh, P. / Ashok, S. / Mathur, S. | ||||||
Funding support | 1items
| ||||||
![]() | ![]() Title: Structural and biochemical insights into purine-based drug molecules in hBRD2 delineate a unique binding mode opening new vistas in the design of inhibitors of the BET family. Authors: Arole, A.H. / Deshmukh, P. / Sridhar, A. / Mathur, S. / Mahalingaswamy, M. / Subramanya, H. / Dalavaikodihalli Nanjaiah, N. / Padmanabhan, B. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 152.9 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 119.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.3 MB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 1.3 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 15.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 20.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7vrhC ![]() 7vriC ![]() 7vrkC ![]() 7vrmC ![]() 7vroC ![]() 7vrqC ![]() 7vrzC ![]() 7vs0C ![]() 7vs1C ![]() 6jkeS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||
2 | ![]()
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 14885.340 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-EPE / | #4: Chemical | ChemComp-SO4 / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.36 Å3/Da / Density % sol: 47.85 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 300 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: PEG MME 5000, 0.1M MES |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: RIGAKU HyPix-6000HE / Detector: PIXEL / Date: Dec 28, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54056 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→50 Å / Num. obs: 14540 / % possible obs: 99.81 % / Redundancy: 4.9 % / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Net I/σ(I): 6.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.6 Å / Redundancy: 0.9 % / Rmerge(I) obs: 0.899 / Num. unique obs: 1615 / CC1/2: 0.53 / % possible all: 99.9 |
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 6JKE Resolution: 2.5→23.57 Å / SU ML: 0.39 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 28.28 / Stereochemistry target values: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→23.57 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|