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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7vs5 | |||||||||
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タイトル | The expanded head structure of phage T4 | |||||||||
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![]() | VIRUS / virus assembly / capsid expansion / capsid length control / prolate virus structure / virus decoration proteins / capsid stabilization | |||||||||
機能・相同性 | ![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
![]() | Fang, Q. / Tang, W. / Fokine, A. / Mahalingam, M. / Shao, Q. / Rossmann, M.G. / Rao, V.B. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structures of a large prolate virus capsid in unexpanded and expanded states generate insights into the icosahedral virus assembly. 著者: Qianglin Fang / Wei-Chun Tang / Andrei Fokine / Marthandan Mahalingam / Qianqian Shao / Michael G Rossmann / Venigalla B Rao / ![]() ![]() 要旨: Many icosahedral viruses assemble proteinaceous precursors called proheads or procapsids. Proheads are metastable structures that undergo a profound structural transition known as expansion that ...Many icosahedral viruses assemble proteinaceous precursors called proheads or procapsids. Proheads are metastable structures that undergo a profound structural transition known as expansion that transforms an immature unexpanded head into a mature genome-packaging head. Bacteriophage T4 is a model virus, well studied genetically and biochemically, but its structure determination has been challenging because of its large size and unusually prolate-shaped, ∼1,200-Å-long and ∼860-Å-wide capsid. Here, we report the cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structures of T4 capsid in both of its major conformational states: unexpanded at a resolution of 5.1 Å and expanded at a resolution of 3.4 Å. These are among the largest structures deposited in Protein Data Bank to date and provide insights into virus assembly, head length determination, and shell expansion. First, the structures illustrate major domain movements and ∼70% additional gain in inner capsid volume, an essential transformation to contain the entire viral genome. Second, intricate intracapsomer interactions involving a unique insertion domain dramatically change, allowing the capsid subunits to rotate and twist while the capsomers remain fastened at quasi-threefold axes. Third, high-affinity binding sites emerge for a capsid decoration protein that clamps adjacent capsomers, imparting extraordinary structural stability. Fourth, subtle conformational changes at capsomers' periphery modulate intercapsomer angles between capsomer planes that control capsid length. Finally, conformational changes were observed at the symmetry-mismatched portal vertex, which might be involved in triggering head expansion. These analyses illustrate how small changes in local capsid subunit interactions lead to profound shifts in viral capsid morphology, stability, and volume. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 18 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 32109MC ![]() 7vrtC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 5
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3 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: C5 (5回回転対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 56074.242 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 47039.023 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 9085.095 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Escherichia virus T4 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Escherichia coli |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: NITROGEN |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 23.1 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: cisTEM / カテゴリ: 粒子像選択 |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
対称性 | 点対称性: C5 (5回回転対称) |
3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 53608 / 対称性のタイプ: POINT |