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- PDB-7vrk: crystal structure of BRD2-BD1 in complex with purine derivative -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vrk
タイトルcrystal structure of BRD2-BD1 in complex with purine derivative
要素Bromodomain-containing protein 2
キーワードTRANSCRIPTION/INHIBITOR / BET family / BET inhibitor / Bromodomain Inhibitor / BRD2-BD1 inhibitor / TRANSCRIPTION-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K12ac reader activity / histone H4K5ac reader activity / histone H3K14ac reader activity / acetylation-dependent protein binding / chromatin looping / RUNX3 regulates p14-ARF / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / protein localization to chromatin / neural tube closure / nucleosome assembly ...histone H4K12ac reader activity / histone H4K5ac reader activity / histone H3K14ac reader activity / acetylation-dependent protein binding / chromatin looping / RUNX3 regulates p14-ARF / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / protein localization to chromatin / neural tube closure / nucleosome assembly / spermatogenesis / histone binding / nuclear speck / chromatin remodeling / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site ...Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
THEOPHYLLINE / Bromodomain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.48 Å
データ登録者Padmanabhan, B. / Arole, A. / Deshmukh, P. / Ashok, S. / Mathur, S.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2023
タイトル: Structural and biochemical insights into purine-based drug molecules in hBRD2 delineate a unique binding mode opening new vistas in the design of inhibitors of the BET family.
著者: Arole, A.H. / Deshmukh, P. / Sridhar, A. / Mathur, S. / Mahalingaswamy, M. / Subramanya, H. / Dalavaikodihalli Nanjaiah, N. / Padmanabhan, B.
履歴
登録2021年10月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年8月2日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_sites ...atom_site / atom_sites / citation / citation_author / entity_src_gen / pdbx_contact_author / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_ls_restr / refine_ls_shell / software / struct_conf
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.occupancy / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_validate_close_contact.dist / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _software.version / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length
解説: Model orientation/position
詳細: The orientation of the ligand in chain C is modified.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12023年8月16日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 2.22023年11月29日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 2
B: Bromodomain-containing protein 2
C: Bromodomain-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5699
ポリマ－44,6563
非ポリマー9136
水1,820101
1
A: Bromodomain-containing protein 2
B: Bromodomain-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4076
ポリマ－29,7712
非ポリマー6374
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2530 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area11740 Å2
手法PISA
2
C: Bromodomain-containing protein 2
ヘテロ分子

C: Bromodomain-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3236
ポリマ－29,7712
非ポリマー5524
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_558-x,y,-z+31
Buried area2480 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area11420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.492, 55.303, 67.499
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.06, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 2 / O27.1.1 / Really interesting new gene 3 protein


分子量: 14885.340 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD2 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P25440
#2: 化合物
ChemComp-TEP / THEOPHYLLINE


分子量: 180.164 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8N4O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.01 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG MME 5000, 0.1M MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54056 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-6000HE / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年9月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54056 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→24.85 Å / Num. obs: 14382 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 38.07 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 19.29
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.232 / Num. unique obs: 564 / CC1/2: 0.99 / % possible all: 74.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6jke

6jke


解像度: 2.48→24.85 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2364 726 5.06 %
Rwork0.1859 --
obs0.1885 14343 95.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.48→24.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2684 0 62 101 2847
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.944
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.959386
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055396
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007536
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.48-2.670.30491200.22862261X-RAY DIFFRACTION80
2.67-2.930.28961570.22332794X-RAY DIFFRACTION98
2.93-3.360.2611510.21462844X-RAY DIFFRACTION100
3.36-4.230.23991510.16632838X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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