[日本語] English
万見
- PDB-7vfo: Crystal structure of SdgB (Phosphate-binding form) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vfo
タイトルCrystal structure of SdgB (Phosphate-binding form)
要素Glycosyl transferase, group 1 family protein
キーワードTRANSFERASE / Glycosylation
機能・相同性Glycosyl transferase, family 1 / Glycosyl transferases group 1 / glycosyltransferase activity / nucleotide binding / cytoplasm / PHOSPHATE ION / Glycosyl transferase, group 1 family protein
機能・相同性情報
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus USA300 (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Kim, D.-G. / Baek, I. / Lee, Y. / Kim, H.S.
資金援助 韓国, 3件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2020R1C1C1009512 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2017R1C1B2012225 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2015R1D1A4A01020265 韓国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2021
タイトル: Structural basis for SdgB- and SdgA-mediated glycosylation of staphylococcal adhesive proteins.
著者: Kim, D.G. / Baek, I. / Lee, Y. / Kim, H. / Kim, J.Y. / Bang, G. / Kim, S. / Yoon, H.J. / Han, B.W. / Suh, S.W. / Kim, H.S.
履歴
登録2021年9月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glycosyl transferase, group 1 family protein
B: Glycosyl transferase, group 1 family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,82213
ポリマ－119,7772
非ポリマー1,04511
水724
1
B: Glycosyl transferase, group 1 family protein
ヘテロ分子

A: Glycosyl transferase, group 1 family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,82213
ポリマ－119,7772
非ポリマー1,04511
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_454-x+y-1,-x,z-2/31
Buried area4640 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area43250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)172.257, 172.257, 106.174
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 Glycosyl transferase, group 1 family protein


分子量: 59888.504 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus USA300 (黄色ブドウ球菌)
株: USA300 / 遺伝子: SAUSA300_0550 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0H2XGN0
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.6 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.2 M NaH2PO4, 0.8 M K2HPO4, and 0.1 M CAPS-NaOH (pH 10.5)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 26949 / % possible obs: 89 % / 冗長度: 8.2 % / CC1/2: 0.973 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 3.2→3.26 Å / Num. unique obs: 1492 / CC1/2: 0.916

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7EC1

7ec1


解像度: 3.2→29.98 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2616 1357 5.04 %
Rwork0.197 25542 -
obs0.2003 26899 88.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 127.2 Å2 / Biso mean: 55.4195 Å2 / Biso min: 24.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→29.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8254 0 55 4 8313
Biso mean--82.6 44.78 -
残基数----990
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.2-3.310.31721680.23692825299399
3.31-3.450.32471470.22582809295699
3.45-3.60.28941410.22212780292198
3.6-3.790.28441440.20012713285796
3.79-4.030.26811470.18892594274191
4.03-4.340.2151220.18382459258186
4.34-4.780.24241300.16872388251884
4.78-5.460.27391170.18342373249082
5.46-6.870.26121250.21412343246881
6.87-29.980.21191160.18752258237475

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る