[日本語] English
万見
- PDB-7vek: Crystal structure of Phytolacca americana UGT3 with capsaicin and... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vek
タイトルCrystal structure of Phytolacca americana UGT3 with capsaicin and UDP-2fluoroglucose
要素Glycosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / UGT / glycosyltransferase / capsaicin / UDP-2FGlc
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-glucosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
類似検索 - 分子機能
UDP-glycosyltransferase family, conserved site / UDP-glycosyltransferases signature. / UDP-glucoronosyl and UDP-glucosyl transferase / UDP-glucuronosyl/UDP-glucosyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4DY / : / 1,4,7,10,13,16-HEXAOXACYCLOOCTADECANE / Chem-U2F / Glycosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Phytolacca americana (アメリカヤマゴボウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Maharjan, R. / Fukuda, Y. / Nakayama, T. / Nakayama, T. / Hamada, H. / Ozaki, S. / Inoue, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2022
タイトル: Structural basis for substrate recognition in the Phytolacca americana glycosyltransferase PaGT3.
著者: Maharjan, R. / Fukuda, Y. / Nakayama, T. / Nakayama, T. / Hamada, H. / Ozaki, S.I. / Inoue, T.
履歴
登録2021年9月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glycosyltransferase
B: Glycosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,0057
ポリマ－115,2602
非ポリマー1,7455
水00
1
A: Glycosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5014
ポリマ－57,6301
非ポリマー8723
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1000 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area19590 Å2
手法PISA
2
B: Glycosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5033
ポリマ－57,6301
非ポリマー8742
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1000 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area19480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.276, 103.022, 109.648
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNILEILE(chain 'A' and (resid 7 through 54 or resid 62 through 321 or resid 331 through 484))AA7 - 5427 - 74
12SERSERARGARG(chain 'A' and (resid 7 through 54 or resid 62 through 321 or resid 331 through 484))AA62 - 25482 - 274
13HISHISASNASN(chain 'A' and (resid 7 through 54 or resid 62 through 321 or resid 331 through 484))AA271 - 321291 - 341
14ASPASPHISHIS(chain 'A' and (resid 7 through 54 or resid 62 through 321 or resid 331 through 484))AA331 - 484351 - 504
21GLNGLNILEILE(chain 'B' and (resid 7 through 254 or resid 271 through 484))BB7 - 5427 - 74
22SERSERARGARG(chain 'B' and (resid 7 through 254 or resid 271 through 484))BB62 - 25482 - 274
23HISHISASNASN(chain 'B' and (resid 7 through 254 or resid 271 through 484))BB271 - 321291 - 341
24ASPASPHISHIS(chain 'B' and (resid 7 through 254 or resid 271 through 484))BB331 - 484351 - 504

-
要素

#1: タンパク質 Glycosyltransferase


分子量: 57629.793 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Phytolacca americana (アメリカヤマゴボウ)
遺伝子: PaGT3 / プラスミド: pColdI / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: B5MGN9, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-O4B / 1,4,7,10,13,16-HEXAOXACYCLOOCTADECANE / 18-クラウン-6


分子量: 264.315 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H24O6
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-U2F / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-2-DEOXY-2-FLUORO-ALPHA-D-GLUCOSE


分子量: 568.293 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23FN2O16P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-4DY / (6E)-N-(4-hydroxy-3-methoxybenzyl)-8-methylnon-6-enamide / Capsaicin / 8-Methyl-N-vanillyl-trans-6-nonenamide / NGX-4010 / N-(3-メトキシ-4-ヒドロキシベンジル)-8-メチル-6-ノネンアミド


分子量: 305.412 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H27NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 0.15-0.20 M potassium acetate 20% (w/v) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 33493 / % possible obs: 99.59 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 55.92 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.07 / Net I/σ(I): 17.86
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 3.12 / Num. unique obs: 3286 / CC1/2: 0.98 / Rpim(I) all: 0.24 / Rrim(I) all: 0.64 / % possible all: 99.36

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6LZY

6lzy


解像度: 2.6→46.62 Å / SU ML: 0.4288 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.9987
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2578 1638 4.9 %
Rwork0.2045 31805 -
obs0.207 33443 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 57.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→46.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7249 0 113 0 7362
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00417541
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.715910198
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04661111
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00431284
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.78742767
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.670.41791370.32672572X-RAY DIFFRACTION97.9
2.67-2.760.30711560.28882580X-RAY DIFFRACTION99.6
2.76-2.860.37791510.27432611X-RAY DIFFRACTION99.46
2.86-2.970.321440.26252594X-RAY DIFFRACTION99.74
2.97-3.110.30181160.25392661X-RAY DIFFRACTION99.86
3.11-3.270.34311160.25292648X-RAY DIFFRACTION99.75
3.27-3.480.28271280.23252648X-RAY DIFFRACTION99.64
3.48-3.750.25411240.21322634X-RAY DIFFRACTION99.67
3.75-4.120.22971420.19352685X-RAY DIFFRACTION99.72
4.12-4.720.22621320.16762664X-RAY DIFFRACTION99.79
4.72-5.940.23311400.17932705X-RAY DIFFRACTION99.79
5.94-46.620.20391520.15912803X-RAY DIFFRACTION98.93

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る