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万見
- PDB-7v9a: biogenesis module of human telomerase holoenzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7v9a
タイトルbiogenesis module of human telomerase holoenzyme
要素
  • (H/ACA ribonucleoprotein complex subunit ...) x 4
  • Telomerase Cajal body protein 1
  • Telomerase RNA component
キーワードREPLICATION / Telomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


telomere formation via telomerase / box H/ACA scaRNP complex / box H/ACA telomerase RNP complex / telomerase RNA localization to Cajal body / protein localization to Cajal body / Cajal body organization / snoRNA guided rRNA pseudouridine synthesis / box H/ACA snoRNP complex / 異性化酵素; 分子内転位酵素; ムターゼ; その他の基を移すもの / rRNA pseudouridine synthesis ...telomere formation via telomerase / box H/ACA scaRNP complex / box H/ACA telomerase RNP complex / telomerase RNA localization to Cajal body / protein localization to Cajal body / Cajal body organization / snoRNA guided rRNA pseudouridine synthesis / box H/ACA snoRNP complex / 異性化酵素; 分子内転位酵素; ムターゼ; その他の基を移すもの / rRNA pseudouridine synthesis / box H/ACA sno(s)RNA 3'-end processing / pseudouridine synthesis / snRNA pseudouridine synthesis / telomerase RNA stabilization / enzyme-directed rRNA pseudouridine synthesis / box H/ACA snoRNA binding / regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / mRNA pseudouridine synthesis / pseudouridine synthase activity / telomerase activity / scaRNA localization to Cajal body / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / telomerase holoenzyme complex / telomerase RNA binding / rRNA modification in the nucleus and cytosol / positive regulation of double-strand break repair / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Telomere Extension By Telomerase / RNA folding / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / telomere maintenance via telomerase / RNA processing / Cajal body / : / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of DNA repair / maturation of LSU-rRNA / fibrillar center / rRNA processing / site of double-strand break / histone binding / protein-folding chaperone binding / cytosolic large ribosomal subunit / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / nucleolus / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Gar1/Naf1 / H/ACA RNP complex subunit Gar1/Naf1, Cbf5-binding domain / Gar1/Naf1 RNA binding region / tRNA pseudouridine synthase B family / Dyskerin-like / DKCLD (NUC011) domain / DKCLD (NUC011) domain / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nop10 / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nop10 superfamily / Nucleolar RNA-binding protein, Nop10p family ...H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Gar1/Naf1 / H/ACA RNP complex subunit Gar1/Naf1, Cbf5-binding domain / Gar1/Naf1 RNA binding region / tRNA pseudouridine synthase B family / Dyskerin-like / DKCLD (NUC011) domain / DKCLD (NUC011) domain / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nop10 / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nop10 superfamily / Nucleolar RNA-binding protein, Nop10p family / tRNA pseudouridylate synthase B, C-terminal / tRNA pseudouridylate synthase B C-terminal domain / Pseudouridine synthase II, N-terminal / TruB family pseudouridylate synthase (N terminal domain) / Uncharacterised domain CHP00451 / PUA domain / Pseudouridine synthase, catalytic domain superfamily / Putative RNA-binding Domain in PseudoUridine synthase and Archaeosine transglycosylase / PUA domain / PUA domain profile. / PUA domain superfamily / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nhp2-like / PUA-like superfamily / Ribosomal protein L7Ae/L8/Nhp2 family / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / H/ACA ribonucleoprotein complex subunit DKC1 / Telomerase Cajal body protein 1 / H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 3 / H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 2 / H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.94 Å
データ登録者Wan, F. / Ding, Y. / Yang, L. / Wu, Z. / Wu, J. / Lei, M.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2021
タイトル: Zipper head mechanism of telomere synthesis by human telomerase.
著者: Futang Wan / Yongbo Ding / Yuebin Zhang / Zhenfang Wu / Shaobai Li / Lin Yang / Xiangyu Yan / Pengfei Lan / Guohui Li / Jian Wu / Ming Lei /
要旨: Telomerase, a multi-subunit ribonucleoprotein complex, is a unique reverse transcriptase that catalyzes the processive addition of a repeat sequence to extend the telomere end using a short fragment ...Telomerase, a multi-subunit ribonucleoprotein complex, is a unique reverse transcriptase that catalyzes the processive addition of a repeat sequence to extend the telomere end using a short fragment of its own RNA component as the template. Despite recent structural characterizations of human and Tetrahymena telomerase, it is still a mystery how telomerase repeatedly uses its RNA template to synthesize telomeric DNA. Here, we report the cryo-EM structure of human telomerase holoenzyme bound with telomeric DNA at resolutions of 3.5 Å and 3.9 Å for the catalytic core and biogenesis module, respectively. The structure reveals that a leucine residue Leu980 in telomerase reverse transcriptase (TERT) catalytic subunit functions as a zipper head to limit the length of the short primer-template duplex in the active center. Moreover, our structural and computational analyses suggest that TERT and telomerase RNA (hTR) are organized to harbor a preformed active site that can accommodate short primer-template duplex substrates for catalysis. Furthermore, our findings unveil a double-fingers architecture in TERT that ensures nucleotide addition processivity of human telomerase. We propose that the zipper head Leu980 is a structural determinant for the sequence-based pausing signal of DNA synthesis that coincides with the RNA element-based physical template boundary. Functional analyses unveil that the non-glycine zipper head plays an essential role in both telomerase repeat addition processivity and telomere length homeostasis. In addition, we also demonstrate that this zipper head mechanism is conserved in all eukaryotic telomerases. Together, our study provides an integrated model for telomerase-mediated telomere synthesis.
履歴
登録2021年8月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Telomerase Cajal body protein 1
C: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit DKC1
D: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 1
E: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 2
F: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 3
G: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit DKC1
H: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 1
I: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 2
J: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 3
R: Telomerase RNA component


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)415,06110
ポリマ－415,06110
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area33040 Å2
ΔGint-197 kcal/mol
Surface area107420 Å2

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要素

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H/ACA ribonucleoprotein complex subunit ... , 4種, 8分子 CGDHEIFJ

#2: タンパク質 H/ACA ribonucleoprotein complex subunit DKC1 / CBF5 homolog / Dyskerin / Nopp140-associated protein of 57 kDa / Nucleolar protein NAP57 / ...CBF5 homolog / Dyskerin / Nopp140-associated protein of 57 kDa / Nucleolar protein NAP57 / Nucleolar protein family A member 4 / snoRNP protein DKC1


分子量: 57779.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: O60832, 異性化酵素; 分子内転位酵素; ムターゼ; その他の基を移すもの
#3: タンパク質 H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 1 / Nucleolar protein family A member 1 / snoRNP protein GAR1


分子量: 22387.963 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NY12
#4: タンパク質 H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 2 / Nucleolar protein family A member 2 / snoRNP protein NHP2


分子量: 17226.070 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NX24
#5: タンパク質 H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 3 / Nucleolar protein 10 / Nucleolar protein family A member 3 / snoRNP protein NOP10


分子量: 7719.989 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NPE3

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タンパク質 / RNA鎖 , 2種, 2分子 BR

#1: タンパク質 Telomerase Cajal body protein 1 / WD repeat-containing protein 79 / WD40 repeat-containing protein antisense to TP53 gene / WRAP53beta


分子量: 59357.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BUR4
#6: RNA鎖 Telomerase RNA component


分子量: 145477.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: 1932797

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Biogenesis module / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.9
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 62 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.94 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 167923 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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