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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7v6q | |||||||||||||||||||||
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Title | Crystal structure of sNASP-ASF1A-H3.1-H4 complex | |||||||||||||||||||||
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![]() | CHAPERONE / Histone chaperone | |||||||||||||||||||||
Function / homology | ![]() : / chromatin organization => GO:0006325 / histone chaperone activity / CENP-A containing chromatin assembly / muscle cell differentiation / DNA replication-dependent chromatin assembly / DNA repair-dependent chromatin remodeling / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / response to testosterone / replication fork processing ...: / chromatin organization => GO:0006325 / histone chaperone activity / CENP-A containing chromatin assembly / muscle cell differentiation / DNA replication-dependent chromatin assembly / DNA repair-dependent chromatin remodeling / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / response to testosterone / replication fork processing / blastocyst development / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / epigenetic regulation of gene expression / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / G1/S transition of mitotic cell cycle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / male gonad development / nucleosome / nucleosome assembly / protein transport / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / site of double-strand break / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / gene expression / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / DNA replication / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / DNA repair / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex binding / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||||||||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||
![]() | Liu, C.P. / Xu, R.M. | |||||||||||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Distinct histone H3-H4 binding modes of sNASP reveal the basis for cooperation and competition of histone chaperones. Authors: Liu, C.P. / Jin, W. / Hu, J. / Wang, M. / Chen, J. / Li, G. / Xu, R.M. | |||||||||||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 37.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 51.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7v6pSC ![]() 2io5S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 4 types, 8 molecules AEBFCGDH
#1: Protein | Mass: 17799.869 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 15437.167 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 11307.349 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: H4C1, H4/A, H4FA, HIST1H4A, H4C2, H4/I, H4FI, HIST1H4B, H4C3, H4/G, H4FG, HIST1H4C, H4C4, H4/B, H4FB, HIST1H4D, H4C5, H4/J, H4FJ, HIST1H4E, H4C6, H4/C, H4FC, HIST1H4F, H4C8, H4/H, H4FH, ...Gene: H4C1, H4/A, H4FA, HIST1H4A, H4C2, H4/I, H4FI, HIST1H4B, H4C3, H4/G, H4FG, HIST1H4C, H4C4, H4/B, H4FB, HIST1H4D, H4C5, H4/J, H4FJ, HIST1H4E, H4C6, H4/C, H4FC, HIST1H4F, H4C8, H4/H, H4FH, HIST1H4H, H4C9, H4/M, H4FM, HIST1H4I, H4C11, H4/E, H4FE, HIST1H4J, H4C12, H4/D, H4FD, HIST1H4K, H4C13, H4/K, H4FK, HIST1H4L, H4C14, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4A, H4C15, H4/O, H4FO, HIST2H4B, H4-16, HIST4H4 Production host: ![]() ![]() #4: Protein | Mass: 31924.900 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 3 types, 52 molecules ![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/1PE.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/1PE.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | ChemComp-GOL / #6: Chemical | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.21 Å3/Da / Density % sol: 61.66 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 18% (v/v) Tacsimate, pH 5.0 11% (v/v) PEG2000MME |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jul 15, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97913 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3→50 Å / Num. obs: 33846 / % possible obs: 90.7 % / Redundancy: 13.9 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 13.9 |
Reflection shell | Resolution: 3→3.11 Å / Rmerge(I) obs: 0.569 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 1865 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2IO5, 7V6P Resolution: 3→14.97 Å / SU ML: 0.31 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / Phase error: 21.13 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3→14.97 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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