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- PDB-7uze: Erythrocyte ankyrin-1 complex class 2 local refinement of AQP1 (C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uze
タイトルErythrocyte ankyrin-1 complex class 2 local refinement of AQP1 (C4 symmetry applied)
要素Aquaporin-1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Membrane Protein / Anion Exchange / Erythrocyte / Glycoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


metanephric descending thin limb development / metanephric proximal straight tubule development / metanephric proximal convoluted tubule segment 2 development / metanephric glomerulus vasculature development / nitric oxide transmembrane transporter activity / cerebrospinal fluid secretion / lipid digestion / cellular response to salt stress / renal water transport / corticotropin secretion ...metanephric descending thin limb development / metanephric proximal straight tubule development / metanephric proximal convoluted tubule segment 2 development / metanephric glomerulus vasculature development / nitric oxide transmembrane transporter activity / cerebrospinal fluid secretion / lipid digestion / cellular response to salt stress / renal water transport / corticotropin secretion / glycerol transmembrane transporter activity / secretory granule organization / carbon dioxide transmembrane transport / carbon dioxide transmembrane transporter activity / renal water absorption / water transmembrane transporter activity / Passive transport by Aquaporins / positive regulation of saliva secretion / glycerol transmembrane transport / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / pancreatic juice secretion / lateral ventricle development / cellular response to mercury ion / potassium ion transmembrane transporter activity / intracellular water homeostasis / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / water transport / transepithelial water transport / ammonium transmembrane transport / ammonium channel activity / glomerular filtration / ankyrin-1 complex / camera-type eye morphogenesis / multicellular organismal-level water homeostasis / fibroblast migration / water channel activity / cellular homeostasis / cellular hyperosmotic response / hyperosmotic response / cell volume homeostasis / positive regulation of fibroblast migration / odontogenesis / cGMP-mediated signaling / nitric oxide transport / brush border / transmembrane transporter activity / potassium channel activity / cellular response to nitric oxide / renal water homeostasis / cellular response to retinoic acid / cellular response to cAMP / cellular response to copper ion / sensory perception of pain / ephrin receptor binding / cellular response to dexamethasone stimulus / : / basal plasma membrane / establishment of localization in cell / brush border membrane / carbon dioxide transport / wound healing / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / potassium ion transport / sarcolemma / cellular response to mechanical stimulus / cellular response to hydrogen peroxide / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / positive regulation of angiogenesis / cellular response to UV / positive regulation of fibroblast proliferation / apical part of cell / cellular response to hypoxia / basolateral plasma membrane / nuclear membrane / defense response to Gram-negative bacterium / apical plasma membrane / axon / negative regulation of apoptotic process / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aquaporin 1 / Aquaporin transporter / Major intrinsic protein, conserved site / MIP family signature. / Major intrinsic protein / Major intrinsic protein / Aquaporin-like
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLESTEROL / Aquaporin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Vallese, F. / Kim, K. / Yen, L.Y. / Johnston, J.D. / Noble, A.J. / Cali, T. / Clarke, O.B.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Architecture of the human erythrocyte ankyrin-1 complex.
著者: Francesca Vallese / Kookjoo Kim / Laura Y Yen / Jake D Johnston / Alex J Noble / Tito Calì / Oliver Biggs Clarke /
要旨: The stability and shape of the erythrocyte membrane is provided by the ankyrin-1 complex, but how it tethers the spectrin-actin cytoskeleton to the lipid bilayer and the nature of its association ...The stability and shape of the erythrocyte membrane is provided by the ankyrin-1 complex, but how it tethers the spectrin-actin cytoskeleton to the lipid bilayer and the nature of its association with the band 3 anion exchanger and the Rhesus glycoproteins remains unknown. Here we present structures of ankyrin-1 complexes purified from human erythrocytes. We reveal the architecture of a core complex of ankyrin-1, the Rhesus proteins RhAG and RhCE, the band 3 anion exchanger, protein 4.2, glycophorin A and glycophorin B. The distinct T-shaped conformation of membrane-bound ankyrin-1 facilitates recognition of RhCE and, unexpectedly, the water channel aquaporin-1. Together, our results uncover the molecular details of ankyrin-1 association with the erythrocyte membrane, and illustrate the mechanism of ankyrin-mediated membrane protein clustering.
履歴
登録2022年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Aquaporin-1
B: Aquaporin-1
C: Aquaporin-1
A: Aquaporin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,7008
ポリマ－115,1534
非ポリマー1,5474
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, Initial reconstructions were performed in C1; C4 symmetry was applied after inspection of the density revealed evident fourfold symmetry.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Aquaporin-1 / AQP-1 / Aquaporin-CHIP / Urine water channel / Water channel protein for red blood cells and kidney ...AQP-1 / Aquaporin-CHIP / Urine water channel / Water channel protein for red blood cells and kidney proximal tubule


分子量: 28788.320 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Palmitoylated at Cys-87 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: Blood / 組織: Erythrocytes / 参照: UniProt: P29972
#2: 化合物
ChemComp-CLR / CHOLESTEROL / コレステロ-ル


分子量: 386.654 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Local refinement of aquaporin 1 in class 2 of ankyrin complex; local C4 symmetry applied.
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: Plasma membrane / 器官: Blood / 組織: Erythrocytes
緩衝液pH: 7.4
詳細: Final gel filtration buffer contained 0.05 % (w/v) digitonin, 130mM KCl, 20mM HEPES pH 7.4, 1mM ATP, 1mM MgCl2, 1mM PMSF. Peak fractions were concentrated to 8mg/mL, and 0.01% (w/v) of ...詳細: Final gel filtration buffer contained 0.05 % (w/v) digitonin, 130mM KCl, 20mM HEPES pH 7.4, 1mM ATP, 1mM MgCl2, 1mM PMSF. Peak fractions were concentrated to 8mg/mL, and 0.01% (w/v) of glycyrrhizic acid was added immediately prior to vitrification.
試料濃度: 8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Ankyrin complex mixture, purified from digitonin-solubilized erythrocyte ghost membranes.
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: 4-6 seconds, wait time 30 seconds.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2.5 sec. / 電子線照射量: 58 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 14464 / 詳細: Two grids were imaged in a single session.
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Leginon画像取得
4cryoSPARC3CTF補正
7Coot0.9.8モデルフィッティング
9cryoSPARC3初期オイラー角割当
10cryoSPARC3最終オイラー角割当
12cryoSPARC3３次元再構成
13PHENIX1.20.1モデル精密化
CTF補正詳細: Patch CTF (cryoSPARC v3) followed by per particle defocus refinement and refinement of higher order aberrations (cryoSPARC v3)
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 108425 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 4CSK

4csk


PDB chain-ID: A
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0037620
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.56710392
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.6811148
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0371268
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031272

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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