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- PDB-7uvo: Pfs230 domain 1 bound by RUPA-38 Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uvo
タイトルPfs230 domain 1 bound by RUPA-38 Fab
要素
  • Gametocyte surface protein P230
  • RUPA-38 Fab heavy chain
  • RUPA-38 Fab light chain
キーワードCELL INVASION/IMMUNE SYSTEM / Antibody-fragment / malaria transmission / CELL INVASION / CELL INVASION-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性6-Cysteine (6-Cys) domain / 6-Cysteine (6-Cys) domain superfamily / Sexual stage antigen s48/45 domain / 6-Cysteine (6-Cys) domain profile. / Sexual stage antigen s48/45 domain / cell surface / plasma membrane / ISOPROPYL ALCOHOL / Gametocyte surface protein P230
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Ivanochko, D. / Newton, J. / Julien, J.P.
資金援助 カナダ, 米国, 4件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)428410 カナダ
Ontario Early Researcher Awards カナダ
Bill & Melinda Gates FoundationOPP1170236 米国
Canada Research Chairs カナダ
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2023
タイトル: Potent transmission-blocking monoclonal antibodies from naturally exposed individuals target a conserved epitope on Plasmodium falciparum Pfs230.
著者: Ivanochko, D. / Fabra-Garcia, A. / Teelen, K. / van de Vegte-Bolmer, M. / van Gemert, G.J. / Newton, J. / Semesi, A. / de Bruijni, M. / Bolscher, J. / Ramjith, J. / Szabat, M. / Vogt, S. / ...著者: Ivanochko, D. / Fabra-Garcia, A. / Teelen, K. / van de Vegte-Bolmer, M. / van Gemert, G.J. / Newton, J. / Semesi, A. / de Bruijni, M. / Bolscher, J. / Ramjith, J. / Szabat, M. / Vogt, S. / Kraft, L. / Duncan, S. / Lee, S.M. / Kamya, M.R. / Feeney, M.E. / Jagannathan, P. / Greenhouse, B. / Sauerwein, R.W. / Richter King, C. / MacGill, R.S. / Bousema, T. / Jore, M.M. / Julien, J.P.
履歴
登録2022年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月30日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RUPA-38 Fab heavy chain
B: RUPA-38 Fab light chain
C: Gametocyte surface protein P230
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,2256
ポリマ－70,0943
非ポリマー1313
水2,558142
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)163.710, 42.850, 95.300
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.492, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質 Gametocyte surface protein P230


分子量: 22694.705 Da / 分子数: 1 / Fragment: domain 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: PFS230, PF230, S230, PF3D7_0209000 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68874

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抗体 , 2種, 2分子 AB

#1: 抗体 RUPA-38 Fab heavy chain


分子量: 24135.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 RUPA-38 Fab light chain


分子量: 23263.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

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非ポリマー , 3種, 145分子

#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.16 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 19% v/v isopropanol, 20% w/v PEG 4000, 0.1 M sodium citrate ph 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033192 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033192 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→29.06 Å / Num. obs: 38731 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12 % / Biso Wilson estimate: 39.55 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.218 / Rpim(I) all: 0.064 / Rrim(I) all: 0.232 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.09→2.15 Å / Rmerge(I) obs: 1.407 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 3171 / CC1/2: 0.629 / Rpim(I) all: 0.482 / Rrim(I) all: 1.523

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XPREPデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6OHG

6ohg


解像度: 2.09→29.06 Å / SU ML: 0.2662 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.5836
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2346 1937 5 %
Rwork0.2169 36785 -
obs0.2178 38722 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 64.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→29.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4743 0 6 142 4891
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00684857
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.00076607
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0579745
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0076844
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.17871769
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.09-2.140.33911390.3062644X-RAY DIFFRACTION99.5
2.14-2.20.31811330.29222533X-RAY DIFFRACTION99.4
2.2-2.260.30861370.28432602X-RAY DIFFRACTION98.7
2.26-2.340.30241370.25652594X-RAY DIFFRACTION99.93
2.34-2.420.26961390.24462642X-RAY DIFFRACTION100
2.42-2.520.2641380.24282608X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.630.26271360.23392599X-RAY DIFFRACTION99.89
2.63-2.770.25051370.22612593X-RAY DIFFRACTION99.96
2.77-2.950.23561380.22312624X-RAY DIFFRACTION99.93
2.95-3.170.23621380.21572629X-RAY DIFFRACTION99.82
3.17-3.490.23911400.21282648X-RAY DIFFRACTION99.79
3.49-3.990.22671400.20162652X-RAY DIFFRACTION99.86
4-5.030.18291390.18012655X-RAY DIFFRACTION99.89
5.03-29.060.22251460.21342762X-RAY DIFFRACTION99.97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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