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- PDB-7uq3: JmjC domain-containing protein 5 (JMJD5) in complex with Mn and (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uq3
タイトルJmjC domain-containing protein 5 (JMJD5) in complex with Mn and (S)-2-(1-hydroxy-2,5-dioxopyrrolidin-3-yl)acetic acid
要素Bifunctional peptidase and arginyl-hydroxylase JMJD5
キーワードOXIDOREDUCTASE / NON-HEME / IRON / 2-OXOGLUTARATE / DIOXYGENASE / JMJC / JMJC DOMAIN / Lysine-specific demethylase 8 / JmjC domain-containing protein 5 / Arginyl C-3 Hydroxylase / JMJD5 / KDM8 / OXYGENASE / HYPOXIA / DNA-BINDING / METAL-BINDING / TRANSLATION / DSBH / FACIAL TRIAD / CYTOPLASM / JMJC HYDROXYLASE / JMJC DEMETHYLASE / KDMS / POST-TRANSLATIONAL MODIFICATIONS / PTM / BETA-HYDROXYLATION / HYDROXYLATION / ARGININE HYDROXYLATION / RCC1 domain-containing protein 1 / RCCD1 / Regulator of chromosome condensation / 40S ribosomal protein S6 / RPS6 / RIBOSOME BIOGENESIS / TRANSCRIPTION / EPIGENETIC REGULATION / SIGNALING / DEVELOPMENT / CELL STRUCTURE / TRANSCRIPTION ACTIVATOR/INHIBITOR / PHOSPHORYLATION / CANCER / POLYMORPHISM
機能・相同性
機能・相同性情報


[protein]-arginine 3-hydroxylase / peptidyl-arginine 3-dioxygenase activity / histone H3K36 demethylase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / Protein hydroxylation / aminopeptidase activity / methylated histone binding / regulation of signal transduction by p53 class mediator / protein destabilization / circadian regulation of gene expression ...[protein]-arginine 3-hydroxylase / peptidyl-arginine 3-dioxygenase activity / histone H3K36 demethylase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / Protein hydroxylation / aminopeptidase activity / methylated histone binding / regulation of signal transduction by p53 class mediator / protein destabilization / circadian regulation of gene expression / G2/M transition of mitotic cell cycle / p53 binding / chromosome / fibroblast proliferation / in utero embryonic development / endopeptidase activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cupin-like domain 8 / Cupin-like domain / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-O2U / Bifunctional peptidase and arginyl-hydroxylase JMJD5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.49 Å
データ登録者Chowdhury, R. / Islam, M.S. / Schofield, C.J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用
ジャーナル: Sci Rep / 年: 2022
タイトル: Structural analysis of the 2-oxoglutarate binding site of the circadian rhythm linked oxygenase JMJD5.
著者: Islam, M.S. / Markoulides, M. / Chowdhury, R. / Schofield, C.J.
履歴
登録2022年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional peptidase and arginyl-hydroxylase JMJD5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1465
ポリマ－29,7341
非ポリマー4124
水5,224290
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.479, 64.690, 78.230
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional peptidase and arginyl-hydroxylase JMJD5 / JmjC domain-containing protein 5 / Jumonji C domain-containing protein 5 / L-arginine (3R)-hydroxylase KDM8


分子量: 29733.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDM8, JMJD5 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q8N371, [protein]-arginine 3-hydroxylase, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-O2U / [(3S)-1-hydroxy-2,5-dioxopyrrolidin-3-yl]acetic acid / 1-ヒドロキシ-2,5-ジオキソピロリジン-3α-酢酸


分子量: 173.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H7NO5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 290 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.58 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Sample: 22 mg/mL JMJD5, 1.5 mM MnCl2, 5 mM compound (IS-52); Reservoir: 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, 15.0 % PEG3350, 0.002 M MnCl2; Cryo-protection: 25% (v/v) glycerol; Method: 300 nL sitting drops ...詳細: Sample: 22 mg/mL JMJD5, 1.5 mM MnCl2, 5 mM compound (IS-52); Reservoir: 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, 15.0 % PEG3350, 0.002 M MnCl2; Cryo-protection: 25% (v/v) glycerol; Method: 300 nL sitting drops (sample:well, 2:1 ratio)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月5日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.49→78.23 Å / Num. obs: 41815 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 14 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.107 / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
1.49-1.52720580.7850.330.8880.823100
8.16-78.236.53160.9910.0410.1120.10499.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.7データスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GJZ

4gjz


解像度: 1.49→49.853 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 14.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1349 2107 5.05 %
Rwork0.1339 39639 -
obs0.1347 41747 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 70.15 Å2 / Biso mean: 21.1625 Å2 / Biso min: 6.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.49→49.853 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1856 0 46 291 2193
Biso mean--31.21 35.85 -
残基数----228
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
1.49-1.54330.18081920.17843959
1.5433-1.60510.14922200.14763854
1.6051-1.67810.16061940.1353913
1.6781-1.76660.1391920.12033949
1.7666-1.87730.09782000.11533916
1.8773-2.02220.12012350.1123924
2.0222-2.22570.10892270.11383941
2.2257-2.54780.10951930.11643993
2.5478-3.20990.13272290.13184007
3.2099-49.8530.15852250.15494183

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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