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万見
- PDB-7une: The V1 region of bovine V-ATPase in complex with human mEAK7 (foc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7une
タイトルThe V1 region of bovine V-ATPase in complex with human mEAK7 (focused refinement)
要素
  • (V-type proton ATPase subunit ...) x 4
  • KIAA1609 protein, isoform CRA_a
  • V-type proton ATPase catalytic subunit A
キーワードPROTON TRANSPORT (プロトンポンプ) / mTOR signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


ROS and RNS production in phagocytes / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / Amino acids regulate mTORC1 / Ion channel transport / pH reduction / cellular response to increased oxygen levels / synaptic vesicle lumen acidification / clathrin-coated vesicle membrane / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain ...ROS and RNS production in phagocytes / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / Amino acids regulate mTORC1 / Ion channel transport / pH reduction / cellular response to increased oxygen levels / synaptic vesicle lumen acidification / clathrin-coated vesicle membrane / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / proton-transporting V-type ATPase complex / cell projection organization / vacuolar acidification / Neutrophil degranulation / ATP metabolic process / ATP合成酵素 / 小胞 / phagocytic vesicle / proton transmembrane transport / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / 繊毛 / synaptic vesicle membrane / メラノソーム / intracellular iron ion homeostasis / エンドソーム / apical plasma membrane / lysosomal membrane / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
TLDc domain profile. / TLDc domain / TLD / domain in TBC and LysM domain containing proteins / ATPase, V1 complex, subunit A / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit B / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily ...TLDc domain profile. / TLDc domain / TLD / domain in TBC and LysM domain containing proteins / ATPase, V1 complex, subunit A / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit B / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATP synthase subunit D / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type proton ATPase subunit D / KIAA1609 protein, isoform CRA_a / V-type proton ATPase subunit E 1 / V-type proton ATPase catalytic subunit A / V-type proton ATPase subunit B, brain isoform / V-type proton ATPase subunit G 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.73 Å
データ登録者Wang, R. / Li, X.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM135343 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)P01 HL020948 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01 HL072304 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Molecular basis of mEAK7-mediated human V-ATPase regulation.
著者: Rong Wang / Yu Qin / Xiao-Song Xie / Xiaochun Li /
要旨: The activity of V-ATPase is well-known to be regulated by reversible dissociation of its V and V domains in response to growth factor stimulation, nutrient sensing, and cellular differentiation. The ...The activity of V-ATPase is well-known to be regulated by reversible dissociation of its V and V domains in response to growth factor stimulation, nutrient sensing, and cellular differentiation. The molecular basis of its regulation by an endogenous modulator without affecting V-ATPase assembly remains unclear. Here, we discover that a lysosome-anchored protein termed (mammalian Enhancer-of-Akt-1-7 (mEAK7)) binds to intact V-ATPase. We determine cryo-EM structure of human mEAK7 in complex with human V-ATPase in native lipid-containing nanodiscs. The structure reveals that the TLDc domain of mEAK7 engages with subunits A, B, and E, while its C-terminal domain binds to subunit D, presumably blocking V-V torque transmission. Our functional studies suggest that mEAK7, which may act as a V-ATPase inhibitor, does not affect the activity of V-ATPase in vitro. However, overexpression of mEAK7 in HCT116 cells that stably express subunit a4 of V-ATPase represses the phosphorylation of ribosomal protein S6. Thus, this finding suggests that mEAK7 potentially links mTOR signaling with V-ATPase activity.
履歴
登録2022年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: V-type proton ATPase catalytic subunit A
D: V-type proton ATPase subunit D
U: KIAA1609 protein, isoform CRA_a
d: V-type proton ATPase subunit E 1
M: V-type proton ATPase catalytic subunit A
N: V-type proton ATPase catalytic subunit A
Q: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform
O: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform
P: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform
b: V-type proton ATPase subunit E 1
c: V-type proton ATPase subunit E 1
g: V-type proton ATPase subunit G
e: V-type proton ATPase subunit G
f: V-type proton ATPase subunit G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)574,75614
ポリマ－574,75614
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 LMNU

#1: タンパク質 V-type proton ATPase catalytic subunit A / V-ATPase subunit A / V-ATPase 69 kDa subunit / Vacuolar proton pump subunit alpha


分子量: 68420.914 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P31404, ATP合成酵素
#3: タンパク質 KIAA1609 protein, isoform CRA_a


分子量: 51982.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA1609, hCG_39793 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D3DUL8

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V-type proton ATPase subunit ... , 4種, 10分子 DdbcQOPgef

#2: タンパク質 V-type proton ATPase subunit D


分子量: 28297.893 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: A0A3Q1M4W9
#4: タンパク質 V-type proton ATPase subunit E 1 / V-ATPase subunit E 1 / V-ATPase 31 kDa subunit / P31 / Vacuolar proton pump subunit E 1


分子量: 26178.371 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P11019
#5: タンパク質 V-type proton ATPase subunit B, brain isoform / V-ATPase subunit B 2 / Endomembrane proton pump 58 kDa subunit / Vacuolar proton pump subunit B 2


分子量: 56637.555 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P31408
#6: タンパク質 V-type proton ATPase subunit G


分子量: 13588.344 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q0VCV6

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of the V1 region of bovine V-ATPase in complex with human mEAK7
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Bos taurus (ウシ)9913
31Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 3.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 13841 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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