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万見
- PDB-7umi: Importin a1 bound to Cp183-CTD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7umi
タイトルImportin a1 bound to Cp183-CTD
要素
  • HBV-NLS
  • Importin subunit alpha-1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / nuclear import / viral replication / peptide binding / nuclear localization signal binding / NUCLEAR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus ...Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / host cell / DNA-binding transcription factor binding / postsynaptic density / glutamatergic synapse / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats ...Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Importin subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Yang, R. / Cingolani, G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM122844-04 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: Structural basis for nuclear import of hepatitis B virus (HBV) nucleocapsid core.
著者: Ruoyu Yang / Ying-Hui Ko / Fenglin Li / Ravi K Lokareddy / Chun-Feng David Hou / Christine Kim / Shelby Klein / Santiago Antolínez / Juan F Marín / Carolina Pérez-Segura / Martin F Jarrold ...著者: Ruoyu Yang / Ying-Hui Ko / Fenglin Li / Ravi K Lokareddy / Chun-Feng David Hou / Christine Kim / Shelby Klein / Santiago Antolínez / Juan F Marín / Carolina Pérez-Segura / Martin F Jarrold / Adam Zlotnick / Jodi A Hadden-Perilla / Gino Cingolani /
要旨: Nuclear import of the hepatitis B virus (HBV) nucleocapsid is essential for replication that occurs in the nucleus. The ~360-angstrom HBV capsid translocates to the nuclear pore complex (NPC) as an ...Nuclear import of the hepatitis B virus (HBV) nucleocapsid is essential for replication that occurs in the nucleus. The ~360-angstrom HBV capsid translocates to the nuclear pore complex (NPC) as an intact particle, hijacking human importins in a reaction stimulated by host kinases. This paper describes the mechanisms of HBV capsid recognition by importins. We found that importin α1 binds a nuclear localization signal (NLS) at the far end of the HBV coat protein Cp183 carboxyl-terminal domain (CTD). This NLS is exposed to the capsid surface through a pore at the icosahedral quasi-sixfold vertex. Phosphorylation at serine-155, serine-162, and serine-170 promotes CTD compaction but does not affect the affinity for importin α1. The binding of 30 importin α1/β1 augments HBV capsid diameter to ~620 angstroms, close to the maximum size trafficable through the NPC. We propose that phosphorylation favors CTD externalization and prompts its compaction at the capsid surface, exposing the NLS to importins.
履歴
登録2022年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HBV-NLS
E: Importin subunit alpha-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1082
ポリマ－52,1082
非ポリマー00
水4,936274
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, mass spectrometry, native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.436, 90.688, 97.198
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド HBV-NLS


分子量: 1261.396 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス)
#2: タンパク質 Importin subunit alpha-1 / Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit ...Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit / PTAC58 / RAG cohort protein 1 / SRP1-alpha


分子量: 50846.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kpna2, Rch1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P52293
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 274 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.6 M sodium citrate, 0.1 M HEPES pH 7.2, 10 mM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-1 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年2月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→50 Å / Num. obs: 47594 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 34.2 Å2 / CC1/2: 0.736 / Rpim(I) all: 0.033 / Rsym value: 0.052 / Net I/av σ(I): 22.5 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 1.99→2.06 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 47594 / Rpim(I) all: 0.605 / Rsym value: 0.739 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7LEU

7leu


解像度: 1.99→41.09 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2149 2019 4.25 %
Rwork0.1837 --
obs0.185 47537 98.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→41.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3305 0 0 274 3579
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083371
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9454592
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.754455
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052553
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008591
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.99-2.040.29291440.2733034X-RAY DIFFRACTION93
2.04-2.090.29341420.26413215X-RAY DIFFRACTION99
2.09-2.160.28081450.2423263X-RAY DIFFRACTION100
2.16-2.220.24821380.21553242X-RAY DIFFRACTION100
2.22-2.30.24331510.1943264X-RAY DIFFRACTION99
2.3-2.40.21281390.1883227X-RAY DIFFRACTION99
2.4-2.510.22141390.1893229X-RAY DIFFRACTION98
2.51-2.640.2231410.19343235X-RAY DIFFRACTION99
2.64-2.80.26711510.1933290X-RAY DIFFRACTION100
2.8-3.020.24731410.19083295X-RAY DIFFRACTION99
3.02-3.320.20411480.19623279X-RAY DIFFRACTION99
3.32-3.80.19441430.18013198X-RAY DIFFRACTION96
3.8-4.790.18451500.15143359X-RAY DIFFRACTION100
4.79-41.090.19421470.16453388X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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