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万見
- PDB-7uj1: Crystal structure of PSF-RNA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uj1
タイトルCrystal structure of PSF-RNA complex
要素
  • RNA (30-MER)
  • Splicing factor, proline- and glutamine-rich
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / RNA-recognition motif / DNA binding / transcription regulation / polypyrimidine binding / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / negative regulation of circadian rhythm / alternative mRNA splicing, via spliceosome / Suppression of apoptosis / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / paraspeckles / activation of innate immune response / RNA splicing / double-strand break repair via homologous recombination / regulation of circadian rhythm ...PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / negative regulation of circadian rhythm / alternative mRNA splicing, via spliceosome / Suppression of apoptosis / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / paraspeckles / activation of innate immune response / RNA splicing / double-strand break repair via homologous recombination / regulation of circadian rhythm / histone deacetylase binding / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear matrix / mRNA processing / rhythmic process / transcription cis-regulatory region binding / nuclear speck / chromatin remodeling / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1170 / PSF, RNA recognition motif 1 / PSF, NOPS domain / NOPS / NOPS (NUC059) domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / RRM (RNA recognition motif) domain / Helix non-globular / RNA recognition motif / RNA recognition motif ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1170 / PSF, RNA recognition motif 1 / PSF, NOPS domain / NOPS / NOPS (NUC059) domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / RRM (RNA recognition motif) domain / Helix non-globular / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / Special / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Splicing factor, proline- and glutamine-rich
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Sachpatzidis, A. / Wang, J. / Konigsberg, W.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2022
タイトル: Insight into the Tumor Suppression Mechanism from the Structure of Human Polypyrimidine Splicing Factor (PSF/SFPQ) Complexed with a 30mer RNA from Murine Virus-like 30S Transcript-1.
著者: Wang, J. / Sachpatzidis, A. / Christian, T.D. / Lomakin, I.B. / Garen, A. / Konigsberg, W.H.
履歴
登録2022年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
B: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
D: RNA (30-MER)
E: RNA (30-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,8094
ポリマ－113,8094
非ポリマー00
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)186.738, 186.738, 55.372
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質 Splicing factor, proline- and glutamine-rich / 100 kDa DNA-pairing protein / hPOMp100 / DNA-binding p52/p100 complex / 100 kDa subunit / ...100 kDa DNA-pairing protein / hPOMp100 / DNA-binding p52/p100 complex / 100 kDa subunit / Polypyrimidine tract-binding protein-associated-splicing factor / PSF / PTB-associated-splicing factor


分子量: 47764.684 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFPQ, PSF / プラスミド: pCDF11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23246
#2: RNA鎖 RNA (30-MER)


分子量: 9140.017 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.77 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, 5mM MgCl2, 1mM DTT, 26% SOKALAN CP 42.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→47.67 Å / Num. obs: 27221 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.465 % / Biso Wilson estimate: 126.644 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.142 / Rrim(I) all: 0.161 / Χ2: 0.785 / Net I/σ(I): 7.5 / Num. measured all: 121547 / Scaling rejects: 22
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
3.5-3.594.192.6920.5620050.1263.092100
3.59-3.694.0012.1450.719620.1862.48499.7
3.69-3.84.6151.5661.0118910.4351.7799.9
3.8-3.914.7031.1831.4118900.5411.33499.9
3.91-4.044.6630.8871.8917730.6911.00199.9
4.04-4.184.6570.7382.2717380.8110.833100
4.18-4.344.6270.5163.2416950.8720.58399.9
4.34-4.524.5560.3464.6716000.9370.391100
4.52-4.724.520.2515.9915670.9680.28599.8
4.72-4.954.4060.1987.3214760.9750.22599.9
4.95-5.224.2440.1768.0313930.9790.20299.9
5.22-5.533.9280.187.2413420.9780.20899.8
5.53-5.924.7190.1519.5812370.9850.17100
5.92-6.394.7210.11411.9811630.9930.129100
6.39-74.7140.09215.0110910.9930.104100
7-7.834.5640.06419.899770.9970.072100
7.83-9.044.3960.04726.268400.9980.05399.8
9.04-11.073.8980.03729.627260.9970.04399.7
11.07-15.654.7020.03335.635540.9990.037100
15.65-47.674.5180.03435.823010.9980.03996.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4wii

4wii


解像度: 3.5→47.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 31.534 / SU ML: 0.436 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.509 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2413 711 5 %RANDOM
Rwork0.1649 ---
obs0.1687 13483 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 744.89 Å2 / Biso mean: 171.457 Å2 / Biso min: 56.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.95 Å2-0.97 Å20 Å2
2---1.95 Å2-0 Å2
3---6.32 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.5→47.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4339 380 0 10 4729
Biso mean---129 -
残基数----557
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0124834
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9521.6246567
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.1395533
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.25421.643280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg27.0315823
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7281545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1460.2619
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023615
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.59 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.379 55 -
Rwork0.381 973 -
all-1028 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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