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万見
- PDB-7ud6: Designed Enzyme SH3-588 (Catechol O-methyltransferase catalytic d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ud6
タイトルDesigned Enzyme SH3-588 (Catechol O-methyltransferase catalytic domain and Src homology 3 binding domain fusion)
要素Tyrosine-protein kinase Fyn,Catechol O-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Designed enzyme / COMT / SH3 / fusion protein
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of homocysteine metabolic process / response to olanzapine / response to risperidone / Enzymatic degradation of dopamine by COMT / Enzymatic degradation of Dopamine by monoamine oxidase / Methylation / norepinephrine secretion / response to dopamine / mastication / catecholamine catabolic process ...positive regulation of homocysteine metabolic process / response to olanzapine / response to risperidone / Enzymatic degradation of dopamine by COMT / Enzymatic degradation of Dopamine by monoamine oxidase / Methylation / norepinephrine secretion / response to dopamine / mastication / catecholamine catabolic process / catechol O-methyltransferase activity / S-adenosylhomocysteine metabolic process / catechol O-methyltransferase / developmental process / renal sodium excretion / renal filtration / S-adenosylmethionine metabolic process / renin secretion into blood stream / dopamine secretion / catecholamine metabolic process / renal albumin absorption / artery development / habituation / cerebellar cortex morphogenesis / dopamine catabolic process / response to salt / glomerulus development / norepinephrine metabolic process / short-term memory / response to angiotensin / fear response / synaptic transmission, dopaminergic / cellular response to phosphate starvation / cellular response to cocaine / estrogen metabolic process / cholesterol efflux / prostaglandin metabolic process / response to food / response to pain / negative regulation of dopamine metabolic process / response to corticosterone / response to temperature stimulus / glycogen metabolic process / response to stress / startle response / dopamine metabolic process / exploration behavior / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / behavioral fear response / multicellular organismal response to stress / response to cytokine / response to amphetamine / learning / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / kidney development / female pregnancy / visual learning / regulation of blood pressure / response to toxic substance / response to wounding / response to estrogen / memory / cognition / multicellular organism growth / cell body / response to oxidative stress / vesicle / response to lipopolysaccharide / methylation / gene expression / dendritic spine / postsynaptic membrane / learning or memory / response to hypoxia / postsynapse / response to xenobiotic stimulus / axon / dendrite / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fyn/Yrk, SH3 domain / Grb2-like / Catechol O-methyltransferase, eukaryotic / Class I-like SAM-dependent O-methyltransferase / O-methyltransferase / SAM-dependent O-methyltransferase class I-type profile. / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains ...Fyn/Yrk, SH3 domain / Grb2-like / Catechol O-methyltransferase, eukaryotic / Class I-like SAM-dependent O-methyltransferase / O-methyltransferase / SAM-dependent O-methyltransferase class I-type profile. / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Tyrosine-protein kinase Fyn / Catechol O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.59 Å
データ登録者Ongpipattanakul, C. / Nair, S.K.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2023
タイトル: Designer installation of a substrate recruitment domain to tailor enzyme specificity.
著者: Park, R. / Ongpipattanakul, C. / Nair, S.K. / Bowers, A.A. / Kuhlman, B.
履歴
登録2022年3月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase Fyn,Catechol O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0583
ポリマ－32,6341
非ポリマー4242
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.883, 68.883, 302.697
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase Fyn,Catechol O-methyltransferase


分子量: 32634.008 Da / 分子数: 1
変異: Q26V,N29R,E37L,R39V,R73E,Y74F,Q77L,N78V,T93Q,Q97Y,K98R
由来タイプ: 組換発現
詳細: The enzyme is a fusion between COMT from Rattus norvegicus and the SH3 domain from Homo sapiens.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
遺伝子: FYN, Comt / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: E5RFS5, UniProt: P22734, catechol O-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
配列の詳細COMT domain in 7UD6 was designed using PDB ID: 5P9V as a template. 5P9V contains two humanizing ...COMT domain in 7UD6 was designed using PDB ID: 5P9V as a template. 5P9V contains two humanizing mutations, Ile153 and Cys157 (7UD6 numbering), which are not present in Uniprot ID: P22734. Additional engineered residues present in 7UD6 were computationally designed to enhance interactions between the COMT and SH3 domains

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.93 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.7 M magnesium formate, 0.1 M bis-tris propone pH 7.0.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2021年4月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→59.654 Å / Num. obs: 14097 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 27.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.11 / Net I/σ(I): 26.3
反射 シェル解像度: 2.594→2.602 Å / 冗長度: 21.2 % / Rmerge(I) obs: 1.36 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 140 / CC1/2: 0.923 / Rpim(I) all: 0.297 / Rrim(I) all: 1.394 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.18.2_3874: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1M27, 4PYN

1m27

4pyn


解像度: 2.59→55.5 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 34.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2779 671 4.78 %
Rwork0.2466 --
obs0.2483 14038 99.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.59→55.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2095 0 1 2 2098
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092138
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4592901
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.563299
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071327
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012368
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.59-2.790.38741110.33522593X-RAY DIFFRACTION99
2.79-3.070.3991400.30612590X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.520.33141470.28012619X-RAY DIFFRACTION99
3.52-4.430.22371250.23582655X-RAY DIFFRACTION98
4.43-55.50.25681480.21972910X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -14.1947 Å / Origin y: 30.3494 Å / Origin z: -27.0127 Å
111213212223313233
T1.008 Å2-0.2398 Å20.2008 Å2-0.4704 Å2-0.0006 Å2--0.6154 Å2
L0.4692 °2-0.0732 °2-0.5851 °2-1.5495 °2-1.1233 °2--1.9904 °2
S0.4842 Å °0.2346 Å °0.0031 Å °0.6519 Å °0.0546 Å °0.1711 Å °-1.2402 Å °0.3535 Å °0.2779 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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