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- PDB-7uad: Crystal structure of human PTPN2 with inhibitor ABBV-CLS-484 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uad
タイトルCrystal structure of human PTPN2 with inhibitor ABBV-CLS-484
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 2
キーワードSIGNALING PROTEIN/INHIBITOR / phosphatase / inhibitor / SIGNALING PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of interleukin-2-mediated signaling pathway / negative regulation of positive thymic T cell selection / positive regulation of PERK-mediated unfolded protein response / negative regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / negative regulation of macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / negative regulation of interleukin-6-mediated signaling pathway / regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of macrophage differentiation / negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein ...negative regulation of interleukin-2-mediated signaling pathway / negative regulation of positive thymic T cell selection / positive regulation of PERK-mediated unfolded protein response / negative regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / negative regulation of macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / negative regulation of interleukin-6-mediated signaling pathway / regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of macrophage differentiation / negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of chemotaxis / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Interleukin-37 signaling / syntaxin binding / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / STAT family protein binding / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / insulin receptor recycling / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / negative regulation of lipid storage / T cell differentiation / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Regulation of IFNG signaling / protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of gluconeogenesis / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / B cell differentiation / erythrocyte differentiation / endosome lumen / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Negative regulation of MET activity / PKR-mediated signaling / receptor tyrosine kinase binding / negative regulation of inflammatory response / integrin binding / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / negative regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-M5R / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.044 Å
データ登録者Longenecker, K.L. / Qiu, W. / Sun, Q. / Frost, J.M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: The PTPN2/PTPN1 inhibitor ABBV-CLS-484 unleashes potent anti-tumour immunity.
著者: Baumgartner, C.K. / Ebrahimi-Nik, H. / Iracheta-Vellve, A. / Hamel, K.M. / Olander, K.E. / Davis, T.G.R. / McGuire, K.A. / Halvorsen, G.T. / Avila, O.I. / Patel, C.H. / Kim, S.Y. / Kammula, A. ...著者: Baumgartner, C.K. / Ebrahimi-Nik, H. / Iracheta-Vellve, A. / Hamel, K.M. / Olander, K.E. / Davis, T.G.R. / McGuire, K.A. / Halvorsen, G.T. / Avila, O.I. / Patel, C.H. / Kim, S.Y. / Kammula, A.V. / Muscato, A.J. / Halliwill, K. / Geda, P. / Klinge, K.L. / Xiong, Z. / Duggan, R. / Mu, L. / Yeary, M.D. / Patti, J.C. / Balon, T.M. / Mathew, R. / Backus, C. / Kennedy, D.E. / Chen, A. / Longenecker, K. / Klahn, J.T. / Hrusch, C.L. / Krishnan, N. / Hutchins, C.W. / Dunning, J.P. / Bulic, M. / Tiwari, P. / Colvin, K.J. / Chuong, C.L. / Kohnle, I.C. / Rees, M.G. / Boghossian, A. / Ronan, M. / Roth, J.A. / Wu, M.J. / Suermondt, J.S.M.T. / Knudsen, N.H. / Cheruiyot, C.K. / Sen, D.R. / Griffin, G.K. / Golub, T.R. / El-Bardeesy, N. / Decker, J.H. / Yang, Y. / Guffroy, M. / Fossey, S. / Trusk, P. / Sun, I.M. / Liu, Y. / Qiu, W. / Sun, Q. / Paddock, M.N. / Farney, E.P. / Matulenko, M.A. / Beauregard, C. / Frost, J.M. / Yates, K.B. / Kym, P.R. / Manguso, R.T.
履歴
登録2022年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI
改定 1.22023年10月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32023年11月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3512
ポリマ－37,9661
非ポリマー3851
水2,612145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area12630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.65, 142.78, 77.95
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-616-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 2 / T-cell protein-tyrosine phosphatase / TCPTP


分子量: 37966.000 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-314 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN2, PTPT / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17706, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-M5R / 5-{(7R)-1-fluoro-3-hydroxy-7-[(3-methylbutyl)amino]-5,6,7,8-tetrahydronaphthalen-2-yl}-1lambda~6~,2,5-thiadiazolidine-1,1,3-trione


分子量: 385.454 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H24FN3O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.42 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 25% PEG3350, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M Tris, pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.044→71.385 Å / Num. obs: 17024 / % possible obs: 88.1 % / 冗長度: 6.4 % / Rpim(I) all: 0.036 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2.044→2.263 Å / 冗長度: 5.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 851 / Rpim(I) all: 0.535 / % possible all: 50.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.8精密化
XDSNov 11, 201データ削減
autoPROC1.1.7データスケーリング
STARANISO2.3.79betaデータスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1L8K

1l8k


解像度: 2.044→71.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU R Cruickshank DPI: 0.279 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.293 / SU Rfree Blow DPI: 0.222 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.219
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2452 804 -RANDOM
Rwork0.2033 ---
obs0.2053 17024 64.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 51.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3385 Å20 Å20 Å2
2--0.1521 Å20 Å2
3---0.1865 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.044→71.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2273 0 26 145 2444
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0082357HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.953198HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d837SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes410HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2357HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion297SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1936SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.27
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.64
LS精密化 シェル解像度: 2.044→2.19 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2753 18 -
Rwork0.2826 --
obs--8.69 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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