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- PDB-7u5p: CRYSTAL STRUCTURE OF THE ACTIVIN RECEPTOR TYPE-2A LIGAND BINDING ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7u5p
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE ACTIVIN RECEPTOR TYPE-2A LIGAND BINDING DOMAIN IN COMPLEX WITH ACTIVIN-A
要素
  • Activin receptor type-2A
  • Inhibin beta A chain
キーワードSIGNALING PROTEIN / Cell Signaling / Receptor-ligand complex / Growth factor / Receptor interaction / Activin A / ActRIIa
機能・相同性
機能・相同性情報


inhibin binding / Regulation of signaling by NODAL / activin A complex / inhibin A complex / cardiac fibroblast cell development / inhibin-betaglycan-ActRII complex / androst-4-ene-3,17-dione biosynthetic process / negative regulation of B cell differentiation / regulation of follicle-stimulating hormone secretion / positive regulation of ovulation ...inhibin binding / Regulation of signaling by NODAL / activin A complex / inhibin A complex / cardiac fibroblast cell development / inhibin-betaglycan-ActRII complex / androst-4-ene-3,17-dione biosynthetic process / negative regulation of B cell differentiation / regulation of follicle-stimulating hormone secretion / positive regulation of ovulation / activin receptor activity / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion / GABAergic neuron differentiation / Antagonism of Activin by Follistatin / TGFBR3 regulates activin signaling / penile erection / type II activin receptor binding / activin receptor activity, type II / progesterone secretion / Sertoli cell differentiation / striatal medium spiny neuron differentiation / positive regulation of activin receptor signaling pathway / sperm ejaculation / enzyme activator complex / Glycoprotein hormones / negative regulation of macrophage differentiation / negative regulation of phosphorylation / positive regulation of follicle-stimulating hormone secretion / cellular response to oxygen-glucose deprivation / Sertoli cell proliferation / hemoglobin biosynthetic process / testosterone biosynthetic process / BMP receptor activity / embryonic skeletal system development / activin receptor complex / activin receptor activity, type I / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / cellular response to cholesterol / pattern specification process / activin binding / cellular response to BMP stimulus / SMAD protein signal transduction / Signaling by BMP / Signaling by Activin / activin receptor signaling pathway / Signaling by NODAL / response to aldosterone / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / gastrulation with mouth forming second / mesodermal cell differentiation / regulation of nitric oxide biosynthetic process / determination of left/right symmetry / anterior/posterior pattern specification / odontogenesis / cell surface receptor protein serine/threonine kinase signaling pathway / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / growth factor binding / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / endodermal cell differentiation / eyelid development in camera-type eye / odontogenesis of dentin-containing tooth / positive regulation of protein metabolic process / mesoderm development / roof of mouth development / peptide hormone binding / negative regulation of type II interferon production / positive regulation of collagen biosynthetic process / androgen metabolic process / cellular response to angiotensin / positive regulation of SMAD protein signal transduction / hair follicle development / BMP signaling pathway / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of osteoblast differentiation / hematopoietic progenitor cell differentiation / coreceptor activity / ovarian follicle development / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of erythrocyte differentiation / erythrocyte differentiation / cytokine activity / PDZ domain binding / growth factor activity / defense response / negative regulation of cell growth / hormone activity / cellular response to growth factor stimulus / autophagy / male gonad development / positive regulation of protein phosphorylation / cytokine-mediated signaling pathway / osteoblast differentiation / nervous system development / cell-cell signaling / spermatogenesis / cellular response to hypoxia / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation
類似検索 - 分子機能
Inhibin, beta A subunit / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal ...Inhibin, beta A subunit / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Cystine-knot cytokine / Snake toxin-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Inhibin beta A chain / Activin receptor type-2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者Chu, K.Y. / Malik, A. / Thamilselvan, V. / Martinez-Hackert, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM121499 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Type II BMP and activin receptors BMPR2 and ACVR2A share a conserved mode of growth factor recognition.
著者: Chu, K.Y. / Malik, A. / Thamilselvan, V. / Martinez-Hackert, E.
履歴
登録2022年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Activin receptor type-2A
C: Activin receptor type-2A
E: Activin receptor type-2A
G: Activin receptor type-2A
B: Inhibin beta A chain
D: Inhibin beta A chain
F: Inhibin beta A chain
H: Inhibin beta A chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,95616
ポリマ－107,1868
非ポリマー1,7708
水724
1
A: Activin receptor type-2A
B: Inhibin beta A chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2394
ポリマ－26,7962
非ポリマー4422
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Activin receptor type-2A
D: Inhibin beta A chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2394
ポリマ－26,7962
非ポリマー4422
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Activin receptor type-2A
F: Inhibin beta A chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2394
ポリマ－26,7962
非ポリマー4422
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: Activin receptor type-2A
H: Inhibin beta A chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2394
ポリマ－26,7962
非ポリマー4422
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.610, 82.540, 151.335
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 27 through 55 or (resid 56...
21(chain C and (resid 27 through 66 or (resid 67...
31(chain E and (resid 27 through 54 or (resid 55...
41(chain G and (resid 27 through 54 or (resid 55...
12(chain B and (resid 311 or (resid 312 through 313...
22(chain D and (resid 311 or (resid 312 through 313...
32(chain F and (resid 311 or (resid 312 through 313...
42(chain H and ((resid 311 through 313 and (name N...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111THRTHRASPASP(chain A and (resid 27 through 55 or (resid 56...AA27 - 5527 - 55
121LYSLYSLYSLYS(chain A and (resid 27 through 55 or (resid 56...AA5656
131THRTHRMETMET(chain A and (resid 27 through 55 or (resid 56...AA27 - 12027 - 120
141THRTHRMETMET(chain A and (resid 27 through 55 or (resid 56...AA27 - 12027 - 120
151THRTHRMETMET(chain A and (resid 27 through 55 or (resid 56...AA27 - 12027 - 120
161THRTHRMETMET(chain A and (resid 27 through 55 or (resid 56...AA27 - 12027 - 120
211THRTHRASNASN(chain C and (resid 27 through 66 or (resid 67...CB27 - 6627 - 66
221ILEILEILEILE(chain C and (resid 27 through 66 or (resid 67...CB6767
231THRTHRMETMET(chain C and (resid 27 through 66 or (resid 67...CB27 - 12027 - 120
241THRTHRMETMET(chain C and (resid 27 through 66 or (resid 67...CB27 - 12027 - 120
251THRTHRMETMET(chain C and (resid 27 through 66 or (resid 67...CB27 - 12027 - 120
261THRTHRMETMET(chain C and (resid 27 through 66 or (resid 67...CB27 - 12027 - 120
311THRTHRLYSLYS(chain E and (resid 27 through 54 or (resid 55...EC27 - 5427 - 54
321ASPASPLYSLYS(chain E and (resid 27 through 54 or (resid 55...EC55 - 5655 - 56
331THRTHRMETMET(chain E and (resid 27 through 54 or (resid 55...EC27 - 12027 - 120
341THRTHRMETMET(chain E and (resid 27 through 54 or (resid 55...EC27 - 12027 - 120
351THRTHRMETMET(chain E and (resid 27 through 54 or (resid 55...EC27 - 12027 - 120
361THRTHRMETMET(chain E and (resid 27 through 54 or (resid 55...EC27 - 12027 - 120
371THRTHRMETMET(chain E and (resid 27 through 54 or (resid 55...EC27 - 12027 - 120
381THRTHRMETMET(chain E and (resid 27 through 54 or (resid 55...EC27 - 12027 - 120
391THRTHRMETMET(chain E and (resid 27 through 54 or (resid 55...EC27 - 12027 - 120
3101THRTHRMETMET(chain E and (resid 27 through 54 or (resid 55...EC27 - 12027 - 120
3111THRTHRMETMET(chain E and (resid 27 through 54 or (resid 55...EC27 - 12027 - 120
411THRTHRLYSLYS(chain G and (resid 27 through 54 or (resid 55...GD27 - 5427 - 54
421ASPASPLYSLYS(chain G and (resid 27 through 54 or (resid 55...GD55 - 5655 - 56
431THRTHRMETMET(chain G and (resid 27 through 54 or (resid 55...GD27 - 12027 - 120
441THRTHRMETMET(chain G and (resid 27 through 54 or (resid 55...GD27 - 12027 - 120
451THRTHRMETMET(chain G and (resid 27 through 54 or (resid 55...GD27 - 12027 - 120
461THRTHRMETMET(chain G and (resid 27 through 54 or (resid 55...GD27 - 12027 - 120
112GLYGLYGLYGLY(chain B and (resid 311 or (resid 312 through 313...BE3111
122LEULEUGLUGLU(chain B and (resid 311 or (resid 312 through 313...BE312 - 3132 - 3
132GLYGLYSERSER(chain B and (resid 311 or (resid 312 through 313...BE311 - 4261 - 116
142GLYGLYSERSER(chain B and (resid 311 or (resid 312 through 313...BE311 - 4261 - 116
152GLYGLYSERSER(chain B and (resid 311 or (resid 312 through 313...BE311 - 4261 - 116
162GLYGLYSERSER(chain B and (resid 311 or (resid 312 through 313...BE311 - 4261 - 116
212GLYGLYGLYGLY(chain D and (resid 311 or (resid 312 through 313...DF3111
222LEULEUGLUGLU(chain D and (resid 311 or (resid 312 through 313...DF312 - 3132 - 3
232GLYGLYSERSER(chain D and (resid 311 or (resid 312 through 313...DF311 - 4261 - 116
242GLYGLYSERSER(chain D and (resid 311 or (resid 312 through 313...DF311 - 4261 - 116
252GLYGLYSERSER(chain D and (resid 311 or (resid 312 through 313...DF311 - 4261 - 116
262GLYGLYSERSER(chain D and (resid 311 or (resid 312 through 313...DF311 - 4261 - 116
312GLYGLYGLYGLY(chain F and (resid 311 or (resid 312 through 313...FG3111
322LEULEUGLUGLU(chain F and (resid 311 or (resid 312 through 313...FG312 - 3132 - 3
332GLYGLYSERSER(chain F and (resid 311 or (resid 312 through 313...FG311 - 4261 - 116
342GLYGLYSERSER(chain F and (resid 311 or (resid 312 through 313...FG311 - 4261 - 116
352GLYGLYSERSER(chain F and (resid 311 or (resid 312 through 313...FG311 - 4261 - 116
362GLYGLYSERSER(chain F and (resid 311 or (resid 312 through 313...FG311 - 4261 - 116
412GLYGLYGLUGLU(chain H and ((resid 311 through 313 and (name N...HH311 - 3131 - 3
422GLYGLYSERSER(chain H and ((resid 311 through 313 and (name N...HH311 - 4261 - 116
432GLYGLYSERSER(chain H and ((resid 311 through 313 and (name N...HH311 - 4261 - 116
442GLYGLYSERSER(chain H and ((resid 311 through 313 and (name N...HH311 - 4261 - 116
452GLYGLYSERSER(chain H and ((resid 311 through 313 and (name N...HH311 - 4261 - 116

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
Activin receptor type-2A / Activin receptor type IIA / ACTR-IIA / ACTRIIA


分子量: 13804.598 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACVR2A, ACVR2
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P27037, receptor protein serine/threonine kinase
#2: タンパク質
Inhibin beta A chain / Activin beta-A chain / Erythroid differentiation protein / EDF


分子量: 12991.865 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INHBA
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P08476
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.89 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8 / 詳細: 100mM Sodium Citrate, 17%PEG 3000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.14→24.69 Å / Num. obs: 17787 / % possible obs: 95.38 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 79.23 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 2.949
反射 シェル解像度: 3.14→3.25 Å / Rmerge(I) obs: 0.473 / Num. unique obs: 1631

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1S4Y

1s4y


解像度: 3.14→24.69 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2761 1769 9.96 %
Rwork0.2173 15994 -
obs0.2232 17763 95.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 198.45 Å2 / Biso mean: 81.2387 Å2 / Biso min: 39.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.14→24.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6216 0 112 4 6332
Biso mean--90.03 65.33 -
残基数----808
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1176X-RAY DIFFRACTION11.735TORSIONAL
12C1176X-RAY DIFFRACTION11.735TORSIONAL
13E1176X-RAY DIFFRACTION11.735TORSIONAL
14G1176X-RAY DIFFRACTION11.735TORSIONAL
21B1202X-RAY DIFFRACTION11.735TORSIONAL
22D1202X-RAY DIFFRACTION11.735TORSIONAL
23F1202X-RAY DIFFRACTION11.735TORSIONAL
24H1202X-RAY DIFFRACTION11.735TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.14-3.230.37481220.2851125124790
3.23-3.320.32031260.26841165129192
3.32-3.430.35491330.26381199133294
3.43-3.550.30561350.2291228136397
3.55-3.690.2881360.22671230136697
3.69-3.860.31231420.22751234137698
3.86-4.060.25641380.21481257139599
4.06-4.320.24021350.18911267140298
4.32-4.650.22561380.18191248138697
4.65-5.110.2581330.17181265139897
5.11-5.840.2521410.21371256139797
5.85-7.330.24821440.23911260140496
7.33-24.690.30171460.22921260140691
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.1814 Å / Origin y: -11.8725 Å / Origin z: -22.06 Å
111213212223313233
T0.5102 Å20.0097 Å2-0.0142 Å2-0.5762 Å2-0.0196 Å2--0.5674 Å2
L-0.2991 °20.1464 °2-0.0023 °2-0.3231 °2-0.0426 °2--0.0943 °2
S-0.0227 Å °0.1169 Å °-0.0186 Å °0.1394 Å °-0.0443 Å °-0.1711 Å °-0.0453 Å °-0.0332 Å °0.0759 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA27 - 120
2X-RAY DIFFRACTION1allA20 - 21
3X-RAY DIFFRACTION1allC27 - 120
4X-RAY DIFFRACTION1allC20 - 21
5X-RAY DIFFRACTION1allE27 - 120
6X-RAY DIFFRACTION1allE20 - 21
7X-RAY DIFFRACTION1allG27 - 120
8X-RAY DIFFRACTION1allG20 - 21
9X-RAY DIFFRACTION1allB311 - 426
10X-RAY DIFFRACTION1allD311 - 426
11X-RAY DIFFRACTION1allF311 - 426
12X-RAY DIFFRACTION1allH311 - 426
13X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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