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万見
- PDB-7u5o: CRYSTAL STRUCTURE OF THE BONE MORPHOGENETIC PROTEIN RECEPTOR TYPE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7u5o
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE BONE MORPHOGENETIC PROTEIN RECEPTOR TYPE 2 LIGAND BINDING DOMAIN IN COMPLEX WITH ACTIVIN-B
要素
  • Bone morphogenetic protein receptor type-2
  • Inhibin beta B chain
キーワードSIGNALING PROTEIN / Cell Signaling / Receptor-ligand complex / Growth factor / Receptor interaction / Activin B / BMPRII
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hepatocyte growth factor production / response to gonadotropin / semi-lunar valve development / positive regulation of ovulation / activin receptor activity, type II / negative regulation of chondrocyte proliferation / Antagonism of Activin by Follistatin / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion / lymphatic endothelial cell differentiation / regulation of lung blood pressure ...negative regulation of hepatocyte growth factor production / response to gonadotropin / semi-lunar valve development / positive regulation of ovulation / activin receptor activity, type II / negative regulation of chondrocyte proliferation / Antagonism of Activin by Follistatin / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion / lymphatic endothelial cell differentiation / regulation of lung blood pressure / pulmonary valve development / response to insecticide / tricuspid valve morphogenesis / Glycoprotein hormones / chondrocyte development / venous blood vessel development / negative regulation of cell proliferation involved in heart valve morphogenesis / aortic valve development / BMP binding / proteoglycan biosynthetic process / positive regulation of follicle-stimulating hormone secretion / negative regulation of muscle cell differentiation / atrial septum morphogenesis / positive regulation of cartilage development / endocardial cushion development / maternal placenta development / endochondral bone morphogenesis / transforming growth factor beta receptor activity / pituitary gland development / lung vasculature development / lymphangiogenesis / mitral valve morphogenesis / retina vasculature development in camera-type eye / BMP receptor activity / positive regulation of axon extension involved in axon guidance / cellular response to cholesterol / artery development / receptor protein serine/threonine kinase / cellular response to BMP stimulus / Signaling by BMP / activin receptor signaling pathway / cellular response to leptin stimulus / Signaling by Activin / oocyte development / endothelial cell apoptotic process / positive regulation of ossification / negative regulation of systemic arterial blood pressure / cellular response to thyroid hormone stimulus / limb development / endothelial cell proliferation / anterior/posterior pattern specification / cell surface receptor protein serine/threonine kinase signaling pathway / lung alveolus development / negative regulation of vasoconstriction / ventricular septum morphogenesis / positive regulation of epithelial cell migration / seminiferous tubule development / blood vessel development / fat cell differentiation / growth factor binding / outflow tract morphogenesis / positive regulation of SMAD protein signal transduction / mesoderm formation / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / cellular response to interleukin-1 / blood vessel remodeling / BMP signaling pathway / negative regulation of insulin secretion / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of bone mineralization / ovarian follicle development / clathrin-coated pit / cellular response to cAMP / cellular response to starvation / protein tyrosine kinase binding / cellular response to calcium ion / basal plasma membrane / apoptotic signaling pathway / cytokine activity / cell periphery / adherens junction / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of apoptotic signaling pathway / growth factor activity / negative regulation of cell growth / caveola / cellular response to growth factor stimulus / hormone activity / defense response / cellular response to insulin stimulus / response to wounding / osteoblast differentiation / regulation of cell population proliferation / spermatogenesis / postsynaptic density / cell differentiation / receptor complex / host cell surface receptor binding / cadherin binding / apical plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Inhibin, beta B subunit / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal ...Inhibin, beta B subunit / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Cystine-knot cytokine / Snake toxin-like superfamily / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Inhibin beta B chain / Bone morphogenetic protein receptor type-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.45 Å
データ登録者Chu, K.Y. / Malik, A. / Thamilselvan, V. / Martinez-Hackert, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM121499 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Type II BMP and activin receptors BMPR2 and ACVR2A share a conserved mode of growth factor recognition.
著者: Chu, K.Y. / Malik, A. / Thamilselvan, V. / Martinez-Hackert, E.
履歴
登録2022年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Inhibin beta B chain
B: Inhibin beta B chain
C: Inhibin beta B chain
E: Bone morphogenetic protein receptor type-2
F: Bone morphogenetic protein receptor type-2
G: Bone morphogenetic protein receptor type-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,7606
ポリマ－75,7606
非ポリマー00
水00
1
A: Inhibin beta B chain
E: Bone morphogenetic protein receptor type-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2532
ポリマ－25,2532
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Inhibin beta B chain
F: Bone morphogenetic protein receptor type-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2532
ポリマ－25,2532
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Inhibin beta B chain
G: Bone morphogenetic protein receptor type-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2532
ポリマ－25,2532
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)80.960, 115.460, 110.160
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.920, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 293 through 298 or (resid 299...
21(chain B and (resid 293 through 300 or (resid 301...
31(chain C and (resid 293 through 298 or (resid 299...
12(chain E and (resid 32 through 39 or (resid 40...
22(chain F and ((resid 32 through 33 and (name N...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111GLYGLYGLYGLY(chain A and (resid 293 through 298 or (resid 299...AA293 - 2981 - 6
121ARGARGARGARG(chain A and (resid 293 through 298 or (resid 299...AA2997
131GLYGLYALAALA(chain A and (resid 293 through 298 or (resid 299...AA293 - 4071 - 115
141GLYGLYALAALA(chain A and (resid 293 through 298 or (resid 299...AA293 - 4071 - 115
151GLYGLYALAALA(chain A and (resid 293 through 298 or (resid 299...AA293 - 4071 - 115
161GLYGLYALAALA(chain A and (resid 293 through 298 or (resid 299...AA293 - 4071 - 115
211GLYGLYTHRTHR(chain B and (resid 293 through 300 or (resid 301...BB293 - 3001 - 8
221ASNASNASNASN(chain B and (resid 293 through 300 or (resid 301...BB3019
231GLYGLYALAALA(chain B and (resid 293 through 300 or (resid 301...BB293 - 4071 - 115
241GLYGLYALAALA(chain B and (resid 293 through 300 or (resid 301...BB293 - 4071 - 115
251GLYGLYALAALA(chain B and (resid 293 through 300 or (resid 301...BB293 - 4071 - 115
261GLYGLYALAALA(chain B and (resid 293 through 300 or (resid 301...BB293 - 4071 - 115
311GLYGLYGLYGLY(chain C and (resid 293 through 298 or (resid 299...CC293 - 2981 - 6
321ARGARGARGARG(chain C and (resid 293 through 298 or (resid 299...CC2997
112ARGARGPROPRO(chain E and (resid 32 through 39 or (resid 40...ED32 - 396 - 13
122TYRTYRGLUGLU(chain E and (resid 32 through 39 or (resid 40...ED40 - 5414 - 28
132GLUGLUPROPRO(chain E and (resid 32 through 39 or (resid 40...ED31 - 1335 - 107
142GLUGLUPROPRO(chain E and (resid 32 through 39 or (resid 40...ED31 - 1335 - 107
152GLUGLUPROPRO(chain E and (resid 32 through 39 or (resid 40...ED31 - 1335 - 107
162GLUGLUPROPRO(chain E and (resid 32 through 39 or (resid 40...ED31 - 1335 - 107
212ARGARGLEULEU(chain F and ((resid 32 through 33 and (name N...FE32 - 336 - 7
222ARGARGPROPRO(chain F and ((resid 32 through 33 and (name N...FE32 - 1336 - 107
232ARGARGPROPRO(chain F and ((resid 32 through 33 and (name N...FE32 - 1336 - 107

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Inhibin beta B chain / Activin beta-B chain


分子量: 12825.582 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INHBB
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P09529
#2: タンパク質 Bone morphogenetic protein receptor type-2 / BMP type-2 receptor / BMPR-2 / Bone morphogenetic protein receptor type II / BMP type II receptor / BMPR-II


分子量: 12427.736 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BMPR2, PPH1
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: Q13873, receptor protein serine/threonine kinase

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.81 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 175 mM Ammonium Sulfate 100 mM Bis Tris 14% PEG 3000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.45→60.34 Å / Num. obs: 13152 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 112.69 Å2 / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rpim(I) all: 0.062 / Rrim(I) all: 0.12 / Χ2: 0.57 / Net I/σ(I): 3
反射 シェル解像度: 3.45→3.78 Å / Num. unique obs: 3121 / CC1/2: 0.909 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HLR

2hlr


解像度: 3.45→36.06 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2844 646 4.93 %
Rwork0.2357 12469 -
obs0.2381 13115 99.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 326.84 Å2 / Biso mean: 141.7258 Å2 / Biso min: 53.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.45→36.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4358 0 0 0 4358
残基数----587
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A975X-RAY DIFFRACTION10.949TORSIONAL
12B975X-RAY DIFFRACTION10.949TORSIONAL
13C975X-RAY DIFFRACTION10.949TORSIONAL
21E414X-RAY DIFFRACTION10.949TORSIONAL
22F414X-RAY DIFFRACTION10.949TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.45-3.720.29411320.263224882620100
3.72-4.090.32111240.22524922616100
4.09-4.680.26841250.197624972622100
4.68-5.890.26141330.232725092642100
5.89-36.060.29311320.25462483261598
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.4519 Å / Origin y: -32.9811 Å / Origin z: 36.0131 Å
111213212223313233
T0.8649 Å2-0.0828 Å20.1325 Å2-0.7163 Å20.0568 Å2--0.7755 Å2
L1.3553 °2-0.0664 °2-0.6714 °2-1.6416 °20.4342 °2--1.3907 °2
S-0.1986 Å °0.2911 Å °-0.0021 Å °-0.5955 Å °0.0989 Å °-0.4153 Å °-0.0125 Å °0.1515 Å °0.1242 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA293 - 407
2X-RAY DIFFRACTION1allB293 - 407
3X-RAY DIFFRACTION1allC293 - 407
4X-RAY DIFFRACTION1allE31 - 133
5X-RAY DIFFRACTION1allF32 - 133
6X-RAY DIFFRACTION1allG30 - 131

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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