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- PDB-7txh: Human MRas Q71R in complex with human Shoc2 LRR domain M173I and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7txh
タイトルHuman MRas Q71R in complex with human Shoc2 LRR domain M173I and human PP1Ca
要素
  • Leucine-rich repeat protein SHOC-2
  • Ras-related protein M-Ras
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
キーワードHYDROLASE / RAS / PP1 / SHOC2 / LRR
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to growth hormone stimulus / regulation of glycogen catabolic process / negative regulation of neural precursor cell proliferation / PTW/PP1 phosphatase complex / protein phosphatase type 1 complex / volume-sensitive anion channel activity / glycogen granule / nerve growth factor signaling pathway / GTP-dependent protein binding / cyclic-GMP-AMP transmembrane import across plasma membrane ...cellular response to growth hormone stimulus / regulation of glycogen catabolic process / negative regulation of neural precursor cell proliferation / PTW/PP1 phosphatase complex / protein phosphatase type 1 complex / volume-sensitive anion channel activity / glycogen granule / nerve growth factor signaling pathway / GTP-dependent protein binding / cyclic-GMP-AMP transmembrane import across plasma membrane / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / regulation of translational initiation in response to stress / protein phosphatase regulator activity / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / positive regulation of Ras protein signal transduction / regulation of canonical Wnt signaling pathway / dephosphorylation / protein serine/threonine phosphatase activity / branching morphogenesis of an epithelial tube / glycogen metabolic process / histone H2AXS140 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / Triglyceride catabolism / entrainment of circadian clock by photoperiod / Maturation of hRSV A proteins / phosphatase activity / telomere maintenance in response to DNA damage / regulation of MAPK cascade / phosphoprotein phosphatase activity / DARPP-32 events / transition metal ion binding / negative regulation of neuron differentiation / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / ribonucleoprotein complex binding / protein dephosphorylation / positive regulation of neuron differentiation / cellular response to leukemia inhibitory factor / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / small monomeric GTPase / adherens junction / lung development / RAF activation / circadian regulation of gene expression / response to lead ion / regulation of circadian rhythm / positive regulation of neuron projection development / GDP binding / : / presynapse / G protein activity / actin cytoskeleton organization / protein phosphatase binding / dendritic spine / perikaryon / Ras protein signal transduction / intracellular signal transduction / iron ion binding / cell division / GTPase activity / GTP binding / nucleolus / glutamatergic synapse / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / : / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / : / Leucine-rich repeat region / Metallo-dependent phosphatases ...Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / : / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / : / Leucine-rich repeat region / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Leucine rich repeat / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Leucine-rich repeat domain superfamily / 4-Layer Sandwich / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / : / PHOSPHATE ION / Ras-related protein M-Ras / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / Leucine-rich repeat protein SHOC-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Hauseman, Z.J. / Viscomi, J. / Dhembi, A. / Clark, K. / King, D.A. / Fodor, M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Structure of the MRAS-SHOC2-PP1C phosphatase complex.
著者: Hauseman, Z.J. / Fodor, M. / Dhembi, A. / Viscomi, J. / Egli, D. / Bleu, M. / Katz, S. / Park, E. / Jang, D.M. / Porter, K.A. / Meili, F. / Guo, H. / Kerr, G. / Molle, S. / Velez-Vega, C. / ...著者: Hauseman, Z.J. / Fodor, M. / Dhembi, A. / Viscomi, J. / Egli, D. / Bleu, M. / Katz, S. / Park, E. / Jang, D.M. / Porter, K.A. / Meili, F. / Guo, H. / Kerr, G. / Molle, S. / Velez-Vega, C. / Beyer, K.S. / Galli, G.G. / Maira, S.M. / Stams, T. / Clark, K. / Eck, M.J. / Tordella, L. / Thoma, C.R. / King, D.A.
履歴
登録2022年2月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年9月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related protein M-Ras
B: Leucine-rich repeat protein SHOC-2
C: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: Ras-related protein M-Ras
E: Leucine-rich repeat protein SHOC-2
F: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)225,66834
ポリマ－222,5026
非ポリマー3,16628
水30,8961715
1
A: Ras-related protein M-Ras
B: Leucine-rich repeat protein SHOC-2
C: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,65015
ポリマ－111,2513
非ポリマー1,39912
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Ras-related protein M-Ras
E: Leucine-rich repeat protein SHOC-2
F: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,01819
ポリマ－111,2513
非ポリマー1,76716
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.959, 115.755, 137.804
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.314, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

-
タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 Ras-related protein M-Ras / Ras-related protein R-Ras3


分子量: 20567.482 Da / 分子数: 2 / 変異: Q71R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MRAS, RRAS3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14807, small monomeric GTPase
#2: タンパク質 Leucine-rich repeat protein SHOC-2 / Protein soc-2 homolog / Protein sur-8 homolog


分子量: 56719.543 Da / 分子数: 2 / 変異: M173I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHOC2, KIAA0862
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UQ13
#3: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 33963.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase

-
非ポリマー , 6種, 1743分子

#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#8: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1715 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M NaH2PO4 pH 6.5, 12% PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→88.033 Å / Num. obs: 163294 / % possible obs: 99.86 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 31.52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rrim(I) all: 0.088 / Net I/σ(I): 10.49
反射 シェル解像度: 1.951→1.958 Å / 冗長度: 4.4 % / Num. unique obs: 1654 / CC1/2: 0.804 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.8精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
PHASER位相決定
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6ZK6, 1X1S

6zk6

1x1s


解像度: 1.95→42.26 Å / SU ML: 0.2195 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.5049
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2103 8191 5.02 %
Rwork0.1671 155079 -
obs0.1693 163270 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 36.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→42.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15318 0 186 1715 17219
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007815883
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.898821521
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05472467
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00742756
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.39596075
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-1.970.32392690.25115206X-RAY DIFFRACTION99.91
1.97-20.24362830.2275132X-RAY DIFFRACTION99.93
2-2.020.27882880.21865110X-RAY DIFFRACTION99.85
2.02-2.050.25922960.21025099X-RAY DIFFRACTION99.87
2.05-2.070.2312750.20565216X-RAY DIFFRACTION99.96
2.07-2.10.28032680.21125098X-RAY DIFFRACTION100
2.1-2.130.27122530.19545180X-RAY DIFFRACTION99.96
2.13-2.160.26422400.19735204X-RAY DIFFRACTION99.96
2.16-2.20.26382630.19215179X-RAY DIFFRACTION99.98
2.2-2.230.25032750.19185125X-RAY DIFFRACTION99.91
2.23-2.270.26163030.19355170X-RAY DIFFRACTION99.93
2.27-2.310.25422620.18815138X-RAY DIFFRACTION99.87
2.31-2.360.25123110.18545169X-RAY DIFFRACTION99.93
2.36-2.410.24492650.18285107X-RAY DIFFRACTION99.91
2.41-2.460.26372830.1875149X-RAY DIFFRACTION99.76
2.46-2.520.26242470.18865205X-RAY DIFFRACTION99.93
2.52-2.580.24822820.18765140X-RAY DIFFRACTION99.85
2.58-2.650.22952520.18445170X-RAY DIFFRACTION99.87
2.65-2.730.22862540.19295185X-RAY DIFFRACTION99.85
2.73-2.810.27212440.18865211X-RAY DIFFRACTION99.91
2.81-2.910.22542880.17855144X-RAY DIFFRACTION99.87
2.91-3.030.24112690.18135187X-RAY DIFFRACTION99.87
3.03-3.170.23213000.18155137X-RAY DIFFRACTION99.85
3.17-3.340.20922700.17145196X-RAY DIFFRACTION99.89
3.34-3.540.212740.1635123X-RAY DIFFRACTION99.85
3.54-3.820.18432490.14645248X-RAY DIFFRACTION99.93
3.82-4.20.15672820.12785171X-RAY DIFFRACTION99.8
4.2-4.810.14092860.11935175X-RAY DIFFRACTION99.65
4.81-6.060.18772290.14935287X-RAY DIFFRACTION99.89
6.06-42.260.17423310.1565218X-RAY DIFFRACTION99.43
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -3.86067292567 Å / Origin y: 0.754078944801 Å / Origin z: 23.0618749266 Å
111213212223313233
T0.258914879837 Å20.0176081218118 Å20.00758702862617 Å2-0.208945737884 Å2-0.0129631354871 Å2--0.258857319509 Å2
L0.0279360740815 °20.0734370276599 °20.0927158986614 °2--0.0135784778891 °20.0882795068789 °2--0.382014866712 °2
S0.00341577397748 Å °0.00175517227866 Å °0.0235165393625 Å °-0.0335547505165 Å °-0.0275157547827 Å °-0.0129501912434 Å °0.0258202450875 Å °-0.0535501049882 Å °0.0252134291867 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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