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- PDB-7tvf: Crystal structure of the SHOC2-MRAS-PP1CA (SMP) complex to a reso... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tvf
タイトルCrystal structure of the SHOC2-MRAS-PP1CA (SMP) complex to a resolution of 2.17 Angstrom
要素
  • Leucine-rich repeat protein SHOC-2
  • Ras-related protein M-Ras
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
キーワードSIGNALING PROTEIN / Oncoprotein Phosphatase Scaffold protein Adaptor RAS Leucine rich repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to growth hormone stimulus / regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / negative regulation of neural precursor cell proliferation / PTW/PP1 phosphatase complex / protein phosphatase type 1 complex / volume-sensitive anion channel activity / RNA polymerase II promoter clearance / glycogen granule / nerve growth factor signaling pathway ...cellular response to growth hormone stimulus / regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / negative regulation of neural precursor cell proliferation / PTW/PP1 phosphatase complex / protein phosphatase type 1 complex / volume-sensitive anion channel activity / RNA polymerase II promoter clearance / glycogen granule / nerve growth factor signaling pathway / cyclic-GMP-AMP transmembrane import across plasma membrane / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / regulation of translational initiation in response to stress / protein phosphatase regulator activity / GTP-dependent protein binding / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of Ras protein signal transduction / dephosphorylation / regulation of canonical Wnt signaling pathway / glycogen metabolic process / negative regulation of neuron differentiation / protein-serine/threonine phosphatase / branching morphogenesis of an epithelial tube / Triglyceride catabolism / entrainment of circadian clock by photoperiod / Maturation of hRSV A proteins / protein serine/threonine phosphatase activity / phosphatase activity / telomere maintenance in response to DNA damage / regulation of MAPK cascade / phosphoprotein phosphatase activity / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transition metal ion binding / DARPP-32 events / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / ribonucleoprotein complex binding / protein dephosphorylation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / positive regulation of neuron differentiation / lung development / cellular response to leukemia inhibitory factor / small monomeric GTPase / adherens junction / circadian regulation of gene expression / RAF activation / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / regulation of circadian rhythm / positive regulation of neuron projection development / response to lead ion / : / GDP binding / presynapse / G protein activity / actin cytoskeleton organization / protein phosphatase binding / perikaryon / dendritic spine / Ras protein signal transduction / protein stabilization / intracellular signal transduction / iron ion binding / cell division / GTPase activity / GTP binding / nucleolus / glutamatergic synapse / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / : / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / : / Leucine-rich repeat region / Metallo-dependent phosphatases ...Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / : / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / : / Leucine-rich repeat region / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Leucine-rich repeat domain superfamily / 4-Layer Sandwich / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / : / PHOSPHATE ION / Ras-related protein M-Ras / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / Leucine-rich repeat protein SHOC-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者Bonsor, D.A. / Simanshu, D.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)HHSN261200800001E 米国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2022
タイトル: Structure of the SHOC2-MRAS-PP1C complex provides insights into RAF activation and Noonan syndrome.
著者: Bonsor, D.A. / Alexander, P. / Snead, K. / Hartig, N. / Drew, M. / Messing, S. / Finci, L.I. / Nissley, D.V. / McCormick, F. / Esposito, D. / Rodriguez-Viciana, P. / Stephen, A.G. / Simanshu, D.K.
履歴
登録2022年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年10月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32022年10月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
F: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
C: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
E: Ras-related protein M-Ras
B: Ras-related protein M-Ras
A: Leucine-rich repeat protein SHOC-2
D: Leucine-rich repeat protein SHOC-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)249,10143
ポリマ－245,5046
非ポリマー3,59737
水18,8441046
1
F: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
E: Ras-related protein M-Ras
D: Leucine-rich repeat protein SHOC-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,74524
ポリマ－122,7523
非ポリマー1,99321
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10810 Å2
ΔGint-150 kcal/mol
Surface area38560 Å2
手法PISA
2
C: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Ras-related protein M-Ras
A: Leucine-rich repeat protein SHOC-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,35519
ポリマ－122,7523
非ポリマー1,60316
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10200 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area38710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)129.938, 129.938, 326.795
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 7 through 25 or (resid 26...
21(chain D and (resid 7 through 35 or resid 37...
12(chain B and (resid 6 through 115 or resid 117 through 178 or resid 1201 through 1202))
22(chain E and (resid 6 through 115 or resid 117...
13(chain C and (resid 62 through 76 or resid 86...
23(chain F and (resid 62 through 76 or resid 86...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 7 through 25 or (resid 26...A7 - 25
121(chain A and (resid 7 through 25 or (resid 26...A26
131(chain A and (resid 7 through 25 or (resid 26...A62 - 582
141(chain A and (resid 7 through 25 or (resid 26...A62 - 582
151(chain A and (resid 7 through 25 or (resid 26...A62 - 582
161(chain A and (resid 7 through 25 or (resid 26...A62 - 582
211(chain D and (resid 7 through 35 or resid 37...D7 - 35
221(chain D and (resid 7 through 35 or resid 37...D37 - 40
231(chain D and (resid 7 through 35 or resid 37...D60 - 578
241(chain D and (resid 7 through 35 or resid 37...D27
251(chain D and (resid 7 through 35 or resid 37...D60 - 578
261(chain D and (resid 7 through 35 or resid 37...D60 - 578
271(chain D and (resid 7 through 35 or resid 37...D60 - 578
281(chain D and (resid 7 through 35 or resid 37...D60 - 578
291(chain D and (resid 7 through 35 or resid 37...D60 - 578
2101(chain D and (resid 7 through 35 or resid 37...D60 - 578
112(chain B and (resid 6 through 115 or resid 117 through 178 or resid 1201 through 1202))B6 - 115
122(chain B and (resid 6 through 115 or resid 117 through 178 or resid 1201 through 1202))B117 - 178
132(chain B and (resid 6 through 115 or resid 117 through 178 or resid 1201 through 1202))B1201 - 1202
212(chain E and (resid 6 through 115 or resid 117...E6 - 115
222(chain E and (resid 6 through 115 or resid 117...E117 - 130
232(chain E and (resid 6 through 115 or resid 117...E6 - 178
242(chain E and (resid 6 through 115 or resid 117...E6 - 178
252(chain E and (resid 6 through 115 or resid 117...E6 - 178
262(chain E and (resid 6 through 115 or resid 117...E6 - 178
272(chain E and (resid 6 through 115 or resid 117...E6 - 178
282(chain E and (resid 6 through 115 or resid 117...E6 - 178
292(chain E and (resid 6 through 115 or resid 117...E6 - 178
2102(chain E and (resid 6 through 115 or resid 117...E6 - 178
113(chain C and (resid 62 through 76 or resid 86...C62 - 76
123(chain C and (resid 62 through 76 or resid 86...C86 - 237
133(chain C and (resid 62 through 76 or resid 86...C239 - 261
143(chain C and (resid 62 through 76 or resid 86...C263 - 264
153(chain C and (resid 62 through 76 or resid 86...C266 - 271
163(chain C and (resid 62 through 76 or resid 86...C273 - 341
173(chain C and (resid 62 through 76 or resid 86...C343 - 4566
183(chain C and (resid 62 through 76 or resid 86...C567
193(chain C and (resid 62 through 76 or resid 86...C6 - 401
1103(chain C and (resid 62 through 76 or resid 86...C6 - 401
1113(chain C and (resid 62 through 76 or resid 86...C6 - 401
1123(chain C and (resid 62 through 76 or resid 86...C6 - 401
1133(chain C and (resid 62 through 76 or resid 86...C6 - 401
213(chain F and (resid 62 through 76 or resid 86...F62 - 76
223(chain F and (resid 62 through 76 or resid 86...F86 - 237
233(chain F and (resid 62 through 76 or resid 86...F239 - 261
243(chain F and (resid 62 through 76 or resid 86...F273 - 341
253(chain F and (resid 62 through 76 or resid 86...F7 - 402
263(chain F and (resid 62 through 76 or resid 86...F455 - 558
273(chain F and (resid 62 through 76 or resid 86...F7 - 402
283(chain F and (resid 62 through 76 or resid 86...F5
293(chain F and (resid 62 through 76 or resid 86...F7 - 402
2103(chain F and (resid 62 through 76 or resid 86...F7 - 402
2113(chain F and (resid 62 through 76 or resid 86...F7 - 402
2123(chain F and (resid 62 through 76 or resid 86...F7 - 402
2133(chain F and (resid 62 through 76 or resid 86...F7 - 402

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

-
タンパク質 , 3種, 6分子 FCEBAD

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 37426.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 Ras-related protein M-Ras / Ras-related protein R-Ras3


分子量: 20426.330 Da / 分子数: 2 / Mutation: Q71L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MRAS, RRAS3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O14807, small monomeric GTPase
#3: タンパク質 Leucine-rich repeat protein SHOC-2 / Protein soc-2 homolog / Protein sur-8 homolog


分子量: 64898.730 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHOC2, KIAA0862 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9UQ13

-
非ポリマー , 9種, 1083分子

#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#7: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#9: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#10: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#11: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#12: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1046 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.22 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Crystals originally grown in 15% PEG 1500, 0.1M MIB pH 4.2 (15mg/ml of SMP) were used to make seeds. Microseeded into a condition with a reservoir consisting of 17.8% PEG 3350, 136mM sodium ...詳細: Crystals originally grown in 15% PEG 1500, 0.1M MIB pH 4.2 (15mg/ml of SMP) were used to make seeds. Microseeded into a condition with a reservoir consisting of 17.8% PEG 3350, 136mM sodium sulfate with 1:10 dilution of seeds (7.5mg/ml of SMP) using a ratio of 200nl protein:133nl reservoir:67nl diluted seeds

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97911 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年9月16日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.17→163.4 Å / Num. obs: 148476 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.9 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.137 / Rpim(I) all: 0.077 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2.17→2.2 Å / Rmerge(I) obs: 2.007 / Num. unique obs: 7129 / CC1/2: 0.34 / Rpim(I) all: 1.228

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1X1S, 6DNO

1x1s

6dno


解像度: 2.17→101.7 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2259 7489 5.05 %
Rwork0.1988 140808 -
obs0.2002 148297 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 161.28 Å2 / Biso mean: 52.4903 Å2 / Biso min: 23.77 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.17→101.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15598 0 200 1046 16844
Biso mean--68.07 52.84 -
残基数----1968
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2741X-RAY DIFFRACTION7.339TORSIONAL
12D2741X-RAY DIFFRACTION7.339TORSIONAL
21B1673X-RAY DIFFRACTION7.339TORSIONAL
22E1673X-RAY DIFFRACTION7.339TORSIONAL
31C0X-RAY DIFFRACTION7.339TORSIONAL
32F0X-RAY DIFFRACTION7.339TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.17-2.190.35562380.36044476471497
2.19-2.220.37932340.333446554889100
2.22-2.250.33122530.322746484901100
2.25-2.270.33272450.303646334878100
2.27-2.30.31362790.279745784857100
2.3-2.340.31042470.281146054852100
2.34-2.370.292380.264346734911100
2.37-2.40.28382490.259346694918100
2.4-2.440.28522330.255946764909100
2.44-2.480.31762730.253646034876100
2.48-2.520.30342160.256946664882100
2.52-2.570.28732530.252746584911100
2.57-2.620.2822530.25546574910100
2.62-2.670.31212640.265746234887100
2.67-2.730.31492520.273746594911100
2.73-2.790.31742310.277146954926100
2.79-2.860.27762510.247746604911100
2.86-2.940.25312440.218646794923100
2.94-3.030.24232580.214247054963100
3.03-3.130.24142630.211546454908100
3.13-3.240.22082530.20947214974100
3.24-3.370.25682420.209146964938100
3.37-3.520.26252620.22247054967100
3.52-3.710.20362580.179947284986100
3.71-3.940.1892520.159647434995100
3.94-4.240.17842580.145447224980100
4.24-4.670.16132330.138647905023100
4.67-5.350.16482350.145348405075100
5.35-6.730.19182470.175748815128100
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111213212223313233
T0.3042 Å20.018 Å2-0.0243 Å2-0.2879 Å2-0.03 Å2--0.2479 Å2
L0.1249 °2-0.0721 °20.0236 °2-0.633 °2-0.2919 °2--0.1332 °2
S-0.0191 Å °-0.026 Å °-0.0079 Å °-0.0317 Å °0.0522 Å °0.0013 Å °0.0282 Å °-0.0211 Å °-0.0335 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allF7 - 402
2X-RAY DIFFRACTION1allC6 - 401
3X-RAY DIFFRACTION1allE6 - 178
4X-RAY DIFFRACTION1allE1201 - 1203
5X-RAY DIFFRACTION1allB4 - 178
6X-RAY DIFFRACTION1allB1201 - 1202
7X-RAY DIFFRACTION1allA62 - 582
8X-RAY DIFFRACTION1allA602 - 605
9X-RAY DIFFRACTION1allD60 - 578
10X-RAY DIFFRACTION1allD601 - 603
11X-RAY DIFFRACTION1allQ1 - 16
12X-RAY DIFFRACTION1allH1 - 4
13X-RAY DIFFRACTION1allJ2 - 3
14X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 1135
15X-RAY DIFFRACTION1allI1 - 2
16X-RAY DIFFRACTION1allK1
17X-RAY DIFFRACTION1allM1 - 5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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