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- PDB-7tow: Antibody DH1058 Fab fragment bound to SARS-CoV-2 fusion peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tow
タイトルAntibody DH1058 Fab fragment bound to SARS-CoV-2 fusion peptide
要素
  • DH1058 Fab Light chain
  • DH1058 Fab heavy chain
  • Spike protein S2
キーワードIMMUNE SYSTEM/Viral Protein / Antibody / Fab fragment / IMMUNE SYSTEM / IMMUNE SYSTEM-Viral Protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Maturation of spike protein / viral translation / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / symbiont-mediated-mediated suppression of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell ...Maturation of spike protein / viral translation / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / symbiont-mediated-mediated suppression of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / membrane fusion / Attachment and Entry / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of viral entry into host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell surface receptor binding / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / receptor ligand activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Spike (S) protein S1 subunit, receptor-binding domain, SARS-CoV-2 / Spike (S) protein S1 subunit, N-terminal domain, SARS-CoV-like / Coronavirus spike glycoprotein S1, C-terminal / Coronavirus spike glycoprotein S1, C-terminal / Spike glycoprotein, betacoronavirus / Spike glycoprotein, N-terminal domain superfamily / Betacoronavirus spike (S) glycoprotein S1 subunit N-terminal (NTD) domain profile. / Betacoronavirus spike (S) glycoprotein S1 subunit C-terminal (CTD) domain profile. / Spike (S) protein S1 subunit, receptor-binding domain, betacoronavirus / Spike S1 subunit, receptor binding domain superfamily, betacoronavirus ...Spike (S) protein S1 subunit, receptor-binding domain, SARS-CoV-2 / Spike (S) protein S1 subunit, N-terminal domain, SARS-CoV-like / Coronavirus spike glycoprotein S1, C-terminal / Coronavirus spike glycoprotein S1, C-terminal / Spike glycoprotein, betacoronavirus / Spike glycoprotein, N-terminal domain superfamily / Betacoronavirus spike (S) glycoprotein S1 subunit N-terminal (NTD) domain profile. / Betacoronavirus spike (S) glycoprotein S1 subunit C-terminal (CTD) domain profile. / Spike (S) protein S1 subunit, receptor-binding domain, betacoronavirus / Spike S1 subunit, receptor binding domain superfamily, betacoronavirus / Betacoronavirus spike glycoprotein S1, receptor binding / Spike glycoprotein S1, N-terminal domain, betacoronavirus-like / Betacoronavirus-like spike glycoprotein S1, N-terminal / Spike glycoprotein S2, coronavirus, heptad repeat 1 / Spike glycoprotein S2, coronavirus, heptad repeat 2 / Coronavirus spike (S) glycoprotein S2 subunit heptad repeat 1 (HR1) region profile. / Coronavirus spike (S) glycoprotein S2 subunit heptad repeat 2 (HR2) region profile. / Spike glycoprotein S2 superfamily, coronavirus / Spike glycoprotein S2, coronavirus / Coronavirus spike glycoprotein S2 / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Spike glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Gobeil, S. / Acharya, P.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI145687 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI165147 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2022
タイトル: Structural diversity of the SARS-CoV-2 Omicron spike.
著者: Sophie M-C Gobeil / Rory Henderson / Victoria Stalls / Katarzyna Janowska / Xiao Huang / Aaron May / Micah Speakman / Esther Beaudoin / Kartik Manne / Dapeng Li / Rob Parks / Maggie Barr / ...著者: Sophie M-C Gobeil / Rory Henderson / Victoria Stalls / Katarzyna Janowska / Xiao Huang / Aaron May / Micah Speakman / Esther Beaudoin / Kartik Manne / Dapeng Li / Rob Parks / Maggie Barr / Margaret Deyton / Mitchell Martin / Katayoun Mansouri / Robert J Edwards / Amanda Eaton / David C Montefiori / Gregory D Sempowski / Kevin O Saunders / Kevin Wiehe / Wilton Williams / Bette Korber / Barton F Haynes / Priyamvada Acharya /
要旨: Aided by extensive spike protein mutation, the SARS-CoV-2 Omicron variant overtook the previously dominant Delta variant. Spike conformation plays an essential role in SARS-CoV-2 evolution via ...Aided by extensive spike protein mutation, the SARS-CoV-2 Omicron variant overtook the previously dominant Delta variant. Spike conformation plays an essential role in SARS-CoV-2 evolution via changes in receptor-binding domain (RBD) and neutralizing antibody epitope presentation, affecting virus transmissibility and immune evasion. Here, we determine cryo-EM structures of the Omicron and Delta spikes to understand the conformational impacts of mutations in each. The Omicron spike structure revealed an unusually tightly packed RBD organization with long range impacts that were not observed in the Delta spike. Binding and crystallography revealed increased flexibility at the functionally critical fusion peptide site in the Omicron spike. These results reveal a highly evolved Omicron spike architecture with possible impacts on its high levels of immune evasion and transmissibility.
履歴
登録2022年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: DH1058 Fab heavy chain
L: DH1058 Fab Light chain
A: DH1058 Fab heavy chain
B: DH1058 Fab Light chain
E: Spike protein S2
D: Spike protein S2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,56011
ポリマ－104,2506
非ポリマー3105
水14,286793
1
H: DH1058 Fab heavy chain
L: DH1058 Fab Light chain
E: Spike protein S2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3006
ポリマ－52,1253
非ポリマー1753
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5730 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area21090 Å2
手法PISA
2
A: DH1058 Fab heavy chain
B: DH1058 Fab Light chain
D: Spike protein S2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2605
ポリマ－52,1253
非ポリマー1352
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5580 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area21830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.916, 76.788, 119.786
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.854, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 ED

#3: タンパク質・ペプチド Spike protein S2


分子量: 2900.286 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
参照: UniProt: P0DTC2

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抗体 , 2種, 4分子 HALB

#1: 抗体 DH1058 Fab heavy chain


分子量: 25669.629 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 DH1058 Fab Light chain


分子量: 23555.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 3種, 798分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 793 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.35 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20% PEG3000, 100mM Tris base/HCl pH 7.0, 200mM calcium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→39.21 Å / Num. obs: 48438 / % possible obs: 92.9 % / 冗長度: 5.59 % / Biso Wilson estimate: 22.78 Å2 / CC1/2: 0.993 / CC star: 0.998 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 22.5
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / Num. unique obs: 4817 / CC1/2: 0.96 / CC star: 0.99 / Rpim(I) all: 0.115

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1_4122精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5GGU

5ggu


解像度: 2.15→39.21 Å / SU ML: 0.2643 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 24.1988
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2337 1998 4.12 %
Rwork0.1668 46440 -
obs0.1696 48438 92.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 25.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→39.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7181 0 13 793 7987
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00727392
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.943410038
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05881112
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00841294
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.20162666
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.210.25041420.16763249X-RAY DIFFRACTION91.82
2.21-2.270.26771390.17323365X-RAY DIFFRACTION94.47
2.27-2.330.26041450.1793377X-RAY DIFFRACTION94.47
2.33-2.410.27481440.18663378X-RAY DIFFRACTION94.58
2.41-2.490.28131410.19063323X-RAY DIFFRACTION93.98
2.49-2.590.29871480.19983336X-RAY DIFFRACTION93.38
2.59-2.710.30861350.20573313X-RAY DIFFRACTION92.71
2.71-2.850.26461410.20243234X-RAY DIFFRACTION90.53
2.85-3.030.24931310.18572936X-RAY DIFFRACTION82.69
3.03-3.270.25491490.18273288X-RAY DIFFRACTION92.52
3.27-3.60.25831470.16513489X-RAY DIFFRACTION96.39
3.6-4.120.20171470.14483418X-RAY DIFFRACTION95.76
4.12-5.180.16661430.12193363X-RAY DIFFRACTION93.15
5.18-39.210.17021460.15183371X-RAY DIFFRACTION91.66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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