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- PDB-7tlm: Structure of Atopobium parvulum SufS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tlm
タイトルStructure of Atopobium parvulum SufS
要素Cysteine desulfurase
キーワードTRANSFERASE / Cysteine desulferase
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / cysteine metabolic process / pyridoxal phosphate binding
類似検索 - 分子機能
Cysteine desulfurase, SufS / Cysteine desulfurase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Cysteine desulfurase
類似検索 - 構成要素
生物種Lancefieldella parvula (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Karunakaran, G. / Couture, J.F.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2022
タイトル: Structural analysis of Atopobium parvulum SufS cysteine desulfurase linked to Crohn's disease.
著者: Karunakaran, G. / Yang, Y. / Tremblay, V. / Ning, Z. / Martin, J. / Belaouad, A. / Figeys, D. / Brunzelle, J.S. / Giguere, P.M. / Stintzi, A. / Couture, J.F.
履歴
登録2022年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年4月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 2.02022年7月6日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_contact_author / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / struct_asym / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ..._entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_ref.db_code
解説: Ligand identity
詳細: ALA from previous model removed due to bad ligand quality fit/density. Better Rfree and Clashscore in revised model.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine desulfurase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,4682
ポリマ－49,2211
非ポリマー2471
水5,296294
1
A: Cysteine desulfurase
ヘテロ分子

A: Cysteine desulfurase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,9364
ポリマ－98,4422
非ポリマー4942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/61
Buried area7370 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area26770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.011, 92.011, 178.242
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-760-

HOH

21A-855-

HOH

31A-924-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cysteine desulfurase


分子量: 49220.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lancefieldella parvula (バクテリア)
遺伝子: Apar_0399 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: C8W9P2, cysteine desulfurase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.89 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 10% glycerol, 20% PEG300, 10% PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2019年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→29.71 Å / Num. obs: 41844 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 17.56 % / Biso Wilson estimate: 29.55 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rrim(I) all: 0.062 / Χ2: 1.07 / Net I/σ(I): 23.9 / Num. measured all: 740239 / Scaling rejects: 5552
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRrim(I) allΧ2Rejects% possible all
1.8-1.866.930.2915.12703838980.3131.311794.6
1.86-1.9410.080.2427.24136340920.2551.311599.7
1.94-2.0315.910.19210.56679341460.1991.24828100
2.03-2.1320.360.14714.18569241480.1511.11123099.9
2.13-2.2720.430.11617.38519741320.1191.05780100
2.27-2.4420.480.097208580841700.10.99424100
2.44-2.6920.440.081248615741960.0840.94411100
2.69-3.0820.40.06727.78702842440.0690.89447100
3.08-3.8820.280.05637.38744742840.0580.99571100
3.88-29.7119.190.04650.18771645340.0471.21729100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
d*TREK9.9.9.11W9Rデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
d*TREKデータ削減
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5J8Q

5j8q


解像度: 1.8→29.71 Å / SU ML: 0.1968 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.0825
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2252 2000 4.78 %
Rwork0.1947 39840 -
obs0.1961 41840 99.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 29.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3071 0 15 294 3380
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00763165
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9054326
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0589511
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0059558
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.3551450
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.840.29881320.28082623X-RAY DIFFRACTION93.58
1.85-1.890.25241380.23172746X-RAY DIFFRACTION98.5
1.89-1.950.22821400.21882814X-RAY DIFFRACTION99.97
1.95-2.010.2521420.21452809X-RAY DIFFRACTION99.97
2.01-2.090.24741410.20222802X-RAY DIFFRACTION100
2.09-2.170.25041410.19882828X-RAY DIFFRACTION99.9
2.17-2.270.2391410.19032818X-RAY DIFFRACTION99.97
2.27-2.390.23071440.19122840X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.540.26381430.1912857X-RAY DIFFRACTION99.97
2.54-2.730.24651430.19492843X-RAY DIFFRACTION100
2.73-3.010.22251440.19422875X-RAY DIFFRACTION100
3.01-3.440.2121450.1992892X-RAY DIFFRACTION99.97
3.44-4.330.20991480.17792953X-RAY DIFFRACTION100
4.33-29.710.20611580.19423140X-RAY DIFFRACTION99.91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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