[日本語] English
万見
- PDB-7t9x: Saccharomyces cerevisiae Pex12 RING domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7t9x
タイトルSaccharomyces cerevisiae Pex12 RING domain
要素Peroxisome assembly protein 12
キーワードLIGASE / Saccharomyces cerevisiae Pex12 RING domain
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Class I peroxisomal membrane protein import / peroxisomal importomer complex / protein import into peroxisome matrix / Peroxisomal protein import / : / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / ubiquitin-protein transferase activity ...: / Class I peroxisomal membrane protein import / peroxisomal importomer complex / protein import into peroxisome matrix / Peroxisomal protein import / : / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / protein ubiquitination / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Pex, N-terminal / Peroxisome assembly protein 12 / Pex2 / Pex12 amino terminal region / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Peroxisome assembly protein 12
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteria (unknown)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO PHASING / 解像度: 1.52 Å
データ登録者Feng, P. / Rapoport, T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: A peroxisomal ubiquitin ligase complex forms a retrotranslocation channel.
著者: Peiqiang Feng / Xudong Wu / Satchal K Erramilli / Joao A Paulo / Pawel Knejski / Steven P Gygi / Anthony A Kossiakoff / Tom A Rapoport /
要旨: Peroxisomes are ubiquitous organelles that house various metabolic reactions and are essential for human health. Luminal peroxisomal proteins are imported from the cytosol by mobile receptors, which ...Peroxisomes are ubiquitous organelles that house various metabolic reactions and are essential for human health. Luminal peroxisomal proteins are imported from the cytosol by mobile receptors, which then recycle back to the cytosol by a poorly understood process. Recycling requires receptor modification by a membrane-embedded ubiquitin ligase complex comprising three RING finger domain-containing proteins (Pex2, Pex10 and Pex12). Here we report a cryo-electron microscopy structure of the ligase complex, which together with biochemical and in vivo experiments reveals its function as a retrotranslocation channel for peroxisomal import receptors. Each subunit of the complex contributes five transmembrane segments that co-assemble into an open channel. The three ring finger domains form a cytosolic tower, with ring finger 2 (RF2) positioned above the channel pore. We propose that the N terminus of a recycling receptor is inserted from the peroxisomal lumen into the pore and monoubiquitylated by RF2 to enable extraction into the cytosol. If recycling is compromised, receptors are polyubiquitylated by the concerted action of RF10 and RF12 and degraded. This polyubiquitylation pathway also maintains the homeostasis of other peroxisomal import factors. Our results clarify a crucial step during peroxisomal protein import and reveal why mutations in the ligase complex cause human disease.
履歴
登録2021年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年7月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Peroxisome assembly protein 12
B: Peroxisome assembly protein 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1474
ポリマ－16,0172
非ポリマー1312
水1,33374
1
A: Peroxisome assembly protein 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0742
ポリマ－8,0081
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Peroxisome assembly protein 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0742
ポリマ－8,0081
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.578, 32.922, 72.488
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.715, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE / Auth seq-ID: 2 - 74 / Label seq-ID: 1 - 73

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain 'A'AA
2chain 'B'BB

-
要素

#1: タンパク質 Peroxisome assembly protein 12 / Peroxin-12


分子量: 8008.321 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacteria (unknown) / 遺伝子: PEX12, YMR026C, YM9711.16C / 発現宿主: Bacteria (unknown) / 参照: UniProt: Q04370
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.07 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸発脱水法
詳細: 0.1 M bis-Tris propane, pH 8.5, 0.2 M sodium fluoride, 20% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.967 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2019年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.967 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.52→71.22 Å / Num. obs: 34282 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 9.3 % / Biso Wilson estimate: 13.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 36.1
反射 シェル解像度: 1.52→4.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.057 / Num. unique obs: 18534 / CC1/2: 0.772 / % possible all: 83.8

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 1.52→71.22 Å / SU ML: 0.127 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.44 / 位相誤差: 20.5963
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.197 3441 10.04 %
Rwork0.186 30841 -
obs0.1872 34282 88.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 17.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.52→71.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1114 0 2 74 1190
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00551138
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.83821552
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0565184
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005194
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.4938416
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.52-1.540.2193420.2069384X-RAY DIFFRACTION26.84
1.54-1.560.2022590.2028503X-RAY DIFFRACTION37
1.56-1.580.2082960.1978762X-RAY DIFFRACTION55.14
1.58-1.610.25531230.19151103X-RAY DIFFRACTION79.25
1.61-1.640.20441340.18791218X-RAY DIFFRACTION87.17
1.64-1.660.20321380.1831284X-RAY DIFFRACTION93.25
1.66-1.690.22811450.18821329X-RAY DIFFRACTION95.04
1.69-1.730.2051650.18111375X-RAY DIFFRACTION94.65
1.73-1.760.21541340.17681256X-RAY DIFFRACTION96.86
1.76-1.80.19411420.18991352X-RAY DIFFRACTION94.74
1.8-1.840.23521500.18851353X-RAY DIFFRACTION96.28
1.84-1.890.16421500.18661361X-RAY DIFFRACTION97.23
1.89-1.940.22221540.18911330X-RAY DIFFRACTION94.46
1.94-20.20551420.1911346X-RAY DIFFRACTION98.8
2-2.060.21371500.19721323X-RAY DIFFRACTION93.76
2.06-2.130.22811530.18361360X-RAY DIFFRACTION97.74
2.14-2.220.2151480.18511342X-RAY DIFFRACTION96.01
2.22-2.320.21371410.1891352X-RAY DIFFRACTION98.48
2.32-2.440.2391620.191344X-RAY DIFFRACTION98.05
2.44-2.60.21851500.20171316X-RAY DIFFRACTION94.46
2.6-2.80.21351460.20881381X-RAY DIFFRACTION98.33
2.8-3.080.22561510.20051403X-RAY DIFFRACTION99.3
3.08-3.520.20891570.18011353X-RAY DIFFRACTION99.02
3.52-4.440.13491580.16481359X-RAY DIFFRACTION97.43
4.44-71.220.14681510.17231352X-RAY DIFFRACTION97.22
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.30503115124 Å / Origin y: 9.56719701048 Å / Origin z: 55.2594773437 Å
111213212223313233
T0.115838235184 Å2-0.00470828395339 Å20.00114053231285 Å2-0.119089886296 Å2-0.00705737889077 Å2--0.130973649087 Å2
L0.0420451506354 °2-0.0195586972395 °2-0.000507861499089 °2-0.0893461277377 °2-0.012213767945 °2--0.588892889511 °2
S-0.00372579984893 Å °0.000918111300774 Å °-0.00849623180397 Å °-0.0167299927251 Å °-0.0153050083566 Å °0.0145284730692 Å °0.0311660476216 Å °-0.00332570202764 Å °0.0186144332925 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る