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- PDB-7szp: Crystal Structure of Histidinol-phosphate aminotransferase from K... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7szp | ||||||
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Title | Crystal Structure of Histidinol-phosphate aminotransferase from Klebsiella pneumoniae subsp. pneumoniae (strain HS11286) | ||||||
![]() | Histidinol-phosphate aminotransferase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / SSGCID / Histidinol-phosphate aminotransferase / hisC / L-histidine biosynthesis / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease | ||||||
Function / homology | ![]() histidinol-phosphate transaminase / histidinol-phosphate transaminase activity / L-histidine biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
Funding support | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal Structure of Histidinol-phosphate aminotransferase from Klebsiella pneumoniae subsp. pneumoniae (strain HS11286) Authors: Abendroth, J. / DeBouver, N.D. / Lorimer, D.D. / Horanyi, P.S. / Edwards, T.E. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 697.9 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 473.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.5 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.5 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 65.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 99.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 39796.461 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: KlpnC.00674.a.B1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: hisC, BANRA_00698, BN49_3694, C3F39_24445, DBX64_10115, DD583_14750, DRB11_00465, GJJ08_009030, GTH21_13695, NCTC11679_01843, NCTC13465_03304, NCTC204_04368, NCTC3279_02744, NCTC5052_02322, ...Gene: hisC, BANRA_00698, BN49_3694, C3F39_24445, DBX64_10115, DD583_14750, DRB11_00465, GJJ08_009030, GTH21_13695, NCTC11679_01843, NCTC13465_03304, NCTC204_04368, NCTC3279_02744, NCTC5052_02322, NCTC5053_06444, NCTC8849_04067, NCTC9128_08148, NCTC9645_00032, NCTC9661_02650, SAMEA3499901_05026, SAMEA3515130_03500, SAMEA3538828_00142, SAMEA3649466_00212, SAMEA3729663_00211, SAMEA4364603_01150 Plasmid: KlpnC.00674.a.B1 / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: W9BAC7, histidinol-phosphate transaminase |
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-Non-polymers , 6 types, 1541 molecules ![](data/chem/img/PLP.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-PLP / #3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Chemical | ChemComp-ACT / #5: Chemical | ChemComp-CL / | #6: Chemical | ChemComp-CA / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.29 Å3/Da / Density % sol: 46.34 % |
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Crystal grow | Temperature: 287 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6 Details: Anatract/Microlytic MCSG1 screen, condition B6: 200mM Calcium acetate, 100mM MES / NaOH pH 6.0: 25% (w/V) PEG 8000: KlpnC.00674.a.B1.PW39002 at 33.5mg/ml: over night soak with 2.5mM PLP in ...Details: Anatract/Microlytic MCSG1 screen, condition B6: 200mM Calcium acetate, 100mM MES / NaOH pH 6.0: 25% (w/V) PEG 8000: KlpnC.00674.a.B1.PW39002 at 33.5mg/ml: over night soak with 2.5mM PLP in DMSO: tra: 322257 b6: cryo: 20% EG + soak: puck: jql0-1. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX-300 / Detector: CCD / Date: Nov 4, 2021 / Details: Beryllium Lenses | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Diamond [111] / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97872 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.8→50 Å / Num. obs: 129492 / % possible obs: 98.3 % / Redundancy: 6.178 % / Biso Wilson estimate: 27.82 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rrim(I) all: 0.055 / Χ2: 0.953 / Net I/σ(I): 23.28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: pdb entry 1fg7A as per Morda Resolution: 1.8→44.55 Å / SU ML: 0.1761 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 18.5298 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 26.62 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→44.55 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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