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- PDB-7syx: Structure of the delta dII IRES eIF5B-containing 48S initiation c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7syx
タイトルStructure of the delta dII IRES eIF5B-containing 48S initiation complex, closed conformation. Structure 15(delta dII)
要素
  • (40S ribosomal protein ...) x 4
  • (Eukaryotic translation initiation factor ...) x 2
  • 18S rRNA
  • 60s ribosomal protein l41
  • HCV IRES
  • Met-tRNA-i-Met
  • RACK1
  • eS1
  • eS10
  • eS12
  • eS17
  • eS19
  • eS21
  • eS26
  • eS27
  • eS28
  • eS29
  • eS30
  • eS4
  • eS6
  • eS8
  • uS10
  • uS11
  • uS12
  • uS13
  • uS15
  • uS17
  • uS19
  • uS2
  • uS3
  • uS4
  • uS5
  • uS7
  • uS8
  • uS9
キーワードRIBOSOME / HCV / IRES / 40S
機能・相同性
機能・相同性情報


multi-eIF complex / translation factor activity, RNA binding / eukaryotic 43S preinitiation complex / eukaryotic 48S preinitiation complex / ribosomal subunit / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / laminin receptor activity / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator ...multi-eIF complex / translation factor activity, RNA binding / eukaryotic 43S preinitiation complex / eukaryotic 48S preinitiation complex / ribosomal subunit / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / laminin receptor activity / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / Formation of a pool of free 40S subunits / ubiquitin ligase inhibitor activity / phagocytic cup / 90S preribosome / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / ribosomal small subunit export from nucleus / laminin binding / rough endoplasmic reticulum / translation regulator activity / gastrulation / MDM2/MDM4 family protein binding / cytosolic ribosome / translation initiation factor activity / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / ribosome assembly / positive regulation of apoptotic signaling pathway / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / translational initiation / small-subunit processome / spindle / mRNA 5'-UTR binding / rRNA processing / rhythmic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translation / ribosome binding / virus receptor activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / perikaryon / cytoplasmic translation / cell differentiation / tRNA binding / mitochondrial inner membrane / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / cell division / DNA repair / GTPase activity / mRNA binding / apoptotic process / synapse / centrosome / dendrite / negative regulation of apoptotic process / GTP binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation initiation factor IF- 2, domain 3 / Alpha-Beta Plaits - #3370 / Elongation factor Tu-type domain / Elongation factor Tu domain 4 / Translation initiation factor 1A (eIF-1A), conserved site / Translation initiation factor IF- 2, domain 3 / Translation-initiation factor 2 / Eukaryotic initiation factor 1A signature. / Translation initiation factor IF- 2 / Translation initiation factor IF-2, domain 3 superfamily ...Translation initiation factor IF- 2, domain 3 / Alpha-Beta Plaits - #3370 / Elongation factor Tu-type domain / Elongation factor Tu domain 4 / Translation initiation factor 1A (eIF-1A), conserved site / Translation initiation factor IF- 2, domain 3 / Translation-initiation factor 2 / Eukaryotic initiation factor 1A signature. / Translation initiation factor IF- 2 / Translation initiation factor IF-2, domain 3 superfamily / eukaryotic translation initiation factor 1A / Translation initiation factor 1A (eIF-1A) / RNA-binding domain, S1, IF1 type / Translation initiation factor 1A / IF-1 / S1 domain IF1 type profile. / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / 40S ribosomal protein SA / 40S ribosomal protein SA, C-terminal domain / 40S ribosomal protein SA C-terminus / Ubiquitin-like protein FUBI / Translation factors / : / Ribosomal protein S26e signature. / Double Stranded RNA Binding Domain / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S26e superfamily / Ribosomal protein S26e / : / Ribosomal protein S12e signature. / Ribosomal protein S12e / Ribosomal protein S19e, conserved site / Ribosomal protein S19e signature. / Small (40S) ribosomal subunit Asc1/RACK1 / Ribosomal protein S2, eukaryotic / S27a-like superfamily / 40S Ribosomal protein S10 / : / Ribosomal protein S7e signature. / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S8e subdomain, eukaryotes / Ribosomal protein S25 / S25 ribosomal protein / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S17e, conserved site / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S17e signature. / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S3Ae, conserved site / Ribosomal protein S3Ae signature. / Ribosomal protein S30 / Ribosomal protein S30 / Ribosomal protein S2, eukaryotic/archaeal / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / Ribosomal protein S27e signature. / 40S ribosomal protein S4, C-terminal domain / 40S ribosomal protein S4 C-terminus / Ribosomal protein S4e, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S4e signature. / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S8e, conserved site / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S8e signature. / Ribosomal_S19e / Ribosomal protein S6, eukaryotic / Ribosomal protein S7e / Ribosomal protein S7e / 40S ribosomal protein S1/3, eukaryotes / Ribosomal protein S19A/S15e / Ribosomal protein S17e / Ribosomal protein S17e-like superfamily / Ribosomal S17 / 40S ribosomal protein S11, N-terminal / Ribosomal_S17 N-terminal / : / Ribosomal S24e conserved site / Ribosomal protein S24e signature. / Ribosomal protein S4e, N-terminal / RS4NT (NUC023) domain / Ribosomal protein S4, KOW domain / Ribosomal protein S4e / Ribosomal protein S4e, central region / Ribosomal protein S4e, central domain superfamily / Ribosomal family S4e / Ribosomal protein S23, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S6/S6e/A/B/2, conserved site / Ribosomal protein S6e signature. / Ribosomal protein S24e / Ribosomal protein S24e / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Ribosomal protein S27 / Ribosomal protein S27, zinc-binding domain superfamily / Ribosomal protein S27 / Ribosomal protein S17, archaeal/eukaryotic / Ribosomal protein S8e / Ribosomal protein S3Ae
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein eS32 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein eS12 / Small ribosomal subunit protein uS9 ...GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein eS32 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein eS12 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein RACK1 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Small ribosomal subunit protein uS15 / Small ribosomal subunit protein eS1 / Small ribosomal subunit protein eS7 / Small ribosomal subunit protein uS12 / 40S ribosomal protein S24 / Ubiquitin-like FUBI-ribosomal protein eS30 fusion protein / Small ribosomal subunit protein eS25 / Small ribosomal subunit protein eS26 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein eS28 / Small ribosomal subunit protein eS8 / Small ribosomal subunit protein eS4 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein eS6 / Small ribosomal subunit protein eS19 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein eS10 / Eukaryotic translation initiation factor 5B / Small ribosomal subunit protein uS17 / Small ribosomal subunit protein eS17 / Small ribosomal subunit protein eS27 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Eukaryotic translation initiation factor 1A, X-chromosomal
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Hepatitis C virus (ウイルス)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Brown, Z.P. / Abaeva, I.S. / De, S. / Hellen, C.U.T. / Pestova, T.V. / Frank, J.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM 29169 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R35GM122602 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1R01AI123406 米国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2022
タイトル: Molecular architecture of 40S translation initiation complexes on the hepatitis C virus IRES.
著者: Zuben P Brown / Irina S Abaeva / Swastik De / Christopher U T Hellen / Tatyana V Pestova / Joachim Frank /
要旨: Hepatitis C virus mRNA contains an internal ribosome entry site (IRES) that mediates end-independent translation initiation, requiring a subset of eukaryotic initiation factors (eIFs). Biochemical ...Hepatitis C virus mRNA contains an internal ribosome entry site (IRES) that mediates end-independent translation initiation, requiring a subset of eukaryotic initiation factors (eIFs). Biochemical studies revealed that direct binding of the IRES to the 40S ribosomal subunit places the initiation codon into the P site, where it base pairs with eIF2-bound Met-tRNAiMet forming a 48S initiation complex. Subsequently, eIF5 and eIF5B mediate subunit joining, yielding an elongation-competent 80S ribosome. Initiation can also proceed without eIF2, in which case Met-tRNAiMet is recruited directly by eIF5B. However, the structures of initiation complexes assembled on the HCV IRES, the transitions between different states, and the accompanying conformational changes have remained unknown. To fill these gaps, we now obtained cryo-EM structures of IRES initiation complexes, at resolutions up to 3.5 Å, that cover all major stages from the initial ribosomal association, through eIF2-containing 48S initiation complexes, to eIF5B-containing complexes immediately prior to subunit joining. These structures provide insights into the dynamic network of 40S/IRES contacts, highlight the role of IRES domain II, and reveal conformational changes that occur during the transition from eIF2- to eIF5B-containing 48S complexes and prepare them for subunit joining.
履歴
登録2021年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月8日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
2: 18S rRNA
A: Eukaryotic translation initiation factor 1A, X-chromosomal
B: uS2
C: eS1
D: uS5
E: uS3
F: eS4
G: uS7
H: eS6
I: 40S ribosomal protein S7
J: eS8
K: uS4
L: eS10
M: uS17
N: eS12
O: uS15
P: uS11
Q: uS19
R: uS9
S: eS17
T: uS13
U: eS19
V: uS10
W: eS21
X: uS8
Y: uS12
Z: 40S ribosomal protein S24
a: 40S ribosomal protein S25
b: eS26
c: eS27
d: eS28
e: eS29
f: eS30
g: 40S ribosomal protein S27a
h: RACK1
i: Met-tRNA-i-Met
n: 60s ribosomal protein l41
x: Eukaryotic translation initiation factor 5B
z: HCV IRES
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,501,45942
ポリマ－1,500,84639
非ポリマー6133
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

-
RNA鎖 , 3種, 3分子 2iz

#1: RNA鎖 18S rRNA


分子量: 603100.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#36: RNA鎖 Met-tRNA-i-Met


分子量: 24231.510 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#39: RNA鎖 HCV IRES


分子量: 128746.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hepatitis C virus (isolate 1) (C型肝炎ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 149384897

-
Eukaryotic translation initiation factor ... , 2種, 2分子 Ax

#2: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 1A, X-chromosomal / eIF-1A X isoform / Eukaryotic translation initiation factor 4C / eIF-4C


分子量: 16488.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF1AX, EIF1A, EIF4C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P47813
#38: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 5B / Translation initiation factor IF-2


分子量: 70788.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TRL5

+
タンパク質 , 29種, 29分子 BCDEFGHJKLMNOPQRSTUVWXYbcdefh

#3: タンパク質 uS2 / 40S ribosomal protein SA / 37 kDa laminin receptor precursor / 37LRP / 37/67 kDa laminin receptor / ...40S ribosomal protein SA / 37 kDa laminin receptor precursor / 37LRP / 37/67 kDa laminin receptor / LRP/LR / 67 kDa laminin receptor / 67LR / Laminin receptor 1 / LamR / Laminin-binding protein precursor p40 / LBP/p40


分子量: 32927.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TLT8
#4: タンパク質 eS1 / 40S ribosomal protein S3a


分子量: 30002.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SS70
#5: タンパク質 uS5


分子量: 24441.846 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#6: タンパク質 uS3 / Ribosomal protein S3


分子量: 31146.607 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TNM3
#7: タンパク質 eS4


分子量: 29497.697 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TK17
#8: タンパク質 uS7 / 40S ribosomal protein S5


分子量: 22913.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TFM5
#9: タンパク質 eS6 / 40S ribosomal protein S6


分子量: 28751.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TM55
#11: タンパク質 eS8 / 40S ribosomal protein S8


分子量: 24263.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TJW1
#12: タンパク質 uS4 / Ribosomal protein S9


分子量: 22641.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: B7NZS8
#13: タンパク質 eS10


分子量: 17156.865 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TPV3
#14: タンパク質 uS17 / 40S ribosomal protein S11


分子量: 18468.826 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TRM4
#15: タンパク質 eS12 / 40S ribosomal protein S12


分子量: 14538.987 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SFR8
#16: タンパク質 uS15 / Ribosomal protein S13


分子量: 17259.389 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SP51
#17: タンパク質 uS11


分子量: 18133.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1U472
#18: タンパク質 uS19


分子量: 17049.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1U0Q2
#19: タンパク質 uS9 / Ribosomal protein S16


分子量: 19213.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SGX4
#20: タンパク質 eS17


分子量: 15552.119 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TU13
#21: タンパク質 uS13


分子量: 17759.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TPG3
#22: タンパク質 eS19


分子量: 16235.796 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TN62
#23: タンパク質 uS10


分子量: 13398.763 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SIZ2
#24: タンパク質 eS21


分子量: 9023.222 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#25: タンパク質 uS8 / Ribosomal protein S15a


分子量: 14865.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TG89
#26: タンパク質 uS12


分子量: 15844.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SZ47
#29: タンパク質 eS26


分子量: 11619.796 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TFE8
#30: タンパク質 eS27 / 40S ribosomal protein S27


分子量: 9480.186 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TZ76
#31: タンパク質 eS28 / Ribosomal protein S28


分子量: 7855.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TIB4
#32: タンパク質 eS29


分子量: 6690.821 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1U7M4
#33: タンパク質 eS30 / 40S ribosomal protein S30


分子量: 14498.884 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1T8A2
#35: タンパク質 RACK1


分子量: 35115.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SJB4

-
40S ribosomal protein ... , 4種, 4分子 IZag

#10: タンパク質 40S ribosomal protein S7


分子量: 47356.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SVB0
#27: タンパク質 40S ribosomal protein S24


分子量: 15237.104 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1T3D8
#28: タンパク質 40S ribosomal protein S25


分子量: 13645.028 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TDB3
#34: タンパク質 40S ribosomal protein S27a / Ubiquitin carboxyl extension protein 80 / Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a


分子量: 21431.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SK22

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 n

#37: タンパク質・ペプチド 60s ribosomal protein l41


分子量: 3473.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: A0A087WNH4

-
非ポリマー , 3種, 3分子

#40: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#41: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#42: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: 40S ribosomal small subunit with HCV IRES / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#28, #30-#39 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 2 MDa / 実験値: NO
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 7.5E-5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: H2/O2 mixture for 25 seconds at 25W power / グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K / 詳細: 4 second blot time, force 3

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 52000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.26 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 4 sec. / 電子線照射量: 70.9 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.1_4122: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Leginon画像取得
4CTFFINDCTF補正
7UCSF Chimera1.15モデルフィッティング
8Coot0.9.3モデルフィッティング
10PHENIX1.19.1-4122モデル精密化
11RELION3.1初期オイラー角割当
14RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 49524 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-ID
16D9J

6d9j

6D9J1
25FLX

5flx

z5FLX2
35K0Y

5k0y

N5K0Y3
44UJD

4ujd

BB4UJD4
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00392441
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.765134196
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.36629713
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04116606
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0069756

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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