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Yorodumi- PDB-7suo: Crystal Structure of the G3BP1 NTF2-like domain bound to the IDR1... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7suo | ||||||||||||||||||
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Title | Crystal Structure of the G3BP1 NTF2-like domain bound to the IDR1 of SARS-CoV-2 nucleocapsid protein | ||||||||||||||||||
Components |
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Keywords | Hydrolase/Viral Protein / nucleocapsid protein / G3BP1 / Hydrolase-Viral Protein complex | ||||||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information DNA/RNA helicase activity / positive regulation of stress granule assembly / ribosomal small subunit binding / positive regulation of type I interferon production / stress granule assembly / DNA helicase activity / molecular condensate scaffold activity / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cytoplasmic stress granule / perikaryon ...DNA/RNA helicase activity / positive regulation of stress granule assembly / ribosomal small subunit binding / positive regulation of type I interferon production / stress granule assembly / DNA helicase activity / molecular condensate scaffold activity / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cytoplasmic stress granule / perikaryon / endonuclease activity / defense response to virus / DNA helicase / Ras protein signal transduction / RNA helicase activity / RNA helicase / ribonucleoprotein complex / innate immune response / focal adhesion / mRNA binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 | ||||||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.35 Å | ||||||||||||||||||
Authors | Biswal, M. / Lu, J. / Song, J. | ||||||||||||||||||
Funding support | United States, 5items
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Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2022 Title: SARS-CoV-2 Nucleocapsid Protein Targets a Conserved Surface Groove of the NTF2-like Domain of G3BP1. Authors: Biswal, M. / Lu, J. / Song, J. | ||||||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7suo.cif.gz | 136.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7suo.ent.gz | 106.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7suo.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7suo_validation.pdf.gz | 445.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7suo_full_validation.pdf.gz | 449.9 KB | Display | |
Data in XML | 7suo_validation.xml.gz | 13.7 KB | Display | |
Data in CIF | 7suo_validation.cif.gz | 18.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/su/7suo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/su/7suo | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5fw5S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 15767.881 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: G3BP1, G3BP / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q13283, DNA helicase, RNA helicase #2: Protein/peptide | Mass: 1118.221 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 Production host: Escherichia coli (E. coli) #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.23 Å3/Da / Density % sol: 50.3 % |
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Crystal grow | Temperature: 277.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 Details: 20% propan-2-ol, 0.1 M MES monohydrate (pH 6.0), 20% PEG MME 20,000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.3 / Wavelength: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jun 25, 2021 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.35→50 Å / Num. obs: 14524 / % possible obs: 98.8 % / Redundancy: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 32.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.16 / Χ2: 0.727 / Net I/σ(I): 4.6 / Num. measured all: 114088 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5FW5 Resolution: 2.35→48.51 Å / SU ML: 0.27 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 23.89 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.35→48.51 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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